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- EMDB-9114: Cryo-EM structure of the circumsporozoite protein of Plasmodium f... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9114
タイトルCryo-EM structure of the circumsporozoite protein of Plasmodium falciparum with a vaccine-elicited antibody reveals maturation of inter-antibody contacts
マップデータVaccine-elicited Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened circumsporozoite protein
試料
  • 複合体: Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP
    • 複合体: Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP
      • タンパク質・ペプチド: circumsporozoite protein
    • 複合体: Fab311
      • タンパク質・ペプチド: Fab311 heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab311 light chain
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell surface binding / symbiont entry into host / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / heparan sulfate proteoglycan binding / side of membrane / 細胞膜 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Plasmodium circumsporozoite protein / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype ...Plasmodium circumsporozoite protein / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Circumsporozoite protein / Epididymis luminal protein 214
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Torres JL / Cottrell CA / Ward AB
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of circumsporozoite protein with a vaccine-elicited antibody is stabilized by somatically mutated inter-Fab contacts.
著者: David Oyen / Jonathan L Torres / Christopher A Cottrell / C Richter King / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
要旨: The circumsporozoite protein (CSP) on the surface of sporozoites is important for parasite development, motility, and host hepatocyte invasion. However, intrinsic disorder of the NANP repeat ...The circumsporozoite protein (CSP) on the surface of sporozoites is important for parasite development, motility, and host hepatocyte invasion. However, intrinsic disorder of the NANP repeat sequence in the central region of CSP has hindered its structural and functional characterization. Here, the cryo-electron microscopy structure at ~3.4-Å resolution of a recombinant shortened CSP construct with the variable domains (Fabs) of a highly protective monoclonal antibody reveals an extended spiral conformation of the central NANP repeat region surrounded by antibodies. This unusual structure appears to be stabilized and/or induced by interaction with an antibody where contacts between adjacent Fabs are somatically mutated and enhance the interaction. This maturation in non-antigen contact residues may be an effective mechanism for antibodies to target tandem repeat sequences and provide novel insights into malaria vaccine design.
履歴
登録2018年9月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月10日-
マップ公開2018年10月31日-
更新2018年10月31日-
現状2018年10月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6mhg
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9114.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9114.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Vaccine-elicited Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened circumsporozoite protein
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.81 / ムービー #1: 0.81
最小 - 最大-2.8438306 - 5.6057243
平均 (標準偏差)0.0023496626 (±0.22099224)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 296.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z296.640296.640296.640
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-2.8445.6060.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP

全体名称: Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP
要素
  • 複合体: Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP
    • 複合体: Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP
      • タンパク質・ペプチド: circumsporozoite protein
    • 複合体: Fab311
      • タンパク質・ペプチド: Fab311 heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab311 light chain

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超分子 #1: Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP

超分子名称: Fab311 in complex with Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP

超分子名称: Plasmodium falciparum recombinant shortened CSP / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Fab311

超分子名称: Fab311 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: circumsporozoite protein

分子名称: circumsporozoite protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
分子量理論値: 30.232156 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: YGSSSNTRVL NELNYDNAGT NLYNELEMNY YGKQENWYSL KKNSRSLGEN DDGNNEDNEK LRKPKHKKLK QPADGNPDPN ANPNVDPNA NPNVDPNANP NVDPNANPNA NPNANPNANP NANPNANPNA NPNANPNANP NANPNANPNA NPNANPNANP N ANPNANPN ...文字列:
YGSSSNTRVL NELNYDNAGT NLYNELEMNY YGKQENWYSL KKNSRSLGEN DDGNNEDNEK LRKPKHKKLK QPADGNPDPN ANPNVDPNA NPNVDPNANP NVDPNANPNA NPNANPNANP NANPNANPNA NPNANPNANP NANPNANPNA NPNANPNANP N ANPNANPN KNNQGNGQGH NMPNDPNRNV DENANANSAV KNNNNEEPSD KHIKEYLNKI QNSLSTEWSP CSVTCGNGIQ VR IKPGSAN KPKDELDYAN DIEKKICKME KCSSVFNVVN S

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分子 #2: Fab311 heavy chain

分子名称: Fab311 heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.098877 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EVQLVESGGG VVPPGRSLRL SCATSGFTFS NYGMHWVRQA PGKGLEWVAI IWYDGSRNFY AASVEGRFTI SRDNSKNTLY LQMNSLRVE DTAVYYCARA AYYDTSGYGD YWGQGTLVTV SSASTKGPSV FPLAPSSKST SGGTAALGCL VKDYFPEPVT V SWNSGALT ...文字列:
EVQLVESGGG VVPPGRSLRL SCATSGFTFS NYGMHWVRQA PGKGLEWVAI IWYDGSRNFY AASVEGRFTI SRDNSKNTLY LQMNSLRVE DTAVYYCARA AYYDTSGYGD YWGQGTLVTV SSASTKGPSV FPLAPSSKST SGGTAALGCL VKDYFPEPVT V SWNSGALT SGVHTFPAVL QSSGLYSLSS VVTVPSSSLG TQTYICNVNH KPSNTKVDKK VEPKSCD

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分子 #3: Fab311 light chain

分子名称: Fab311 light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.980484 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ESVLTQPPSV SGAPGQTVTI SCTGGSSNIG AGYDVHWYQQ LPGTAPKLLI YGNINRPSGV PDRFSGSKSG TSASLAITGL QAEDEADYY CQSYDRRLSG SWVFGGGTKL TVLGQPKAAP SVTLFPPSSE ELQANKATLV CLVSDFYPGA VTVAWKADGS P VKVGVETT ...文字列:
ESVLTQPPSV SGAPGQTVTI SCTGGSSNIG AGYDVHWYQQ LPGTAPKLLI YGNINRPSGV PDRFSGSKSG TSASLAITGL QAEDEADYY CQSYDRRLSG SWVFGGGTKL TVLGQPKAAP SVTLFPPSSE ELQANKATLV CLVSDFYPGA VTVAWKADGS P VKVGVETT KPSKQSNNKY AASSYLSLTP EQWKSHRSYS CRVTHEGSTV EKTVAPAECS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 0-47 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1497 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 312806
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: cryoSPARC ab initio
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 206990
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6axk

chain_id: A

6axk

chain_id: B

6axk

chain_id: E
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: EMRinger
得られたモデル

PDB-6mhg:
Cryo-EM structure of the circumsporozoite protein of Plasmodium falciparum with a vaccine-elicited antibody reveals maturation of inter-antibody contacts

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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