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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8934 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of Mycobacterium smegmatis C(minus) 30S ribosomal subunit with MPY | ||||||||||||
マップデータ | Cryo-EM structure of Mycobacterium smegmatis C(minus) 30S ribosomal subunit with MPY | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | Hibernation factor complex / RIBOSOME (リボソーム) | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 primary metabolic process / regulation of translation / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Mycobacterium smegmatis str. MC2 155 (バクテリア) / Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア) / Mycobacterium smegmatis (バクテリア) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Sharma MR / Li Y / Korripella R / Yang Y / Kaushal PS / Lin Q / Wade JT / Gray AG / Derbyshire KM / Agrawal RK / Ojha A | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018 タイトル: Zinc depletion induces ribosome hibernation in mycobacteria. 著者: Yunlong Li / Manjuli R Sharma / Ravi K Koripella / Yong Yang / Prem S Kaushal / Qishan Lin / Joseph T Wade / Todd A Gray / Keith M Derbyshire / Rajendra K Agrawal / Anil K Ojha / 要旨: Bacteria respond to zinc starvation by replacing ribosomal proteins that have the zinc-binding CXXC motif (C+) with their zinc-free (C-) paralogues. Consequences of this process beyond zinc ...Bacteria respond to zinc starvation by replacing ribosomal proteins that have the zinc-binding CXXC motif (C+) with their zinc-free (C-) paralogues. Consequences of this process beyond zinc homeostasis are unknown. Here, we show that the C- ribosome in is the exclusive target of a bacterial protein Y homolog, referred to as mycobacterial-specific protein Y (MPY), which binds to the decoding region of the 30S subunit, thereby inactivating the ribosome. MPY binding is dependent on another mycobacterial protein, MPY recruitment factor (MRF), which is induced on zinc depletion, and interacts with C- ribosomes. MPY binding confers structural stability to C- ribosomes, promoting survival of growth-arrested cells under zinc-limiting conditions. Binding of MPY also has direct influence on the dynamics of aminoglycoside-binding pockets of the C- ribosome to inhibit binding of these antibiotics. Together, our data suggest that zinc limitation leads to ribosome hibernation and aminoglycoside resistance in mycobacteria. Furthermore, our observation of the expression of the proteins of C- ribosomes in in a mouse model of infection suggests that ribosome hibernation could be relevant in our understanding of persistence and drug tolerance of the pathogen encountered during chemotherapy of TB. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8934.map.gz | 10.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8934-v30.xml emd-8934.xml | 37.5 KB 37.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_8934_fsc.xml | 15.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_8934.png | 131 KB | ||
Filedesc metadata | emd-8934.cif.gz | 9.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8934 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8934 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8934.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 357 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of Mycobacterium smegmatis C(minus) 30S ribosomal subunit with MPY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Mycobacterium smegmatis (Cminus) 70S with MPY
+超分子 #1: Mycobacterium smegmatis (Cminus) 70S with MPY
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #2: Conserved domain protein
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S4
+分子 #5: 30S ribosomal protein S5
+分子 #6: 30S ribosomal protein S6
+分子 #7: 30S ribosomal protein S7
+分子 #8: 30S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S9
+分子 #10: 30S ribosomal protein S10
+分子 #11: 30S ribosomal protein S11
+分子 #12: 30S ribosomal protein S12
+分子 #13: 30S ribosomal protein S13
+分子 #14: 30S ribosomal protein S15
+分子 #15: 30S ribosomal protein S16
+分子 #16: 30S ribosomal protein S17
+分子 #17: 30S ribosomal protein S19
+分子 #18: 30S ribosomal protein S20
+分子 #19: 30S ribosomal protein S2
+分子 #20: 30S ribosomal protein S18 1
+分子 #21: Ribosome hibernation promoting factor
+分子 #22: 30S ribosomal protein S14
+分子 #23: 50S ribosomal protein L31
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK I |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 67.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-6dzk: |