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- EMDB-8470: Cryo-EM structure of the pancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8470
タイトルCryo-EM structure of the pancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1/Kir6.2 in the presence of ATP and glibenclamide
マップデータPancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1/Kir6.2 in the presence of ATP and glibenclamide
試料
  • 複合体: ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2
    • 複合体: SUR1ABCC8
      • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family C member 8
    • 複合体: Kir6.2
      • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of insulin secretion / ATP感受性カリウムチャネル / ABC-family proteins mediated transport / response to resveratrol / ventricular cardiac muscle tissue development / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / cell body fiber / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / CAMKK-AMPK signaling cascade ...Regulation of insulin secretion / ATP感受性カリウムチャネル / ABC-family proteins mediated transport / response to resveratrol / ventricular cardiac muscle tissue development / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / cell body fiber / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / CAMKK-AMPK signaling cascade / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / nervous system process / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / inorganic cation transmembrane transport / 活動電位 / ankyrin binding / Ion homeostasis / response to ATP / response to testosterone / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / regulation of insulin secretion / axolemma / 介在板 / negative regulation of insulin secretion / ABC-type transporter activity / potassium ion transmembrane transport / 横行小管 / heat shock protein binding / regulation of membrane potential / acrosomal vesicle / response to ischemia / determination of adult lifespan / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / 筋鞘 / potassium ion transport / cellular response to nicotine / glucose metabolic process / response to estradiol / presynaptic membrane / 核膜 / cellular response to tumor necrosis factor / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / エンドソーム / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / glutamatergic synapse / apoptotic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / ABC transporter transmembrane region ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Immunoglobulin E-set / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / ATP-binding cassette sub-family C member 8
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Cricetus cricetus (クロハラハムスクー)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Martin GM / Yoshioka C / Chen JZ / Shyng SL
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK066485 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)F31DK105300 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating.
著者: Gregory M Martin / Craig Yoshioka / Emily A Rex / Jonathan F Fay / Qing Xie / Matthew R Whorton / James Z Chen / Show-Ling Shyng /
要旨: K channels are metabolic sensors that couple cell energetics to membrane excitability. In pancreatic β-cells, channels formed by SUR1 and Kir6.2 regulate insulin secretion and are the targets of ...K channels are metabolic sensors that couple cell energetics to membrane excitability. In pancreatic β-cells, channels formed by SUR1 and Kir6.2 regulate insulin secretion and are the targets of antidiabetic sulfonylureas. Here, we used cryo-EM to elucidate structural basis of channel assembly and gating. The structure, determined in the presence of ATP and the sulfonylurea glibenclamide, at ~6 Å resolution reveals a closed Kir6.2 tetrameric core with four peripheral SUR1s each anchored to a Kir6.2 by its N-terminal transmembrane domain (TMD0). Intricate interactions between TMD0, the loop following TMD0, and Kir6.2 near the proposed PIP binding site, and where ATP density is observed, suggest SUR1 may contribute to ATP and PIP binding to enhance Kir6.2 sensitivity to both. The SUR1-ABC core is found in an unusual inward-facing conformation whereby the two nucleotide binding domains are misaligned along a two-fold symmetry axis, revealing a possible mechanism by which glibenclamide inhibits channel activity.
履歴
登録2016年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月23日-
マップ公開2017年1月25日-
更新2019年12月25日-
現状2019年12月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5twv
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8470.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8470.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 76.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Pancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1/Kir6.2 in the presence of ATP and glibenclamide
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 272 pix.
= 233.92 Å		0.86 Å/pix.
x 272 pix.
= 233.92 Å		0.86 Å/pix.
x 272 pix.
= 233.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.027736 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.03780731 - 0.094522804
平均 (標準偏差)0.0027735932 (±0.010320818)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ272272272
Spacing272272272
セルA=B=C: 233.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z272272272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.920233.920233.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS272272272
D min/max/mean-0.0380.0950.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2

全体名称: ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2
要素
  • 複合体: ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2
    • 複合体: SUR1ABCC8
      • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family C member 8
    • 複合体: Kir6.2
      • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2

超分子名称: ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #2: SUR1

超分子名称: SUR1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Cricetus cricetus (クロハラハムスクー)
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組換細胞: INS-1 / 組換プラスミド: pShuttle-TetR:pAdEasy

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超分子 #3: Kir6.2

超分子名称: Kir6.2 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組換細胞: INS-1 / 組換プラスミド: pShuttle-CMV:pAdEasy

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分子 #1: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11

分子名称: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 43.645719 KDa
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
配列文字列: MLSRKGIIPE EYVLTRLAED PTEPRYRTRE RRARFVSKKG NCNVAHKNIR EQGRFLQDVF TTLVDLKWPH TLLIFTMSFL CSWLLFAMV WWLIAFAHGD LAPGEGTNVP CVTSIHSFSS AFLFSIEVQV TIGFGGRMVT EECPLAILIL IVQNIVGLMI N AIMLGCIF ...文字列:
MLSRKGIIPE EYVLTRLAED PTEPRYRTRE RRARFVSKKG NCNVAHKNIR EQGRFLQDVF TTLVDLKWPH TLLIFTMSFL CSWLLFAMV WWLIAFAHGD LAPGEGTNVP CVTSIHSFSS AFLFSIEVQV TIGFGGRMVT EECPLAILIL IVQNIVGLMI N AIMLGCIF MKTAQAHRRA ETLIFSKHAV ITPRHGRLCF MLRVGDLRKS MIISATIHMQ VVRKTTSPEG EVVPLHQVDI PM ENGVGGN SIFLVAPLII YHVIDSNSPL YDLAPSDLHH HQDLEIIVIL EGVVETTGIT TQARTSYLAD EILWGQRFVP IVA EEDGRY SVDYSKFGNT VKVPTPLCTA RQLDEDRSLL DALTLASSRG PLRKRSVAVA KAKPKFSISP DSLS

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分子 #2: ATP-binding cassette sub-family C member 8

分子名称: ATP-binding cassette sub-family C member 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Cricetus cricetus (クロハラハムスクー)
分子量理論値: 178.330516 KDa
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
配列文字列: DYKDDDDKMP LAFCGTENHS AAYRVDQGVL NNGCFVDALN VVPHVFLLFI TFPILFIGWG SQSSKVHIHH STWLHFPGHN LRWILTFIL LFVLVCEIAE GILSDGVTES RHLHLYMPAG MAFMAAITSV VYYHNIETSN FPKLLIALLI YWTLAFITKT I KFVKFYDH ...文字列:
DYKDDDDKMP LAFCGTENHS AAYRVDQGVL NNGCFVDALN VVPHVFLLFI TFPILFIGWG SQSSKVHIHH STWLHFPGHN LRWILTFIL LFVLVCEIAE GILSDGVTES RHLHLYMPAG MAFMAAITSV VYYHNIETSN FPKLLIALLI YWTLAFITKT I KFVKFYDH AIGFSQLRFC LTGLLVILYG MLLLVEVNVI RVRRYIFFKT PREVKPPEDL QDLGVRFLQP FVNLLSKGTY WW MNAFIKT AHKKPIDLRA IAKLPIAMRA LTNYQRLCVA FDAQARKDTQ SPQGARAIWR ALCHAFGRRL ILSSTFRILA DLL GFAGPL CIFGIVDHLG KENHVFQPKT QFLGVYFVSS QEFLGNAYVL AVLLFLALLL QRTFLQASYY VAIETGINLR GAIQ TKIYN KIMHMSTSNL SMGEMTAGQI CNLVAIDTNQ LMWFFFLCPN LWTMPVQIIV GVILLYYILG VSALIGAAVI ILLAP VQYF VATKLSQAQR TTLEHSNERL KQTNEMLRGM KLLKLYAWES IFCSRVEVTR RKEMTSLRAF AVYTSISIFM NTAIPI AAV LITFVGHVSF FKESDLSPSV AFASLSLFHI LVTPLFLLSS VVRSTVKALV SVQKLSEFLS SAEIREEQCA PREPAPQ GQ AGKYQAVPLK VVNRKRPARE EVRDLLGPLQ RLAPSMDGDA DNFCVQIIGG FFTWTPDGIP TLSNITIRIP RGQLTMIV G QVGCGKSSLL LATLGEMQKV SGAVFWNSNL PDSEGEDPSS PERETAAGSD IRSRGPVAYA SQKPWLLNAT VEENITFES PFNKQRYKMV IEACSLQPDI DILPHGDQTQ IGERGINLSG GQRQRISVAR ALYQQTNVVF LDDPFSALDV HLSDHLMQAG ILELLRDDK RTVVLVTHKL QYLPHADWII AMKDGTIQRE GTLKDFQRSE CQLFEHWKTL MNRQDQELEK ETVMERKASE P SQGLPRAM SSRDGLLLDE EEEEEEAAES EEDDNLSSVL HQRAKIPWRA CTKYLSSAGI LLLSLLVFSQ LLKHMVLVAI DY WLAKWTD SALVLSPAAR NCSLSQECDL DQSVYAMVFT LLCSLGIVLC LVTSVTVEWT GLKVAKRLHR SLLNRIILAP MRF FETTPL GSILNRFSSD CNTIDQHIPS TLECLSRSTL LCVSALTVIS YVTPVFLVAL LPLAVVCYFI QKYFRVASRD LQQL DDTTQ LPLVSHFAET VEGLTTIRAF RYEARFQQKL LEYTDSNNIA SLFLTAANRW LEVCMEYIGA CVVLIAAATS ISNSL HREL SAGLVGLGLT YALMVSNYLN WMVRNLADME IQLGAVKRIH ALLKTEAESY EGLLAPSLIP KNWPDQGKIQ IQNLSV RYD SSLKPVLKHV NTLISPGQKI GICGRTGSGK SSFSLAFFRM VDMFEGRIII DGIDIAKLPL HTLRSRLSII LQDPVLF SG TIRFNLDPEK KCSDSTLWEA LEIAQLKLVV KALPGGLDAI ITEGGENFSQ GQRQLFCLAR AFVRKTSIFI MDEATASI D MATENILQKV VMTAFADRTV VTIAHRVHTI LSADLVMVLK RGAILEFDKP ETLLSQKDSV FASFVRADK

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 20000
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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