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基本情報

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データベース: EMDB / ID: 9714
タイトルStructure of the human GluN1/GluN2A NMDA receptor in the glutamate/glycine-bound state at pH 7.8
マップデータ
試料Human GluN1/GluN2A NMDA receptors in the glutamate/glycine-bound state at pH 7.8
  • (Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
機能・相同性Receptor, ligand binding region / RAF/MAP kinase cascade / Periplasmic binding protein-like I / Receptor family ligand binding region / Calmodulin-binding domain C0 of NMDA receptor NR1 subunit / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Calmodulin-binding domain C0, NMDA receptor, NR1 subunit / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / EPHB-mediated forward signaling ...Receptor, ligand binding region / RAF/MAP kinase cascade / Periplasmic binding protein-like I / Receptor family ligand binding region / Calmodulin-binding domain C0 of NMDA receptor NR1 subunit / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Calmodulin-binding domain C0, NMDA receptor, NR1 subunit / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / EPHB-mediated forward signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Neurexins and neuroligins / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ionotropic glutamate receptor / 長期増強 / Synaptic adhesion-like molecules / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Ligand-gated ion channel / propylene metabolic process / response to glycine / pons maturation / protein localization to postsynaptic membrane / directional locomotion / excitatory chemical synaptic transmission / conditioned taste aversion / olfactory learning / regulation of respiratory gaseous exchange / serotonin metabolic process / startle response / glutamate receptor signaling pathway / regulation of synapse assembly / 睡眠 / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurotransmitter binding / calcium ion transmembrane import into cytosol / 神経発生 / cation transport / respiratory gaseous exchange / calcium ion homeostasis / activation of cysteine-type endopeptidase activity / glycine binding / NMDA glutamate receptor activity / glutamate binding / NMDA selective glutamate receptor complex / dopamine metabolic process / regulation of dendrite morphogenesis / synaptic membrane / suckling behavior / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / social behavior / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / male mating behavior / regulation of axonogenesis / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / response to morphine / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / excitatory synapse / long-term memory / excitatory postsynaptic potential / synaptic cleft / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / prepulse inhibition / adult locomotory behavior / sensory perception of pain / integral component of postsynaptic density membrane / transmitter-gated ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to amphetamine / regulation of sensory perception of pain / visual learning / regulation of synaptic plasticity / long-term synaptic potentiation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cerebral cortex development / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / 記憶 / positive regulation of long-term synaptic potentiation / presynaptic membrane / terminal bouton / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / protein heterotetramerization / postsynaptic membrane / synaptic vesicle / response to wounding / learning or memory / brain development / Ras guanyl-nucleotide exchange factor activity / chemical synaptic transmission / amyloid-beta binding / calmodulin binding / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / 樹状突起スパイン / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / postsynaptic density
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4.5Å分解能
データ登録者Zhang J / Chang S / Zhang X / Zhu S
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2018
タイトル: Structural Basis of the Proton Sensitivity of Human GluN1-GluN2A NMDA Receptors.
著者: Jin-Bao Zhang / Shenghai Chang / Pan Xu / Miao Miao / Hangjun Wu / Youyi Zhang / Tongtong Zhang / Han Wang / Jilin Zhang / Chun Xie / Nan Song / Cheng Luo / Xing Zhang / Shujia Zhu
要旨: N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are critical for synaptic development and plasticity. While glutamate is the primary agonist, protons can modulate NMDA receptor activity at synapses during ...N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are critical for synaptic development and plasticity. While glutamate is the primary agonist, protons can modulate NMDA receptor activity at synapses during vesicle exocytosis by mechanisms that are unknown. We used cryo-electron microscopy to solve the structures of the human GluN1-GluN2A NMDA receptor at pH 7.8 and pH 6.3. Our structures demonstrate that the proton sensor predominantly resides in the N-terminal domain (NTD) of the GluN2A subunit and reveal the allosteric coupling mechanism between the proton sensor and the channel gate. Under high-pH conditions, the GluN2A-NTD adopts an "open-and-twisted" conformation. However, upon protonation at the lower pH, the GluN2A-NTD transits from an open- to closed-cleft conformation, causing rearrangements between the tetrameric NTDs and agonist-binding domains. The conformational mobility observed in our structures (presumably from protonation) is supported by molecular dynamics simulation. Our findings reveal the structural mechanisms by which protons allosterically inhibit human GluN1-GluN2A receptor activity.
構造検証レポートPDB-ID: 6ira

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年11月12日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2019年1月16日 / マップ公開: 2019年1月16日 / 最新の更新: 2019年1月16日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 5.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 5.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-6ira
  • 表面レベル: 5.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_9714.map.gz (map file in CCP4 format, 55297 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
240 pix
1.01 Å/pix.
= 242.4 Å
240 pix
1.01 Å/pix.
= 242.4 Å
240 pix
1.01 Å/pix.
= 242.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度
表面のレベル:5.05 (by author), 5.05 (ムービー #1)
最小 - 最大-9.414254 - 17.067931999999999
平均 (標準偏差)0.017942866 (1.3107876)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions240240240
Origin0.00.00.0
Limit239.0239.0239.0
Spacing240240240
セルA=B=C: 242.4 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.011.011.01
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z242.400242.400242.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-9.41417.0680.018

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Human GluN1/GluN2A NMDA receptors in the glutamate/glycine-bound ...

全体名称: Human GluN1/GluN2A NMDA receptors in the glutamate/glycine-bound state at pH 7.8
詳細: with the presence of Glycine, L-glutamate and EDTA / 構成要素数: 3

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構成要素 #1: タンパク質, Human GluN1/GluN2A NMDA receptors in the glutamate/glycine...

タンパク質名称: Human GluN1/GluN2A NMDA receptors in the glutamate/glycine-bound state at pH 7.8
詳細: with the presence of Glycine, L-glutamate and EDTA / 組換発現: No
分子量理論値: 380 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト) / ベクター: pEG-Bacmam / 発現系の細胞: HEK293S GnTI -

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構成要素 #2: タンパク質, Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A

タンパク質名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / 詳細: 2 mM L-Glutamate / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 95.603875 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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構成要素 #3: タンパク質, Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

タンパク質名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / 詳細: 2 mM Glycine / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 95.336219 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 3.5 mg/ml / 緩衝液: Solutions were made fresh. / pH: 7.8
支持膜15 mA
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 温度: 291 K / 湿度: 100 %
詳細: blot for 2 seconds before plunging in liquid ethane..

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 63 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラディテクター: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 3171

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C2 (2回回転対称) / 投影像の数: 131990
3次元再構成分解能: 4.5 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

モデリング #1精密化のプロトコル: rigid body
利用したPDBモデル: 4PE5, 5TQ0, 5H8F
鎖ID: A, B, C, D, B, A, B
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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