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万見
- EMDB-9843: cryo-EM structure of DOT1L bound to unmodified nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9843
タイトルcryo-EM structure of DOT1L bound to unmodified nucleosome
マップデータStructure of catalytic domain of DOT1L bound to core nucleosome
試料
  • 複合体: DOT1L bound to unmodified nucleosome
    • DNA: DNA strand Iデオキシリボ核酸
    • DNA: DNA strand J
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specificヒストンメチルトランスフェラーゼ
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINES-アデノシルメチオニン
キーワードhistone (ヒストン) / nucleosome (ヌクレオソーム) / methylation (メチル化) / GENE REGULATION (遺伝子発現の調節)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / telomere organization ...: / histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / 遺伝子発現 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / protein heterodimerization activity / DNA修復 / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / ヒストンH2A / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.3 Å
データ登録者Jang S / Song JJ
資金援助 韓国, 3件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (Korea)NRF-2016R1A2B3006293 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF-2016K1A1A2912057 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF- 2016H1A2A1908806 韓国
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2019
タイトル: Structural basis of recognition and destabilization of the histone H2B ubiquitinated nucleosome by the DOT1L histone H3 Lys79 methyltransferase.
著者: Seongmin Jang / Chanshin Kang / Han-Sol Yang / Taeyang Jung / Hans Hebert / Ka Young Chung / Seung Joong Kim / Sungchul Hohng / Ji-Joon Song /
要旨: DOT1L is a histone H3 Lys79 methyltransferase whose activity is stimulated by histone H2B Lys120 ubiquitination, suggesting cross-talk between histone H3 methylation and H2B ubiquitination. Here, we ...DOT1L is a histone H3 Lys79 methyltransferase whose activity is stimulated by histone H2B Lys120 ubiquitination, suggesting cross-talk between histone H3 methylation and H2B ubiquitination. Here, we present cryo-EM structures of DOT1L complexes with unmodified or H2B ubiquitinated nucleosomes, showing that DOT1L recognizes H2B ubiquitin and the H2A/H2B acidic patch through a C-terminal hydrophobic helix and an arginine anchor in DOT1L, respectively. Furthermore, the structures combined with single-molecule FRET experiments show that H2B ubiquitination enhances a noncatalytic function of the DOT1L-destabilizing nucleosome. These results establish the molecular basis of the cross-talk between H2B ubiquitination and H3 Lys79 methylation as well as nucleosome destabilization by DOT1L.
履歴
登録2019年3月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月20日-
マップ公開2019年5月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.021
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  • 表面レベル: 0.021
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  • 原子モデル: PDB-6jm9
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9843.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of catalytic domain of DOT1L bound to core nucleosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.021 / ムービー #1: 0.021
最小 - 最大-0.023256859 - 0.08723088
平均 (標準偏差)0.001189177 (±0.0059938785)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 211.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z212.000212.000212.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ208208208
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0230.0870.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DOT1L bound to unmodified nucleosome

全体名称: DOT1L bound to unmodified nucleosome
要素
  • 複合体: DOT1L bound to unmodified nucleosome
    • DNA: DNA strand Iデオキシリボ核酸
    • DNA: DNA strand J
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specificヒストンメチルトランスフェラーゼ
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINES-アデノシルメチオニン

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超分子 #1: DOT1L bound to unmodified nucleosome

超分子名称: DOT1L bound to unmodified nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 270 KDa

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分子 #1: DNA strand I

分子名称: DNA strand I / タイプ: dna / ID: 1 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 37.890262 KDa
配列文字列: (DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT) (DG)(DG)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA) ...文字列:
(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT) (DG)(DG)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC) (DT)(DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC) (DT)(DT)(DT)(DT)(DG)(DA) (DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DT) (DT)(DC)(DC)(DA) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DT)(DG)(DC)

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分子 #2: DNA strand J

分子名称: DNA strand J / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 38.01034 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DT)(DT)(DG)(DG)(DA)(DA)(DA) (DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DT)(DC) (DA) (DA)(DA)(DA)(DG)(DG) ...文字列:
(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DT)(DT)(DG)(DG)(DA)(DA)(DA) (DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DT)(DC) (DA) (DA)(DA)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DT) (DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DA) (DA)(DT) (DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT) (DT)(DT)(DG) (DA)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG) (DC)(DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DA) (DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DC)(DT)(DT)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DT)(DG)(DC)(DA)(DG) (DG)(DT)(DG)

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分子 #3: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.48841 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
PHRYRPGTVA LREIRRYQKS TELLIRKLPF QRLVREIAQD FKTDLRFQSS AVMALQEASE AYLVGLFEDT NLCAIHAKRV TIMPKDIQL ARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 9.99077 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
KRHRKVLRDN IQGITKPAIR RLARRGGVKR ISGLIYEETR GVLKVFLENV IRDAVTYTEH AKRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

UniProtKB: ヒストンH4

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分子 #5: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.724677 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
AKTRSSRAGL QFPVGRVHRL LRKGNYAERV GAGAPVYLAA VLEYLTAEIL ELAGNAARDN KKTRIIPRHL QLAVRNDEEL NKLLGRVTI AQGGVLPNIQ SVLLPKKT

UniProtKB: ヒストンH2A

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分子 #6: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.478032 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
TRKESYAIYV YKVLKQVHPD TGISSKAMSI MNSFVNDVFE RIAGEASRLA HYNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTK YTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヒストンメチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.930039 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: LELRLKSPVG AEPAVYPWPL PVYDKHHDAA HEIIETIRWV CEEIPDLKLA MENYVLIDYD TKSFESMQRL CDKYNRAIDS IHQLWKGTT QPMKLNTRPS TGLLRHILQQ VYNHSVTDPE KLNNYEPFSP EVYGETSFDL VAQMIDEIKM TDDDLFVDLG S GVGQVVLQ ...文字列:
LELRLKSPVG AEPAVYPWPL PVYDKHHDAA HEIIETIRWV CEEIPDLKLA MENYVLIDYD TKSFESMQRL CDKYNRAIDS IHQLWKGTT QPMKLNTRPS TGLLRHILQQ VYNHSVTDPE KLNNYEPFSP EVYGETSFDL VAQMIDEIKM TDDDLFVDLG S GVGQVVLQ VAAATNCKHH YGVEKADIPA KYAETMDREF RKWMKWYGKK HAEYTLERGD FLSEEWRERI ANTSVIFVNN FA FGPEVDH QLKERFANMK EGGRIVSSKP FAPLNFRINS RNLSDIGTIM RVVELSPLKG SVSWTGKPVS YYLHTIDRTI LEN YFSSLK NP

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

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分子 #8: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 37.28 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 21229
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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