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- EMDB-8230: Cryo-EM structure of GluA2-1xSTZ complex at 6.4 Angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8230
タイトルCryo-EM structure of GluA2-1xSTZ complex at 6.4 Angstrom resolution
マップデータCryo-EM structure of GluA2-1xSTZ complex at 6.4 Angstrom resolution
試料
  • 複合体: Proteinタンパク質
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
  • リガンド: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / channel regulator activity / membrane hyperpolarization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / nervous system process / protein targeting to membrane / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuromuscular junction development / spine synapse / dendritic spine neck / voltage-gated calcium channel complex / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / transmission of nerve impulse / AMPA glutamate receptor activity / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / 脱分極 / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / voltage-gated calcium channel activity / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cytoskeletal protein binding / regulation of membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / response to calcium ion / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / scaffold protein binding / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / 樹状突起 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.4 Å
データ登録者Twomey EC / Yelshanskaya MV / Grassucci RA / Frank J / Sobolevsky AI
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM008224 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM008281 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM29169 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Elucidation of AMPA receptor-stargazin complexes by cryo-electron microscopy.
著者: Edward C Twomey / Maria V Yelshanskaya / Robert A Grassucci / Joachim Frank / Alexander I Sobolevsky /
要旨: AMPA-subtype ionotropic glutamate receptors (AMPARs) mediate fast excitatory neurotransmission and contribute to high cognitive processes such as learning and memory. In the brain, AMPAR trafficking, ...AMPA-subtype ionotropic glutamate receptors (AMPARs) mediate fast excitatory neurotransmission and contribute to high cognitive processes such as learning and memory. In the brain, AMPAR trafficking, gating, and pharmacology is tightly controlled by transmembrane AMPAR regulatory proteins (TARPs). Here, we used cryo-electron microscopy to elucidate the structural basis of AMPAR regulation by one of these auxiliary proteins, TARP γ2, or stargazin (STZ). Our structures illuminate the variable interaction stoichiometry of the AMPAR-TARP complex, with one or two TARP molecules binding one tetrameric AMPAR. Analysis of the AMPAR-STZ binding interfaces suggests that electrostatic interactions between the extracellular domains of AMPAR and STZ play an important role in modulating AMPAR function through contact surfaces that are conserved across AMPARs and TARPs. We propose a model explaining how TARPs stabilize the activated state of AMPARs and how the interactions between AMPARs and their auxiliary proteins control fast excitatory synaptic transmission.
履歴
登録2016年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年7月13日-
マップ公開2016年7月13日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5kbt
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8230.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8230.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of GluA2-1xSTZ complex at 6.4 Angstrom resolution
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.019 / ムービー #1: 0.019
最小 - 最大-0.018681992 - 0.057495277
平均 (標準偏差)0.00029997152 (±0.0024232643)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 367.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.021.021.02
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z367.200367.200367.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0190.0570.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Protein

全体名称: Proteinタンパク質
要素
  • 複合体: Proteinタンパク質
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
  • リガンド: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Protein

超分子名称: Protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: Bacmam

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分子 #1: Glutamate receptor 2,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

分子名称: Glutamate receptor 2,Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 115.515984 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NSIQIGGLFP RGADQEYSAF RVGMVQFSTS EFRLTPHIDN LEVANSFAVT NAFCSQFSRG VYAIFGFYDK KSVNTITSFC GTLHVSFIT PSFPTDGTHP FVIQMRPDLK GALLSLIEYY QWDKFAYLYD SDRGLSTLQA VLDSAAEKKW QVTAINVGNI N NDKKDETY ...文字列:
NSIQIGGLFP RGADQEYSAF RVGMVQFSTS EFRLTPHIDN LEVANSFAVT NAFCSQFSRG VYAIFGFYDK KSVNTITSFC GTLHVSFIT PSFPTDGTHP FVIQMRPDLK GALLSLIEYY QWDKFAYLYD SDRGLSTLQA VLDSAAEKKW QVTAINVGNI N NDKKDETY RSLFQDLELK KERRVILDCE RDKVNDIVDQ VITIGKHVKG YHYIIANLGF TDGDLLKIQF GGAEVSGFQI VD YDDSLVS KFIERWSTLE EKEYPGAHTA TIKYTSALTY DAVQVMTEAF RNLRKQRIEI SRRGNAGDCL ANPAVPWGQG VEI ERALKQ VQVEGLSGNI KFDQNGKRIN YTINIMELKT NGPRKIGYWS EVDKMVLTED DTSGLEQKTV VVTTILESPY VMMK KNHEM LEGNERYEGY CVDLAAEIAK HCGFKYKLTI VGDGKYGARD ADTKIWNGMV GELVYGKADI AIAPLTITLV REEVI DFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVVLFLV SRFSPYEWHT EEFEDGRETQ SSESTN EFG IFNSLWFSLG AFMQQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTANLAA FLTVERMVSP IESAEDLSKQ TEIAYGT LD SGSTKEFFRR SKIAVFDKMW TYMRSAEPSV FVRTTAEGVA RVRKSKGKYA YLLESTMNEY IEQRKPCDTM KVGGNLDS K GYGIATPKGS SLGTPVNLAV LKLSEQGLLD KLKNKWWYDK GECGAKDSGS KEKTSALSLS NVAGVFYILV GGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKGTG LFDRGVQMLL TTVGAFAAFS LMTIAVGTDY WLYSRGVCKT KSVSEDETSK KNEEVMTHSG LWRTCCLEG NFKGLCKQID HFPEDADYEA DTAEYFLRAV RASSIFPILS VILLFMGGLC IAASEFYKTR HNIILSAGIF F VSAGLSNI IGIIVYISAN AGDPSKSDSK KNSYSYGWSF YFGALSFIIA EMVGVLAVHM FIDRHKQLTG GLVPRG

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分子 #2: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquino...

分子名称: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ZK1
分子量理論値: 409.254 Da
Chemical component information

ChemComp-ZK1:
{[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid / ZK-200775 / アンタゴニスト, 薬剤*YM / Fanapanel

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: C-Flat Au 1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 詳細: Grid coated with gold prior to use.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 blot force, 8.0 s blot time.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
詳細: 40 frames were collected across 8 seconds per image.
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.0)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3kg2

初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 39972

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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