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- EMDB-8765: MicroED structure of the segment, DLIIKGISVHI, from the RRM2 of T... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8765
タイトルMicroED structure of the segment, DLIIKGISVHI, from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257
マップデータPeptide DLIIKGISVHI from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257
試料
  • 複合体: DLIIKGISVHI fibril
    • タンパク質・ペプチド: TAR DNA-binding protein 43TAR DNA結合タンパク質43
キーワードAmyloid (アミロイド) / steric zipper / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / molecular condensate scaffold activity / response to endoplasmic reticulum stress ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / molecular condensate scaffold activity / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / 転写後修飾 / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / rhythmic process / double-stranded DNA binding / 遺伝子発現の調節 / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA結合タンパク質43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Guenther EL / Sawaya MR
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1616265 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic-level evidence for packing and positional amyloid polymorphism by segment from TDP-43 RRM2.
著者: Elizabeth L Guenther / Peng Ge / Hamilton Trinh / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Tamir Gonen / Z Hong Zhou / David S Eisenberg /
要旨: Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a ...Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a challenge of amyloid research. Here, we detail the wide range of polymorphs formed by a segment of human TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) as a model for the polymorphic capabilities of pathological amyloid aggregation. Using X-ray diffraction, microelectron diffraction (MicroED) and single-particle cryo-EM, we show that the DLIIKGISVHI segment from the second RNA-recognition motif (RRM2) forms an array of amyloid polymorphs. These associations include seven distinct interfaces displaying five different symmetry classes of steric zippers. Additionally, we find that this segment can adopt three different backbone conformations that contribute to its polymorphic capabilities. The polymorphic nature of this segment illustrates at the molecular level how amyloid proteins can form diverse fibril structures.
履歴
登録2017年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月19日-
マップ公開2018年2月21日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.14
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5w52
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8765.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8765.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Peptide DLIIKGISVHI from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257
ボクセルのサイズX: 0.443 Å / Y: 0.338 Å / Z: 0.417 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.14 / ムービー #1: 0.14
最小 - 最大-0.22446074 - 0.7162638
平均 (標準偏差)0.0020431273 (±0.11619716)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-59-84-19
サイズ8010152
Spacing5210180
セルA: 23.036 Å / B: 34.138 Å / C: 33.36 Å
α: 80.875 ° / β: 86.373 ° / γ: 89.775 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.4430.3380.417
M x/y/z5210180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z23.03634.13833.360
α/β/γ80.87586.37389.775
start NX/NY/NZ-59-19-84
NX/NY/NZ8052101
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-84-59-19
NC/NR/NS1018052
D min/max/mean-0.2240.7160.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DLIIKGISVHI fibril

全体名称: DLIIKGISVHI fibril
要素
  • 複合体: DLIIKGISVHI fibril
    • タンパク質・ペプチド: TAR DNA-binding protein 43TAR DNA結合タンパク質43

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超分子 #1: DLIIKGISVHI fibril

超分子名称: DLIIKGISVHI fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: This peptide was synthesized and crystallized.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.03 kDa/nm

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分子 #1: TAR DNA-binding protein 43

分子名称: TAR DNA-binding protein 43 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.209479 KDa
配列文字列:
DLIIKGISVH I

UniProtKB: TAR DNA結合タンパク質43

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION回折 / カメラ長: 1840 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 3.4 e/Å2

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画像解析

Crystallography statisticsNumber intensities measured: 9353 / Number structure factors: 1037 / Fourier space coverage: 73.4 / R sym: 20.3 / R merge: 20.3 / Overall phase error: 0.001 / Overall phase residual: 0.001 / Phase error rejection criteria: 1 / High resolution: 1.4 Å / 殻 - Shell ID: 1 / 殻 - High resolution: 1.4 Å / 殻 - Low resolution: 1.48 Å / 殻 - Number structure factors: 139 / 殻 - Phase residual: 0.001 / 殻 - Fourier space coverage: 62.1 / 殻 - Multiplicity: 6.71
Molecular replacementソフトウェア - 名称: Phaser
最終 再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
Merging software listソフトウェア - 名称: XSCALE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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