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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9914 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.01 A | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.01 Å | |||||||||
データ登録者 | Yanagisawa H / Danev R / Kikkawa M | |||||||||
引用 | ジャーナル: Trends Biochem Sci / 年: 2019 タイトル: Cryo-Electron Microscopy Methodology: Current Aspects and Future Directions. 著者: Radostin Danev / Haruaki Yanagisawa / Masahide Kikkawa / 要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) has emerged as a powerful structure determination technique. Its most prolific branch is single particle analysis (SPA), a method being used in a growing number of ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) has emerged as a powerful structure determination technique. Its most prolific branch is single particle analysis (SPA), a method being used in a growing number of laboratories worldwide to determine high-resolution protein structures. Cryo-electron tomography (cryo-ET) is another powerful approach that enables visualization of protein complexes in their native cellular environment. Despite the wide-ranging success of cryo-EM, there are many methodological aspects that could be improved. Those include sample preparation, sample screening, data acquisition, image processing, and structure validation. Future developments will increase the reliability and throughput of the technique and reduce the cost and skill level barrier for its adoption. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9914.map.gz | 117.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9914-v30.xml emd-9914.xml | 12.9 KB 12.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_9914_fsc.xml | 11.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_9914.png | 288.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9914 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9914 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9914.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.7858 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : apo-ferritin
全体 | 名称: apo-ferritin |
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要素 |
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-超分子 #1: apo-ferritin
超分子 | 名称: apo-ferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: mouse ferritin heavy chain, 24 mer |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) pLys |
分子量 | 理論値: 440 KDa |
-分子 #1: Mus musculus ferritin heavy polypeptide 1
分子 | 名称: Mus musculus ferritin heavy polypeptide 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTTASPSQVR QNYHQDAEAA INRQINLELY ASYVYLSMSC YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKPD RDDWESGLNA MECALHLEKS VNQSLLELHK LATDKNDPHL CDFIETYYLS EQVKSIKELG DHVTNLRKMG APEAGMAEYL FDKHTLGHGD ES |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 7 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.4 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 165000 |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1109 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 1.348 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |