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- EMDB-9102: The D1 and D2 domain rings of NSF engaging the SNAP-25 N-terminus... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 9102
タイトルThe D1 and D2 domain rings of NSF engaging the SNAP-25 N-terminus within the 20S supercomplex (focused refinement on D1/D2 rings, class 1)
マップデータUnsharpened map.
試料20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
  • N-ethylmaleimide sensitive factor
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • Vesicle-fusing ATPase
  • (ligandリガンド) x 2
機能・相同性Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / CDC48 domain 2-like superfamily / ATPase, AAA-type, conserved site / ATPase, AAA-type, core / AAA+ ATPase domain / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-fusing ATPase / CDC48, N-terminal subdomain / SNAP-25 ...Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / CDC48 domain 2-like superfamily / ATPase, AAA-type, conserved site / ATPase, AAA-type, core / AAA+ ATPase domain / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-fusing ATPase / CDC48, N-terminal subdomain / SNAP-25 / Target SNARE coiled-coil homology domain / CDC48, domain 2 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / SNAP-25 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / AAA-protein family signature. / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE complex disassembly / anchored component of presynaptic membrane / growth hormone secretion / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / presynaptic active zone membrane / SNARE complex assembly / synaptic vesicle priming / intracellular organelle / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / regulation of synapse assembly / vesicle-fusing ATPase / vesicle fusion / positive regulation of hormone secretion / SNAP receptor activity / 睡眠 / synaptic vesicle exocytosis / regulation of neuron projection development / SNARE complex / positive regulation of receptor recycling / syntaxin-1 binding / myosin binding / syntaxin binding / voltage-gated potassium channel activity / エキソサイトーシス / ionotropic glutamate receptor binding / long-term memory / positive regulation of insulin secretion / SNARE binding / voltage-gated potassium channel complex / axonal growth cone / 軸索誘導 / filopodium / endosomal transport / potassium ion transport / ATPase activity, coupled / neuron differentiation / PDZ domain binding / positive regulation of protein catabolic process / terminal bouton / calcium-dependent protein binding / intracellular protein transport / マイクロフィラメント / midbody / 成長円錐 / lamellipodium / protein N-terminus binding / ion channel binding / ATPase activity / エンドソーム / protein-containing complex binding / 細胞結合 / neuron projection / 脂質ラフト / 髄鞘 / 神経繊維 / glutamatergic synapse / protein domain specific binding / neuronal cell body / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / 生体膜 / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 / Vesicle-fusing ATPase / Synaptosomal-associated protein 25
機能・相同性情報
由来Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 3.9Å分解能
データ登録者White KI / Zhao M / Brunger AT
引用ジャーナル: Elife / : 2018
タイトル: Structural principles of SNARE complex recognition by the AAA+ protein NSF.
著者: K Ian White / Minglei Zhao / Ucheor B Choi / Richard A Pfuetzner / Axel T Brunger
要旨: The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive ...The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive factor) and an adaptor protein, SNAP (soluble NSF attachment protein), disassemble the SNARE complex. We report electron-cryomicroscopy structures of the complex of NSF, αSNAP, and the full-length soluble neuronal SNARE complex (composed of syntaxin-1A, synaptobrevin-2, SNAP-25A) in the presence of ATP under non-hydrolyzing conditions at ~3.9 Å resolution. These structures reveal electrostatic interactions by which two αSNAP molecules interface with a specific surface of the SNARE complex. This interaction positions the SNAREs such that the 15 N-terminal residues of SNAP-25A are loaded into the D1 ring pore of NSF via a spiral pattern of interactions between a conserved tyrosine NSF residue and SNAP-25A backbone atoms. This loading process likely precedes ATP hydrolysis. Subsequent ATP hydrolysis then drives complete disassembly.
構造検証レポートPDB-ID: 6mdo

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年9月4日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年9月19日 / マップ公開: 2018年9月19日 / 最新の更新: 2018年9月26日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: : PDB-6mdo
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_9102.map.gz (map file in CCP4 format, 48669 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
230 pix
1.31 Å/pix.
= 301.3 Å
230 pix
1.31 Å/pix.
= 301.3 Å
230 pix
1.31 Å/pix.
= 301.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度
表面のレベル:0.0135 (by author), 0.0135 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.15603079 - 0.28024182
平均 (標準偏差)0.00017620984 (0.010243639)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions230230230
Origin0.00.00.0
Limit229.0229.0229.0
Spacing230230230
セルA=B=C: 301.3 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z230230230
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z301.300301.300301.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS230230230
D min/max/mean-0.0100.0460.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, al...

全体名称: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
構成要素数: 7

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構成要素 #1: タンパク質, 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE comp...

タンパク質名称: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
組換発現: No
分子量理論値: 23.625 kDa

+
構成要素 #2: タンパク質, N-ethylmaleimide sensitive factor

タンパク質名称: N-ethylmaleimide sensitive factor / 組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #3: タンパク質, Synaptosomal-associated protein 25

タンパク質名称: Synaptosomal-associated protein 25SNAP25 / 組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #4: タンパク質, Vesicle-fusing ATPase

タンパク質名称: Vesicle-fusing ATPase / 個数: 6 / 組換発現: No
分子量理論値: 85.509227 kDa
由来生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #5: タンパク質, Synaptosomal-associated protein 25

タンパク質名称: Synaptosomal-associated protein 25SNAP25 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 23.512387 kDa
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #6: リガンド, ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

リガンド名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 個数: 9 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.507181 kDa

+
構成要素 #7: リガンド, ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

リガンド名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.427201 kDa

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 15 mg/ml / pH: 8
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 温度: 293 K / 湿度: 100 % / 詳細: Blot for 3.5 seconds before plunging..

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 58 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズCs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1500.0 - 3000.0 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 5418

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 166620
3次元再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / ソフトウェア: RELION
CTF補正: CTF correction was carried out in Relion with reconstruction step.
分解能: 3.9 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線
(分解能の算定)

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原子モデル構築

モデリング #1精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 3J96
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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