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万見
- EMDB-9133: Human TRPM2 ion channel in an ADPR-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9133
タイトルHuman TRPM2 ion channel in an ADPR-bound state
マップデータ
試料
  • 複合体: Human TRPM2 ion channel
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to purine-containing compound / mono-ADP-D-ribose binding / manganese ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport / dendritic cell differentiation / ligand-gated calcium channel activity / response to purine-containing compound / cellular response to temperature stimulus / regulation of filopodium assembly / sodium channel activity ...cellular response to purine-containing compound / mono-ADP-D-ribose binding / manganese ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport / dendritic cell differentiation / ligand-gated calcium channel activity / response to purine-containing compound / cellular response to temperature stimulus / regulation of filopodium assembly / sodium channel activity / TRPチャネル / dendritic cell chemotaxis / response to hydroperoxide / calcium ion transmembrane import into cytosol / temperature homeostasis / intracellularly gated calcium channel activity / calcium ion import across plasma membrane / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / : / specific granule membrane / monoatomic cation channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to calcium ion / cell projection / regulation of actin cytoskeleton organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to hydrogen peroxide / calcium ion transport / response to heat / perikaryon / protein homotetramerization / リソソーム / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
TRPM, SLOG domain / SLOG in TRPM / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Wang L / Fu TM / Xia S / Wu H
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structures and gating mechanism of human TRPM2.
著者: Longfei Wang / Tian-Min Fu / Yiming Zhou / Shiyu Xia / Anna Greka / Hao Wu /
要旨: Transient receptor potential (TRP) melastatin 2 (TRPM2) is a cation channel associated with numerous diseases. It has a C-terminal NUDT9 homology (NUDT9H) domain responsible for binding adenosine ...Transient receptor potential (TRP) melastatin 2 (TRPM2) is a cation channel associated with numerous diseases. It has a C-terminal NUDT9 homology (NUDT9H) domain responsible for binding adenosine diphosphate (ADP)-ribose (ADPR), and both ADPR and calcium (Ca) are required for TRPM2 activation. Here we report cryo-electron microscopy structures of human TRPM2 alone, with ADPR, and with ADPR and Ca NUDT9H forms both intra- and intersubunit interactions with the N-terminal TRPM homology region (MHR1/2/3) in the apo state but undergoes conformational changes upon ADPR binding, resulting in rotation of MHR1/2 and disruption of the intersubunit interaction. The binding of Ca further engages transmembrane helices and the conserved TRP helix to cause conformational changes at the MHR arm and the lower gating pore to potentiate channel opening. These findings explain the molecular mechanism of concerted TRPM2 gating by ADPR and Ca and provide insights into the gating mechanism of other TRP channels.
履歴
登録2018年9月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月14日-
マップ公開2018年12月12日-
更新2018年12月12日-
現状2018年12月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9133.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9133.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.6 / ムービー #1: 3.6
最小 - 最大-14.437989 - 31.379269000000001
平均 (標準偏差)-0.000000000008395 (±1.)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 321.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z321.000321.000321.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-14.43831.379-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human TRPM2 ion channel

全体名称: Human TRPM2 ion channel
要素
  • 複合体: Human TRPM2 ion channel
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2

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超分子 #1: Human TRPM2 ion channel

超分子名称: Human TRPM2 ion channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 171.416188 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEPSALRKAG SEQEEGFEGL PRRVTDLGMV SNLRRSNSSL FKSWRLQCPF GNNDKQESLS SWIPENIKKK ECVYFVESSK LSDAGKVVC QCGYTHEQHL EEATKPHTFQ GTQWDPKKHV QEMPTDAFGD IVFTGLSQKV KKYVRVSQDT PSSVIYHLMT Q HWGLDVPN ...文字列:
MEPSALRKAG SEQEEGFEGL PRRVTDLGMV SNLRRSNSSL FKSWRLQCPF GNNDKQESLS SWIPENIKKK ECVYFVESSK LSDAGKVVC QCGYTHEQHL EEATKPHTFQ GTQWDPKKHV QEMPTDAFGD IVFTGLSQKV KKYVRVSQDT PSSVIYHLMT Q HWGLDVPN LLISVTGGAK NFNMKPRLKS IFRRGLVKVA QTTGAWIITG GSHTGVMKQV GEAVRDFSLS SSYKEGELIT IG VATWGTV HRREGLIHPT GSFPAEYILD EDGQGNLTCL DSNHSHFILV DDGTHGQYGV EIPLRTRLEK FISEQTKERG GVA IKIPIV CVVLEGGPGT LHTIDNATTN GTPCVVVEGS GRVADVIAQV ANLPVSDITI SLIQQKLSVF FQEMFETFTE SRIV EWTKK IQDIVRRRQL LTVFREGKDG QQDVDVAILQ ALLKASRSQD HFGHENWDHQ LKLAVAWNRV DIARSEIFMD EWQWK PSDL HPTMTAALIS NKPEFVKLFL ENGVQLKEFV TWDTLLYLYE NLDPSCLFHS KLQKVLVEDP ERPACAPAAP RLQMHH VAQ VLRELLGDFT QPLYPRPRHN DRLRLLLPVP HVKLNVQGVS LRSLYKRSSG HVTFTMDPIR DLLIWAIVQN RRELAGI IW AQSQDCIAAA LACSKILKEL SKEEEDTDSS EEMLALAEEY EHRAIGVFTE CYRKDEERAQ KLLTRVSEAW GKTTCLQL A LEAKDMKFVS HGGIQAFLTK VWWGQLSVDN GLWRVTLCML AFPLLLTGLI SFREKRLQDV GTPAARARAF FTAPVVVFH LNILSYFAFL CLFAYVLMVD FQPVPSWCEC AIYLWLFSLV CEEMRQLFYD PDECGLMKKA ALYFSDFWNK LDVGAILLFV AGLTCRLIP ATLYPGRVIL SLDFILFCLR LMHIFTISKT LGPKIIIVKR MMKDVFFFLF LLAVWVVSFG VAKQAILIHN E RRVDWLFR GAVYHSYLTI FGQIPGYIDG VNFNPEHCSP NGTDPYKPKC PESDATQQRP AFPEWLTVLL LCLYLLFTNI LL LNLLIAM FNYTFQQVQE HTDQIWKFQR HDLIEEYHGR PAAPPPFILL SHLQLFIKRV VLKTPAKRHK QLKNKLEKNE EAA LLSWEI YLKENYLQNR QFQQKQRPEQ KIEDISNKVD AMVDLLDLDP LKRSGSMEQR LASLEEQVAQ TAQALHWIVR TLRA SGFSS EADVPTLASQ KAAEEPDAEP GGRKKTEEPG DSYHVNARHL LYPNCPVTRF PVPNEKVPWE TEFLIYDPPF YTAER KDAA AMDPMGDTLE PLSTIQYNVV DGLRDRRSFH GPYTVQAGLP LNPMGRTGLR GRGSLSCFGP NHTLYPMVTR WRRNED GAI CRKSIKKMLE VLVVKLPLSE HWALPGGSRE PGEMLPRKLK RILRQEHWPS FENLLKCGME VYKGYMDDPR NTDNAWI ET VAVSVHFQDQ NDVELNRLNS NLHACDSGAS IRWQVVDRRI PLYANHKTLL QKAAAEFGAH Y

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 70.072 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY / 詳細: 6MIX
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Relion 2.0
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / 詳細: cisTEM
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 49383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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