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- EMDB-8958: Structure of AtTPC1(DDE) in state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8958
タイトルStructure of AtTPC1(DDE) in state 1
マップデータ
試料
  • 複合体: AtTPC1(DDE)
    • タンパク質・ペプチド: Two pore calcium channel protein 1
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
  • リガンド: PALMITIC ACIDパルミチン酸
  • リガンド: 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of jasmonic acid biosynthetic process / 発芽 / regulation of stomatal movement / plant-type vacuole / 液胞 / vacuolar membrane / monoatomic ion channel complex / voltage-gated calcium channel activity / calcium-mediated signaling / calcium ion transport ...regulation of jasmonic acid biosynthetic process / 発芽 / regulation of stomatal movement / plant-type vacuole / 液胞 / vacuolar membrane / monoatomic ion channel complex / voltage-gated calcium channel activity / calcium-mediated signaling / calcium ion transport / calcium ion binding / ゴルジ体 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Two pore calcium channel protein 1, plant / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Two pore calcium channel protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Green EM / Kintzer AF / Stroud RM / Cheng Y
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM24485 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098672 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2018
タイトル: Structural basis for activation of voltage sensor domains in an ion channel TPC1.
著者: Alexander F Kintzer / Evan M Green / Pawel K Dominik / Michael Bridges / Jean-Paul Armache / Dawid Deneka / Sangwoo S Kim / Wayne Hubbell / Anthony A Kossiakoff / Yifan Cheng / Robert M Stroud /
要旨: Voltage-sensing domains (VSDs) couple changes in transmembrane electrical potential to conformational changes that regulate ion conductance through a central channel. Positively charged amino acids ...Voltage-sensing domains (VSDs) couple changes in transmembrane electrical potential to conformational changes that regulate ion conductance through a central channel. Positively charged amino acids inside each sensor cooperatively respond to changes in voltage. Our previous structure of a TPC1 channel captured an example of a resting-state VSD in an intact ion channel. To generate an activated-state VSD in the same channel we removed the luminal inhibitory Ca-binding site (Ca), which shifts voltage-dependent opening to more negative voltage and activation at 0 mV. Cryo-EM reveals two coexisting structures of the VSD, an intermediate state 1 that partially closes access to the cytoplasmic side but remains occluded on the luminal side and an intermediate activated state 2 in which the cytoplasmic solvent access to the gating charges closes, while luminal access partially opens. Activation can be thought of as moving a hydrophobic insulating region of the VSD from the external side to an alternate grouping on the internal side. This effectively moves the gating charges from the inside potential to that of the outside. Activation also requires binding of Ca to a cytoplasmic site (Ca). An X-ray structure with Ca removed and a near-atomic resolution cryo-EM structure with Ca removed define how dramatic conformational changes in the cytoplasmic domains may communicate with the VSD during activation. Together four structures provide a basis for understanding the voltage-dependent transition from resting to activated state, the tuning of VSD by thermodynamic stability, and this channel's requirement of cytoplasmic Ca ions for activation.
履歴
登録2018年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年7月25日-
マップ公開2018年9月19日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6e1n
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8958.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度
表面レベル登録者による: 8 / ムービー #1: 8
最小 - 最大-30.335693 - 39.542656
平均 (標準偏差)0.00000000681 (±0.9999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 311.1936 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21560156251.21560156251.2156015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.194311.194311.194
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-30.33639.5430.000

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_8958_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_8958_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : AtTPC1(DDE)

全体名称: AtTPC1(DDE)
要素
  • 複合体: AtTPC1(DDE)
    • タンパク質・ペプチド: Two pore calcium channel protein 1
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
  • リガンド: PALMITIC ACIDパルミチン酸
  • リガンド: 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE
  • リガンド: water

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超分子 #1: AtTPC1(DDE)

超分子名称: AtTPC1(DDE) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Two pore calcium channel protein 1

分子名称: Two pore calcium channel protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 84.547203 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MGGGGTDRVR R(SEP)EAI(TPO)HG(TPO)P FQKAAALVDL AEDGIGLPVE ILDQSSFGES ARYYFIFTRL DLIWSLNY F ALLFLNFFEQ PLWCEKNPKP SCKDRDYYYL GELPYLTNAE SIIYEVITLA ILLVHTFFPI SYEGSRIFWT SRLNLVKVA CVVILFVDVL ...文字列:
MGGGGTDRVR R(SEP)EAI(TPO)HG(TPO)P FQKAAALVDL AEDGIGLPVE ILDQSSFGES ARYYFIFTRL DLIWSLNY F ALLFLNFFEQ PLWCEKNPKP SCKDRDYYYL GELPYLTNAE SIIYEVITLA ILLVHTFFPI SYEGSRIFWT SRLNLVKVA CVVILFVDVL VDFLYLSPLA FDFLPFRIAP YVRVIIFILS IRELRDTLVL LSGMLGTYLN ILALWMLFLL FASWIAFVMF ENTQQGLTV FTSYGATLYQ MFILFTTSNN PDVWIPAYKS SRWSSVFFVL YVLIGVYFVT NLILAVVYDS FKEQLAKQVS G MDQMKRRM LEKAFGLIDS DKNGEIDKNQ CIKLFEQLTN YRTLPKISKE EFGLIFDELD DTRDFKINKD EFADLCQAIA LR FQKEEVP SLFEHFPQIY HSALSQQLRA FVRSPNFGYA ISFILIINFI AVVVETTLNI EESSAQKPWQ VAEFVFGWIY VLE MALKIY TYGFENYWRE GANRFDFLVT WVIVIGETAT FITPDENTFF SNGQWIRYLL LARMLRLIRL LMNVQRYRAF IATF ITLIP SLMPYLGTIF CVLCIYCSIG VQVFGGLVNA GNKKLFETEL AEDDYLLFNF NDYPNGMVTL FNLLVMGNWQ VWMES YKDL TGTWWSITYF VSFYVITILL LLNLVVAFVL EAFFTELDLE EEEKCQGQDS QEKRNRRRSA GSKSRSQRVD TLLHHM LGD ELSKPECSTS DTLVPR

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / : CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #3: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 16 / : PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸

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分子 #4: 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE

分子名称: 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / : 3PH
分子量理論値: 704.998 Da
Chemical component information

ChemComp-3PH:
1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / ジステアロイルホスファチジン酸 / ホスファチジン酸

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / : HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER /

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.3
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 20 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細Sample reconstituted into saposin A.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率(補正後): 41132 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 31000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-60 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3408 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 996035
CTF補正ソフトウェア: (名称: Gctf, RELION)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab Initio model in cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0) / 使用した粒子像数: 44353
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6e1n:
Structure of AtTPC1(DDE) in state 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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