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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1alk | ||||||
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タイトル | REACTION MECHANISM OF ALKALINE PHOSPHATASE BASED ON CRYSTAL STRUCTURES. TWO METAL ION CATALYSIS | ||||||
要素 | ALKALINE PHOSPHATASEアルカリホスファターゼ | ||||||
キーワード | ALKALINE PHOSPHATASE (アルカリホスファターゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / アルカリホスファターゼ / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / 脱リン酸化 / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / magnesium ion binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Kim, E.E. / Wyckoff, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991 タイトル: Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis. 著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991 タイトル: Bacillus Subtilis Alkaline Phosphatases III and Iv. Cloning, Sequencing, and Comparisons of Deduced Amino Acid Sequence with Escherichia Coli Alkaline Phosphatase Three-Dimensional Structure 著者: Hulett, F.M. / Kim, E.E. / Bookstein, C. / Kapp, N.V. / Edwards, C.W. / Wyckoff, H.W. #2: ジャーナル: Clin.Chim.Acta / 年: 1989 タイトル: Structure of Alkaline Phosphatases 著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1985 タイトル: Refined Structure of Alkaline Phosphatase 著者: Sowadski, J.M. / Handschumacher, M.D. / Murthy, H.M.K. / Foster, B.A. / Wyckoff, H.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1alk.cif.gz | 166.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1alk.ent.gz | 138.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1alk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/1alk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/1alk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES 1-4 AND 404-409 ARE NOT WELL DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS. | ||||||||
詳細 | THERE IS A DIMER (IDENTICAL CHAIN OF 449 RESIDUES) PER ASYMMETRIC UNIT AND THEY ARE REFINED INDEPENDENTLY. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47093.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00634, アルカリホスファターゼ #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | THERE ARE THREE WATER MOLECULES COORDINATING TO THE THIRD METAL, NAMELY MG (RESIDUE NUMBER 452 ), ...THERE ARE THREE WATER MOLECULES COORDINATI | 配列の詳細 | SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 9.5 / 手法: microdialysis | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / Num. obs: 17164 / Rmerge(I) obs: 0.047 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.177 / Rfactor obs: 0.177 / 最高解像度: 2 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 5 Å / Rfactor obs: 0.177 | ||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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