[日本語] English
- PDB-1alk: REACTION MECHANISM OF ALKALINE PHOSPHATASE BASED ON CRYSTAL STRUC... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1alk
タイトルREACTION MECHANISM OF ALKALINE PHOSPHATASE BASED ON CRYSTAL STRUCTURES. TWO METAL ION CATALYSIS
要素ALKALINE PHOSPHATASEアルカリホスファターゼ
キーワードALKALINE PHOSPHATASE (アルカリホスファターゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / アルカリホスファターゼ / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / 脱リン酸化 / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / アルカリホスファターゼ / アルカリホスファターゼ / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / アルカリホスファターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kim, E.E. / Wyckoff, W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1991
タイトル: Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis.
著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1991
タイトル: Bacillus Subtilis Alkaline Phosphatases III and Iv. Cloning, Sequencing, and Comparisons of Deduced Amino Acid Sequence with Escherichia Coli Alkaline Phosphatase Three-Dimensional Structure
著者: Hulett, F.M. / Kim, E.E. / Bookstein, C. / Kapp, N.V. / Edwards, C.W. / Wyckoff, H.W.
#2: ジャーナル: Clin.Chim.Acta / : 1989
タイトル: Structure of Alkaline Phosphatases
著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1985
タイトル: Refined Structure of Alkaline Phosphatase
著者: Sowadski, J.M. / Handschumacher, M.D. / Murthy, H.M.K. / Foster, B.A. / Wyckoff, H.W.
履歴
登録1993年3月3日-
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ALKALINE PHOSPHATASE
B: ALKALINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,68710
ポリマ-94,1872
非ポリマー5008
1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area27920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)195.300, 167.400, 76.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: RESIDUES 1-4 AND 404-409 ARE NOT WELL DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS.
詳細THERE IS A DIMER (IDENTICAL CHAIN OF 449 RESIDUES) PER ASYMMETRIC UNIT AND THEY ARE REFINED INDEPENDENTLY.

-
要素

#1: タンパク質 ALKALINE PHOSPHATASE / アルカリホスファターゼ


分子量: 47093.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00634, アルカリホスファターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
非ポリマーの詳細THERE ARE THREE WATER MOLECULES COORDINATING TO THE THIRD METAL, NAMELY MG (RESIDUE NUMBER 452 ), ...THERE ARE THREE WATER MOLECULES COORDINATING TO THE THIRD METAL, NAMELY MG (RESIDUE NUMBER 452 ), AND THESE ARE NUMBERED 454 - 456.
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: PPB_ECOLI SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE ASP 37 ASN 15 ASP 57 ASN 35 LYS 198 GLN 176 LYS 250 GLU 228 LYS 252 GLU 230

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 %
結晶化
*PLUS
pH: 9.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 MTris-HCl11
20.01 M11MgCl2
35x10-5 M11Zn

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 17164 / Rmerge(I) obs: 0.047

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROFFT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.177 / Rfactor obs: 0.177 / 最高解像度: 2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6608 0 16 6 6630
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 5 Å / Rfactor obs: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る