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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1a17 | ||||||
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タイトル | TETRATRICOPEPTIDE REPEATS OF PROTEIN PHOSPHATASE 5 | ||||||
要素 | SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5Serine/threonine-specific protein kinase | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / PHOSPHATASE (ホスファターゼ) / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS (タンパク質間相互作用) / TPR / SUPER-HELIX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 response to arachidonic acid / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / response to morphine / protein folding chaperone complex / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity ...response to arachidonic acid / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / response to morphine / protein folding chaperone complex / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / ESR-mediated signaling / protein dephosphorylation / ADP binding / response to lead ion / Hsp90 protein binding / tau protein binding / Negative regulation of MAPK pathway / double-strand break repair / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / lipid binding / protein-containing complex / RNA binding / 核質 / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.45 Å | ||||||
データ登録者 | Das, A.K. / Cohen, P.T.W. / Barford, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998 タイトル: The structure of the tetratricopeptide repeats of protein phosphatase 5: implications for TPR-mediated protein-protein interactions. 著者: Das, A.K. / Cohen, P.W. / Barford, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1a17.cif.gz | 45.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1a17.ent.gz | 32.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1a17.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a1/1a17 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a1/1a17 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19060.549 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEIN INTERACTING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BRAIN脳 / 遺伝子: PPP5 / プラスミド: PT7.7 / 遺伝子 (発現宿主): PPP5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PT7.7 / 組織 (発現宿主): BRAIN 参照: UniProt: P53041, protein-serine/threonine phosphatase | ||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: 1.8 M AMMONIUM SULFATE, 4% MPD, 100 MM HEPES PH 7.5, 2 MM DTT | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.45→15 Å / Num. obs: 7832 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 24.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.133 / % possible all: 97.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.45→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.82 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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