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万見
- EMDB-8359: Autoinhibited E. coli ATP synthase state 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8359
タイトルAutoinhibited E. coli ATP synthase state 3
マップデータAutoinhibited E. coli ATP synthase state 3
試料
  • 複合体: ATP synthaseATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alphaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit betaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit bATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit aATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit deltaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
    • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードATP synthase (ATP合成酵素) / ATPase (ATPアーゼ) / rotary motor (電動機) / membrane protein (膜タンパク質) / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding ...proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit a / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit c / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b ...ATP synthase subunit a / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit c / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit delta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.53 Å
データ登録者Sobti M / Smits C / Wong AS / Ishmukhametov R / Stock D / Sandin S / Stewart AG
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structures of the autoinhibited ATP synthase in three rotational states.
著者: Meghna Sobti / Callum Smits / Andrew Sw Wong / Robert Ishmukhametov / Daniela Stock / Sara Sandin / Alastair G Stewart /
要旨: A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different ...A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different states that relate to rotation of the enzyme were observed, with the central stalk's ε subunit in an extended autoinhibitory conformation in all three states. The F motor comprises of seven transmembrane helices and a decameric c-ring and invaginations on either side of the membrane indicate the entry and exit channels for protons. The proton translocating subunit contains near parallel helices inclined by ~30° to the membrane, a feature now synonymous with rotary ATPases. For the first time in this rotary ATPase subtype, the peripheral stalk is resolved over its entire length of the complex, revealing the F attachment points and a coiled-coil that bifurcates toward the membrane with its helices separating to embrace subunit from two sides.
履歴
登録2016年8月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月4日-
マップ公開2017年1月4日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5t4q
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8359.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8359.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Autoinhibited E. coli ATP synthase state 3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.048 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.02577311 - 0.1047882
平均 (標準偏差)-0.00014185307 (±0.009308554)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 350.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z350.000350.000350.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-0.0260.105-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ATP synthase

全体名称: ATP synthaseATP合成酵素
要素
  • 複合体: ATP synthaseATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alphaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit betaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit bATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit aATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit deltaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
    • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: ATP synthase

超分子名称: ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 558 KDa

+
分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP合成酵素
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 55.138531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQLNSTEISE LIKQRIAQFN VVSEAHNEGT IVSVSDGVIR IHGLADAMQG EMISLPGNRY AIALNLERDS VGAVVMGPYA DLAEGMKVK ATGRILEVPV GRGLLGRVVN TLGAPIDGKG PLDHDGFSAV EAIAPGVIER QSVDQPVQTG YKAVDSMIPI G RGQRELII ...文字列:
MQLNSTEISE LIKQRIAQFN VVSEAHNEGT IVSVSDGVIR IHGLADAMQG EMISLPGNRY AIALNLERDS VGAVVMGPYA DLAEGMKVK ATGRILEVPV GRGLLGRVVN TLGAPIDGKG PLDHDGFSAV EAIAPGVIER QSVDQPVQTG YKAVDSMIPI G RGQRELII GDRQTGKTAL AIDAIINQRD SGIKAIYVAI GQKASTISNV VRKLEEHGAL ANTIVVVATA SESAALQYLA PY AGAAMGE YFRDRGEDAL IIYDDLSKQA VAYRQISLLL RRPPGREAFP GDVFYLHSRL LERAARVNAE YVEAFTKGEV KGK TGSLTA LPIIETQAGD VSAFVPTNVI SITDGQIFLE TNLFNAGIRP AVNPGISVSR VGGAAQTKIM KKLSGGIRTA LAQY RELAA FSQFASDLDD ATRNQLDHGQ KVTELLKQKQ YAPMSVAQQS LVLFAAERGY LADVELSKIG SFEAALLAYV DRDHA PLMQ EINQTGGYND EIEGKLKGIL DSFKATQSW

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP合成酵素
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 51.664574 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRGSHHHHHH GMATGKIVQV IGAVVDVEFP QDAVPRVYDA LEVQNGNERL VLEVQQQLGG GIVRTIAMGS SDGLRRGLDV KDLEHPIEV PVGKATLGRI MNVLGEPVDM KGEIGEEERW AIHRAAPSYE ELSNSQELLE TGIKVIDLMA PFAKGGKVGL F GGAGVGKT ...文字列:
MRGSHHHHHH GMATGKIVQV IGAVVDVEFP QDAVPRVYDA LEVQNGNERL VLEVQQQLGG GIVRTIAMGS SDGLRRGLDV KDLEHPIEV PVGKATLGRI MNVLGEPVDM KGEIGEEERW AIHRAAPSYE ELSNSQELLE TGIKVIDLMA PFAKGGKVGL F GGAGVGKT VNMMELIRNI AIEHSGYSVF AGVGERTREG NDFYHEMTDS NVIDKVSLVY GQMNEPPGNR LRVALTGLTM AE KFRDEGR DVLLFVDNIY RYTLAGTEVS ALLGRMPSAV GYQPTLAEEM GVLQERITST KTGSITSVQA VYVPADDLTD PSP ATTFAH LDATVVLSRQ IASLGIYPAV DPLDSTSRQL DPLVVGQEHY DTARGVQSIL QRYQELKDII AILGMDELSE EDKL VVARA RKIQRFLSQP FFVAEVFTGS PGKYVSLKDT IRGFKGIMEG EYDHLPEQAF YMVGSIEEAV EKAKKL

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #3: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 31.539285 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGAKDIRSK IASVQNTQKI TKAMEMVAAS KMRKSQDRMA ASRPYAETMR KVIGHLAHGN LEYKHPYLED RDVKRVGYLV VSTDRGLAG GLNINLFKKL LAEMKTWTDK GVQADLAMIG SKGVSFFNSV GGNVVAQVTG MGDNPSLSEL IGPVKVMLQA Y DEGRLDKL ...文字列:
MAGAKDIRSK IASVQNTQKI TKAMEMVAAS KMRKSQDRMA ASRPYAETMR KVIGHLAHGN LEYKHPYLED RDVKRVGYLV VSTDRGLAG GLNINLFKKL LAEMKTWTDK GVQADLAMIG SKGVSFFNSV GGNVVAQVTG MGDNPSLSEL IGPVKVMLQA Y DEGRLDKL YIVSNKFINT MSQVPTISQL LPLPASDDDD LKHKSWDYLY EPDPKALLDT LLRRYVESQV YQGVVENLAS EQ AARMVAM KAATDNGGSL IKELQLVYNK ARQASITQEL TEIVSGAAAV

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

+
分子 #4: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 15.087244 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAMTYHLDVV SAEQQMFSGL VEKIQVTGSE GELGIYPGHA PLLTAIKPGM IRIVKQHGHE EFIYLSGGIL EVQPGNVTVL ADTAIRGQD LDEARAMEAK RKAEEHISSS HGDVDYAQAS AELAKAIAQL RVIELTKKAM

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

+
分子 #5: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 17.126691 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
NLNATILGQA IAFVLFVLFA MKYVWPPLMA AIEKRQKEIA DGLASAERAH KDLDLAKASA TDQLKKAKAE AQVIIEQANK RRSQILDEA KAEAEQERTK IVAQAQAEIE AERKRAREEL RKQVAILAVA GAEKIIERSV DEAANSDIVD KLVAEL

UniProtKB: ATP synthase subunit b

+
分子 #6: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 30.324096 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM ...文字列:
MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM KGIGGFTKEL TLQPFNHWAF IPVNLILEGV SLLSKPVSLG LRLFGNMYAG ELIFILIAGL LPWWSQWILN VP WAIFHIL IITLQAFIFM VLTIVYLSMA SEEH

UniProtKB: ATP synthase subunit a

+
分子 #7: ATP synthase subunit delta

分子名称: ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 19.289061 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSEFITVARP YAKAAFDFAV EHQSVERWQD MLAFAAEVTK NEQMAELLSG ALAPETLAES FIAVAGEQLD ENGQNLIRVM AENGRLNAL PDVLEQFIHL RAVSEATAEV DVISAAALSE QQLAKISAAM EKRLSRKVKL NAKIDKSVMA GVIIRAGDMV I DGSVRGRL ERLADVLQS

UniProtKB: ATP synthase subunit delta

+
分子 #8: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 8.259064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MENLNMDLLY MAAAVMMGLA AIGAAIGIGI LGGKFLEGAA RQPDLIPLLR TQFFIVMGLV DAIPMIAVGL GLYVMFAVA

UniProtKB: ATP synthase subunit c

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 29.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Model from previous dataset
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 95345
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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