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- EMDB-9043: Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5D motor state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9043
タイトルYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5D motor state)
マップデータYeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5D motor state)
試料
  • 複合体: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5D state (composite map)
    • 複合体: Proteasomeプロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: x 13種
    • 複合体: substrate
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 2種
キーワード26S Proteasome (プロテアソーム) / ATPase (ATPアーゼ) / AAA+ / Protease (プロテアーゼ) / Motor protein (モータータンパク質) / Ubiquitin (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / nonfunctional rRNA decay / mitotic cell cycle phase transition / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / protein-containing complex localization / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network ...proteasome regulatory particle assembly / nonfunctional rRNA decay / mitotic cell cycle phase transition / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / protein-containing complex localization / proteasome regulatory particle, base subcomplex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / peptide catabolic process / proteasome storage granule / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / proteasome core complex, alpha-subunit complex / : / Neutrophil degranulation / proteasome complex / proteasomal protein catabolic process / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / クロマチンリモデリング / 細胞分裂 / protein domain specific binding / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain ...: / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
G2/mitotic-specific cyclin-B / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit alpha type-6 ...G2/mitotic-specific cyclin-B / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / 26S proteasome subunit RPT4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.73 Å
データ登録者de la Pena AH / Goodall EA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM094497 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2-EB020402 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Substrate-engaged 26 proteasome structures reveal mechanisms for ATP-hydrolysis-driven translocation.
著者: Andres H de la Peña / Ellen A Goodall / Stephanie N Gates / Gabriel C Lander / Andreas Martin /
要旨: The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the ...The 26 proteasome is the primary eukaryotic degradation machine and thus is critically involved in numerous cellular processes. The heterohexameric adenosine triphosphatase (ATPase) motor of the proteasome unfolds and translocates targeted protein substrates into the open gate of a proteolytic core while a proteasomal deubiquitinase concomitantly removes substrate-attached ubiquitin chains. However, the mechanisms by which ATP hydrolysis drives the conformational changes responsible for these processes have remained elusive. Here we present the cryo-electron microscopy structures of four distinct conformational states of the actively ATP-hydrolyzing, substrate-engaged 26 proteasome. These structures reveal how mechanical substrate translocation accelerates deubiquitination and how ATP-binding, -hydrolysis, and phosphate-release events are coordinated within the AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) motor to induce conformational changes and propel the substrate through the central pore.
履歴
登録2018年8月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月17日-
マップ公開2018年10月17日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ef1
  • 表面レベル: 0.035
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ef1
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9043.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9043.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5D motor state)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大0.0 - 0.15545788
平均 (標準偏差)0.0013656247 (±0.006810015)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 350.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z350.200350.200350.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean0.0000.1550.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9043_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #2

ファイルemd_9043_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #3

ファイルemd_9043_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Motor (half 2)

ファイルemd_9043_additional_1.map
注釈Motor (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Motor (half 1)

ファイルemd_9043_additional_2.map
注釈Motor (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Motor (sharpened)

ファイルemd_9043_additional_3.map
注釈Motor (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Alpha ring (half 2)

ファイルemd_9043_additional_4.map
注釈Alpha ring (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Alpha ring (half 1)

ファイルemd_9043_additional_5.map
注釈Alpha ring (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Alpha ring (sharpened)

ファイルemd_9043_additional_6.map
注釈Alpha ring (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Global (half 2)

ファイルemd_9043_additional_7.map
注釈Global (half 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Global (half 1)

ファイルemd_9043_additional_8.map
注釈Global (half 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Global (sharpened)

ファイルemd_9043_additional_9.map
注釈Global (sharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

+
全体 : Substrate-engaged 26S proteasome in the 5D state (composite map)

全体名称: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5D state (composite map)
要素
  • 複合体: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5D state (composite map)
    • 複合体: Proteasomeプロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: Probable proteasome subunit alpha type-7
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome subunit RPT4プロテアソーム
      • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6A
    • 複合体: substrate
      • タンパク質・ペプチド: model substrate polypeptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5D state (composite map)

超分子名称: Substrate-engaged 26S proteasome in the 5D state (composite map)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#14
詳細: Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate in the presence of ATP

+
超分子 #2: Proteasome

超分子名称: Proteasome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#13
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c

+
超分子 #3: substrate

超分子名称: substrate / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #14
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.909643 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: DRHITIFSPE GRLYQVEYAF KATNQTNINS LAVRGKDCTV VISQKKVPDK LLDPTTVSYI FCISRTIGMV VNGPIPDARN AALRAKAEA AEFRYKYGYD MPCDVLAKRM ANLSQIYTQR AYMRPLGVIL TFVSVDEELG PSIYKTDPAG YYVGYKATAT G PKQQEITT ...文字列:
DRHITIFSPE GRLYQVEYAF KATNQTNINS LAVRGKDCTV VISQKKVPDK LLDPTTVSYI FCISRTIGMV VNGPIPDARN AALRAKAEA AEFRYKYGYD MPCDVLAKRM ANLSQIYTQR AYMRPLGVIL TFVSVDEELG PSIYKTDPAG YYVGYKATAT G PKQQEITT NLENHFKKSK IDHINEESWE KVVEFAITHM IDALGTEFSK NDLEVGVATK DKFFTLSAEN IEERLVAIAE Q

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #2: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 27.191828 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: MTDRYSFSLT TFSPSGKLGQ IDYALTAVKQ GVTSLGIKAT NGVVIATEKK SSSPLAMSET LSKVSLLTPD IGAVYSGMGP DYRVLVDKS RKVAHTSYKR IYGEYPPTKL LVSEVAKIMQ EATQSGGVRP FGVSLLIAGH DEFNGFSLYQ VDPSGSYFPW K ATAIGKGS ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.313635 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
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SRTTIFSPEG RLYQVEYALE SISHAGTAIG IMASDGIVLA AERKVTSTLL EQDTSTEKLY KLNDKIAVAV AGLTADAEIL INTARIHAQ NYLKTYNEDI PVEILVRRLS DIKQGYTQHG GLRPFGVSFI YAGYDDRYGY QLYTSNPSGN YTGWKAISVG A NTSAAQTL LQMDYKDDMK VDDAIELALK TLSKTTDSSA LTYDRLEFAT IRKGANDGEV YQKIFKPQEI KDILVKTGIT

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.098455 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.544789 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 25.502805 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

+
分子 #7: Probable proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Probable proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 26.835434 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
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UniProtKB: Probable proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #8: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 29.0706 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
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UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog

+
分子 #9: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 30.125615 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: MVSVMKMDKS PTESYSDIGG LESQIQEIKE SVELPLTHPE LYEEMGIKPP KGVILYGAPG TGKTLLAKAV ANQTSATFLR IVGSELIQK YLGDGPRLCR QIFKVAGENA PSIVFIDEID AIGTKRYDSN SGGEREIQRT MLELLNQLDG FDDRGDVKVI M ATNKIETL ...文字列:
MVSVMKMDKS PTESYSDIGG LESQIQEIKE SVELPLTHPE LYEEMGIKPP KGVILYGAPG TGKTLLAKAV ANQTSATFLR IVGSELIQK YLGDGPRLCR QIFKVAGENA PSIVFIDEID AIGTKRYDSN SGGEREIQRT MLELLNQLDG FDDRGDVKVI M ATNKIETL DPALIRPGRI DRKILFENPD LSTKKKILGI HTSKMNLSED VNLETLVTTK DDLSGADIQA MCTEAGLLAL RE RRMQVTA EDFKQAKERV MKNKVEENLE GLYL

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog

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分子 #10: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 30.239318 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: LVSLMMVEKV PDSTYDMVGG LTKQIKEIKE VIELPVKHPE LFESLGIAQP KGVILYGPPG TGKTLLARAV AHHTDCKFIR VSGAELVQK YIGEGSRMVR ELFVMAREHA PSIIFMDEID SIGSTRVEGS GGGDSEVQRT MLELLNQLDG FETSKNIKII M ATNRLDIL ...文字列:
LVSLMMVEKV PDSTYDMVGG LTKQIKEIKE VIELPVKHPE LFESLGIAQP KGVILYGPPG TGKTLLARAV AHHTDCKFIR VSGAELVQK YIGEGSRMVR ELFVMAREHA PSIIFMDEID SIGSTRVEGS GGGDSEVQRT MLELLNQLDG FETSKNIKII M ATNRLDIL DPALLRPGRI DRKIEFPPPS VAARAEILRI HSRKMNLTRG INLRKVAEKM NGCSGADVKG VCTEAGMYAL RE RRIHVTQ EDFELAVGKV MNKNQETAIS VAKLFK

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog

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分子 #11: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 30.792027 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: DSDSSISVMG ENEKPDVTYA DVGGLDMQKQ EIREAVELPL VQADLYEQIG IDPPRGVLLY GPPGTGKTML VKAVANSTKA AFIRVNGSE FVHKYLGEGP RMVRDVFRLA RENAPSIIFI DEVDSIATKR FDAQTGSDRE VQRILIELLT QMDGFDQSTN V KVIMATNR ...文字列:
DSDSSISVMG ENEKPDVTYA DVGGLDMQKQ EIREAVELPL VQADLYEQIG IDPPRGVLLY GPPGTGKTML VKAVANSTKA AFIRVNGSE FVHKYLGEGP RMVRDVFRLA RENAPSIIFI DEVDSIATKR FDAQTGSDRE VQRILIELLT QMDGFDQSTN V KVIMATNR ADTLDPALLR PGRLDRKIEF PSLRDRRERR LIFGTIASKM SLAPEADLDS LIIRNDSLSG AVIAAIMQEA GL RAVRKNR YVILQSDLEE AYATQVKTDN TVDKFDFYK

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog

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分子 #12: 26S proteasome subunit RPT4

分子名称: 26S proteasome subunit RPT4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 30.174662 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: LVYNMTSFEQ GEITFDGIGG LTEQIRELRE VIELPLKNPE IFQRVGIKPP KGVLLYGPPG TGKTLLAKAV AATIGANFIF SPASGIVDK YIGESARIIR EMFAYAKEHE PCIIFMDEVD AIGGRRFSEG TSADREIQRT LMELLTQMDG FDNLGQTKII M ATNRPDTL ...文字列:
LVYNMTSFEQ GEITFDGIGG LTEQIRELRE VIELPLKNPE IFQRVGIKPP KGVLLYGPPG TGKTLLAKAV AATIGANFIF SPASGIVDK YIGESARIIR EMFAYAKEHE PCIIFMDEVD AIGGRRFSEG TSADREIQRT LMELLTQMDG FDNLGQTKII M ATNRPDTL DPALLRPGRL DRKVEIPLPN EAGRLEIFKI HTAKVKKTGE FDFEAAVKMS DGFNGADIRN CATEAGFFAI RD DRDHINP DDLMKAVRKV AEVKKLEGTI EYQK

UniProtKB: 26S proteasome subunit RPT4

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分子 #13: 26S proteasome regulatory subunit 6A

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 28.941959 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: DEKPTETYSD VGGLDKQIEE LVEAIVLPMK RADKFKDMGI RAPKGALMYG PPGTGKTLLA RACAAQTNAT FLKLAAPQLV QMYIGEGAK LVRDAFALAK EKAPTIIFID ELDAIGTKRF DSEKSGDREV QRTMLELLNQ LDGFSSDDRV KVLAATNRVD V LDPALLRS ...文字列:
DEKPTETYSD VGGLDKQIEE LVEAIVLPMK RADKFKDMGI RAPKGALMYG PPGTGKTLLA RACAAQTNAT FLKLAAPQLV QMYIGEGAK LVRDAFALAK EKAPTIIFID ELDAIGTKRF DSEKSGDREV QRTMLELLNQ LDGFSSDDRV KVLAATNRVD V LDPALLRS GRLDRKIEFP LPSEDSRAQI LQIHSRKMTT DDDINWQELA RSTDEFNGAQ LKAVTVEAGM IALRNGQSSV KH EDFVEGI SEVQARKSKS VSFYA

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6A

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分子 #14: model substrate polypeptide

分子名称: model substrate polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.458598 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
NENVSARLGG ASIAV

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分子 #15: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #16: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度25 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHEPES
25.0 mMNaCl塩化ナトリウム
25.0 mMKCl
10.0 mMMgCl2
1.0 mMTCEP
5.0 mMATPアデノシン三リン酸
0.05 % (w/v)Nonidet P-40
6.0 mMortho-phenanthroline
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: specimens were manually blotted with Whatman #1 filter paper.
詳細26S proteasomes were diluted to a concentration of 20 micromolar in a buffer with an ATP regeneration system, and 6 mM ortho-phenanthroline. This solution was mixed with an equal volume of 50 micromolar ubiquitinated model substrate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: -1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
詳細images were acquired in nanoprobe mode
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11656 / 平均露光時間: 6.25 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 579361
詳細: Particles were selected using the Relion template-based particle picker
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5mp9

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 31019
詳細Camera was operated in counting mode
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5mpc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6ef1:
Yeast 26S proteasome bound to ubiquitinated substrate (5D motor state)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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