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- EMDB-9100: The 20S supercomplex engaging the SNAP-25 N-terminus (class 1) -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 9100
タイトルThe 20S supercomplex engaging the SNAP-25 N-terminus (class 1)
マップデータThe unsharpened map.
試料20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
  • N-ethylmaleimide sensitive factor
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • (Syntaxin-1A) x 2
  • (Vesicle-associated membrane protein ...) x 2
  • (Alpha-soluble NSF attachment ...) x 2
  • Vesicle-fusing ATPase
  • (ligandリガンド) x 2
機能・相同性Synaptobrevin / Synaptosomal-associated protein 25 / SNARE domain / Synaptobrevin / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / AAA+ ATPase domain / SNAP-25 family / Syntaxin ...Synaptobrevin / Synaptosomal-associated protein 25 / SNARE domain / Synaptobrevin / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / AAA+ ATPase domain / SNAP-25 family / Syntaxin / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Vesicle-fusing ATPase / ATPase, AAA-type, core / AAA-protein family signature. / ATPase, AAA-type, conserved site / CDC48 domain 2-like superfamily / Vesicle-associated membrane protein 2 / Syntaxin 1A / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / SNARE / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / epimorphin family signature. / CDC48, domain 2 / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / NSF attachment protein / Clathrin-mediated endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Intra-Golgi traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / LGI-ADAM interactions / Other interleukin signaling / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Lysosome Vesicle Biogenesis / Clathrin derived vesicle budding / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / SNAP-25 / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / COPII-mediated vesicle transport / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Syntaxin, N-terminal domain / soluble NSF attachment protein activity / SNARE complex disassembly / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / storage vacuole / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / myosin head/neck binding / regulation of synaptic vesicle priming / anchored component of presynaptic membrane / zymogen granule membrane / growth hormone secretion / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / neurotransmitter transport / positive regulation of norepinephrine secretion / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / presynaptic active zone membrane / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / SNARE complex assembly / regulation of synaptic vesicle recycling / synaptic vesicle priming / intracellular organelle / positive regulation of neurotransmitter secretion / apical protein localization / protein-containing complex disassembly / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / regulation of synapse assembly / vesicle docking / vesicle-fusing ATPase / Golgi to plasma membrane protein transport / protein localization to membrane / chloride channel inhibitor activity / vesicle fusion / response to gravity / integral component of synaptic vesicle membrane / positive regulation of hormone secretion / SNAP receptor activity / 睡眠 / positive regulation of ATPase activity / synaptic vesicle exocytosis / regulation of exocytosis / regulation of neuron projection development / SNARE complex / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of intracellular protein transport / membrane fusion / vacuolar membrane
機能・相同性情報
由来Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4.4Å分解能
データ登録者White KI / Zhao M / Brunger AT
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structural principles of SNARE complex recognition by the AAA+ protein NSF.
著者: K Ian White / Minglei Zhao / Ucheor B Choi / Richard A Pfuetzner / Axel T Brunger
要旨: The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive ...The recycling of SNARE proteins following complex formation and membrane fusion is an essential process in eukaryotic trafficking. A highly conserved AAA+ protein, NSF (-ethylmaleimide sensitive factor) and an adaptor protein, SNAP (soluble NSF attachment protein), disassemble the SNARE complex. We report electron-cryomicroscopy structures of the complex of NSF, αSNAP, and the full-length soluble neuronal SNARE complex (composed of syntaxin-1A, synaptobrevin-2, SNAP-25A) in the presence of ATP under non-hydrolyzing conditions at ~3.9 Å resolution. These structures reveal electrostatic interactions by which two αSNAP molecules interface with a specific surface of the SNARE complex. This interaction positions the SNAREs such that the 15 N-terminal residues of SNAP-25A are loaded into the D1 ring pore of NSF via a spiral pattern of interactions between a conserved tyrosine NSF residue and SNAP-25A backbone atoms. This loading process likely precedes ATP hydrolysis. Subsequent ATP hydrolysis then drives complete disassembly.
構造検証レポートPDB-ID: 6mdm

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年9月4日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年9月19日 / マップ公開: 2018年9月19日 / 最新の更新: 2018年9月26日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-6mdm
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9100.png

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_9100.map.gz (map file in CCP4 format, 48669 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
230 pix
1.31 Å/pix.
= 301.3 Å		230 pix
1.31 Å/pix.
= 301.3 Å		230 pix
1.31 Å/pix.
= 301.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面のレベル:0.0135 (by author), 0.0135 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.008086054 - 0.040476423
平均 (標準偏差)0.00031600829 (0.002695571)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions230230230
Origin0.00.00.0
Limit229.0229.0229.0
Spacing230230230
セルA=B=C: 301.3 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z230230230
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z301.300301.300301.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS230230230
D min/max/mean-0.0080.0400.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, al...

全体名称: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
構成要素数: 13

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構成要素 #1: タンパク質, 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE comp...

タンパク質名称: 20S supercomplex consisting of soluble neuronal SNARE complex, alpha-SNAP, and N-ethylmaleimide sensitive factor (NSF)
組換発現: No
分子量理論値: 33.25 kDa

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構成要素 #2: タンパク質, N-ethylmaleimide sensitive factor

タンパク質名称: N-ethylmaleimide sensitive factor / 組換発現: No
由来生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #3: タンパク質, Synaptosomal-associated protein 25

タンパク質名称: Synaptosomal-associated protein 25SNAP25 / 組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #4: タンパク質, Syntaxin-1A

タンパク質名称: Syntaxin-1A / 組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #5: タンパク質, Vesicle-associated membrane protein 2

タンパク質名称: Vesicle-associated membrane protein 2Vesicle-associated membrane protein
組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #6: タンパク質, Alpha-soluble NSF attachment protein

タンパク質名称: Alpha-soluble NSF attachment protein / 組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #7: タンパク質, Vesicle-fusing ATPase

タンパク質名称: Vesicle-fusing ATPase / 個数: 6 / 組換発現: No
分子量理論値: 85.509227 kDa
由来生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #8: タンパク質, Synaptosomal-associated protein 25

タンパク質名称: Synaptosomal-associated protein 25SNAP25 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 23.512387 kDa
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #9: タンパク質, Syntaxin-1A

タンパク質名称: Syntaxin-1A / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 29.634129 kDa
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #10: タンパク質, Vesicle-associated membrane protein 2

タンパク質名称: Vesicle-associated membrane protein 2Vesicle-associated membrane protein
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 12.981304 kDa
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #11: タンパク質, Alpha-soluble NSF attachment protein

タンパク質名称: Alpha-soluble NSF attachment protein / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 35.598223 kDa
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #12: リガンド, ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

リガンド名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 個数: 9 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.507181 kDa

+
構成要素 #13: リガンド, ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

リガンド名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.427201 kDa

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 15 mg/ml / pH: 8
支持膜Not available
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 温度: 293 K / 湿度: 100 % / 詳細: Blot for 3.5 seconds before plunging..

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 58 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズCs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1500.0 - 3000.0 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 5418

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 55150
3次元再構成ソフトウェア: RELION
CTF補正: CTF correction was carried out in Relion with reconstruction step.
分解能: 4.4 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線
(分解能の算定)

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原子モデル構築

モデリング #1精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 3J96

3j96

得られたモデル

6mdm

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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