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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9386
タイトルCryo-EM reconstruction of delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein in the presence of ADP-Vi
マップデータMutant 5 of dynein in the ADP-vanadate (ADP-vi) state
試料
  • 複合体: delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.2 Å
データ登録者Niekamp S / Coudray N / Zhang N / Vale RD / Bhabha G
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00GM112892 米国
Other privateDFS-20-16 (Damon Runyon Cancer Research Fundation) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM097312 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: EMBO J / : 2019
タイトル: Coupling of ATPase activity, microtubule binding, and mechanics in the dynein motor domain.
著者: Stefan Niekamp / Nicolas Coudray / Nan Zhang / Ronald D Vale / Gira Bhabha /
要旨: The movement of a molecular motor protein along a cytoskeletal track requires communication between enzymatic, polymer-binding, and mechanical elements. Such communication is particularly complex and ...The movement of a molecular motor protein along a cytoskeletal track requires communication between enzymatic, polymer-binding, and mechanical elements. Such communication is particularly complex and not well understood in the dynein motor, an ATPase that is comprised of a ring of six AAA domains, a large mechanical element (linker) spanning over the ring, and a microtubule-binding domain (MTBD) that is separated from the AAA ring by a ~ 135 Å coiled-coil stalk. We identified mutations in the stalk that disrupt directional motion, have microtubule-independent hyperactive ATPase activity, and nucleotide-independent low affinity for microtubules. Cryo-electron microscopy structures of a mutant that uncouples ATPase activity from directional movement reveal that nucleotide-dependent conformational changes occur normally in one-half of the AAA ring, but are disrupted in the other half. The large-scale linker conformational change observed in the wild-type protein is also inhibited, revealing that this conformational change is not required for ATP hydrolysis. These results demonstrate an essential role of the stalk in regulating motor activity and coupling conformational changes across the two halves of the AAA ring.
履歴
登録2019年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月6日-
マップ公開2019年3月6日-
更新2019年12月11日-
現状2019年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9386.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Mutant 5 of dynein in the ADP-vanadate (ADP-vi) state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.16 Å/pix.
x 320 pix.
= 369.92 Å
1.16 Å/pix.
x 320 pix.
= 369.92 Å
1.16 Å/pix.
x 320 pix.
= 369.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.156 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.27 / ムービー #1: 0.27
最小 - 最大-0.21422063 - 0.7299793
平均 (標準偏差)0.0024972884 (±0.035057202)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 369.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1561.1561.156
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z369.920369.920369.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-51-35-11
NX/NY/NZ11110799
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.2140.7300.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein

全体名称: delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein
要素
  • 複合体: delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein

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超分子 #1: delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein

超分子名称: delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: Cryo-EM reconstruction of delta T3046-T3055 mutant of yeast cytoplasmic dynein in the presence of ADP-Vi
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 36000
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 664 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.10)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab-initio
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 0.6)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 0.6)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 0.6)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 0.6) / 使用した粒子像数: 8653

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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