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万見
- EMDB-8844: Influenza A virus-like particles containing Hemagglutinin, Neuram... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8844
タイトルInfluenza A virus-like particles containing Hemagglutinin, Neuraminidase, M1, and M2 proteins
マップデータInfluenza A virus-like particles containing Hemagglutinin, Neuraminidase, M1, and M2 proteins
試料Influenza virus != Influenza A virus

Influenza virus

  • ウイルス: Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Chlanda P / Zimmerberg J
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2017
タイトル: Palmitoylation Contributes to Membrane Curvature in Influenza A Virus Assembly and Hemagglutinin-Mediated Membrane Fusion.
著者: Petr Chlanda / Elena Mekhedov / Hang Waters / Alexander Sodt / Cindi Schwartz / Vinod Nair / Paul S Blank / Joshua Zimmerberg /
要旨: The highly conserved cytoplasmic tail of influenza virus glycoprotein hemagglutinin (HA) contains three cysteines, posttranslationally modified by covalently bound fatty acids. While viral HA ...The highly conserved cytoplasmic tail of influenza virus glycoprotein hemagglutinin (HA) contains three cysteines, posttranslationally modified by covalently bound fatty acids. While viral HA acylation is crucial in virus replication, its physico-chemical role is unknown. We used virus-like particles (VLP) to study the effect of acylation on morphology, protein incorporation, lipid composition, and membrane fusion. Deacylation interrupted HA-M1 interactions since deacylated mutant HA failed to incorporate an M1 layer within spheroidal VLP, and filamentous particles incorporated increased numbers of neuraminidase (NA). While HA acylation did not influence VLP shape, lipid composition, or HA lateral spacing, acylation significantly affected envelope curvature. Compared to wild-type HA, deacylated HA is correlated with released particles with flat envelope curvature in the absence of the matrix (M1) protein layer. The spontaneous curvature of palmitate was calculated by molecular dynamic simulations and was found to be comparable to the curvature values derived from VLP size distributions. Cell-cell fusion assays show a strain-independent failure of fusion pore enlargement among H2 (A/Japan/305/57), H3 (A/Aichi/2/68), and H3 (A/Udorn/72) viruses. In contradistinction, acylation made no difference in the low-pH-dependent fusion of isolated VLPs to liposomes: fusion pores formed and expanded, as demonstrated by the presence of complete fusion products observed using cryo-electron tomography (cryo-ET). We propose that the primary mechanism of action of acylation is to control membrane curvature and to modify HA's interaction with M1 protein, while the stunting of fusion by deacylated HA acting in isolation may be balanced by other viral proteins which help lower the energetic barrier to pore expansion. Influenza A virus is an airborne pathogen causing seasonal epidemics and occasional pandemics. Hemagglutinin (HA), a glycoprotein abundant on the virion surface, is important in both influenza A virus assembly and entry. HA is modified by acylation whose removal abrogates viral replication. Here, we used cryo-electron tomography to obtain three-dimensional images to elucidate a role for HA acylation in VLP assembly. Our data indicate that HA acylation contributes to the capability of HA to bend membranes and to HA's interaction with the M1 scaffold protein during virus assembly. Furthermore, our data on VLP and, by hypothesis, virus suggests that HA acylation, while not critical to fusion pore formation, contributes to pore expansion in a target-dependent fashion.
履歴
登録2017年7月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月9日-
マップ公開2017年8月9日-
更新2017年10月25日-
現状2017年10月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8844.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 295.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED BYTE
注釈Influenza A virus-like particles containing Hemagglutinin, Neuraminidase, M1, and M2 proteins
ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.367 Å
密度
最小 - 最大-128. - 127.
平均 (標準偏差)49.577159999999999 (±8.193042)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ13041220195
Spacing12201304195
セルA: 8987.74 Å / B: 9606.568 Å / C: 1436.5651 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeenvelope stored as signed bytes (from -128 lowest to 127 highest)
Å/pix. X/Y/Z7.3677.3677.367
M x/y/z12201304195
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z8987.7409606.5681436.565
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS12201304195
D min/max/mean-128.000127.00049.577

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Influenza virus

全体名称: Influenza virus (インフルエンザウイルス)
要素
  • ウイルス: Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)

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超分子 #1: Influenza A virus

超分子名称: Influenza A virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: Influenza A virus-like particles containing HA, NA, M1, and M2 proteins
NCBI-ID: 11320 / 生物種: Influenza A virus / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE
切片作成その他: NO SECTIONING
位置合わせマーカーManufacturer: EMS / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 1.3 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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