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万見
- PDB-1aiv: APO OVOTRANSFERRIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aiv
タイトルAPO OVOTRANSFERRIN
要素OVOTRANSFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular sequestering of iron ion / organomineral extracellular matrix / antimicrobial humoral response / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / acute-phase response / recycling endosome / antibacterial humoral response / iron ion transport / response to lipopolysaccharide ...extracellular sequestering of iron ion / organomineral extracellular matrix / antimicrobial humoral response / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / acute-phase response / recycling endosome / antibacterial humoral response / iron ion transport / response to lipopolysaccharide / エンドソーム / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / extracellular space / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / トランスフェリン / トランスフェリン / Transferrin-like domain profile. / トランスフェリン / Periplasmic binding protein-like II ...Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / トランスフェリン / トランスフェリン / Transferrin-like domain profile. / トランスフェリン / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kurokawa, H. / Dewan, J.C. / Mikami, B. / Sacchettini, J.C. / Hirose, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of hen apo-ovotransferrin. Both lobes adopt an open conformation upon loss of iron
著者: Kurokawa, H. / Dewan, J.C. / Mikami, B. / Sacchettini, J.C. / Hirose, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Diferric Hen Ovotransferrin at 2.4 A Resolution
著者: Kurokawa, H. / Mikami, B. / Hirose, M.
履歴
登録1997年4月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月2日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OVOTRANSFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3532
ポリマ－75,9291
非ポリマー4241
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.260, 92.260, 178.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 OVOTRANSFERRIN / / CONALBUMIN


分子量: 75929.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: APO FORM / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02789
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAca1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
配列の詳細INTRASPECIFIC AND INTRA-INDIVIDUAL HETEROGENEITY OF OVOTRANSFERRIN HAS BEEN KNOWN FROM ...INTRASPECIFIC AND INTRA-INDIVIDUAL HETEROGENEITY OF OVOTRANSFERRIN HAS BEEN KNOWN FROM ELECTROPHORESIS STUDIES. THE DEPOSITORS' SEQUENCING STUDIES OF TRYPTIC FRAGMENTS OF OVOTRANSFERRIN USED FOR CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES, SHOWED THAT RESIDUE 33 (29 IN ABOVE) IS SER OR ALA, THE RESIDUES 220 (216) AND 221 ARE GLN AND LEU, RESPECTIVELY, AND THE RESIDUE 135 IS ARG. THESE ARE CONSISTENT WITH THE SEQUENCE REPORTED BY JELTSCH, J. ET AL. (1987) NUCLEIC ACIDS RESEARCH 15, 7643-7645. THUS, THE DEPOSITORS DECIDED TO USE THE SEQUENCE. NO NEGATIVE OR POSITIVE FEATURE AROUND THE VARIABLE RESIDUES LISTED ABOVE CAN BE SEEN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.72 %
結晶化pH: 5.9 / 詳細: pH 5.9
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
142.5 mg/mlprotein1drop
20.02 Macetate1drop
32-3 %PEG60001drop
44-6 %PEG60001reservoir
50.02 Macetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年12月20日
放射モノクロメーター: COLLIMATOR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 12920 / % possible obs: 80.27 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 6.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 31370 / Rmerge(I) obs: 0.069

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SAINTデータスケーリング
SAINTデータ削減
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OVT

1ovt


解像度: 3→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 --RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 11989 74.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5312 0 28 0 5340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.69
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.41
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.385
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH3.CHO
X-RAY DIFFRACTION2TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.413
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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