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- EMDB-8184: CryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8184
タイトルCryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C
マップデータCryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C
試料
  • ウイルス: Rhinovirus C15a (ライノウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1カプシド
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3カプシド
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP0カプシド
キーワードvirus (ウイルス) / jelly roll
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rhinovirus C (ライノウイルス) / Rhinovirus C15a (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Liu Y / Hill MG
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI011219 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI104317 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Atomic structure of a rhinovirus C, a virus species linked to severe childhood asthma.
著者: Yue Liu / Marchel G Hill / Thomas Klose / Zhenguo Chen / Kelly Watters / Yury A Bochkov / Wen Jiang / Ann C Palmenberg / Michael G Rossmann /
要旨: Isolates of rhinovirus C (RV-C), a recently identified Enterovirus (EV) species, are the causative agents of severe respiratory infections among children and are linked to childhood asthma ...Isolates of rhinovirus C (RV-C), a recently identified Enterovirus (EV) species, are the causative agents of severe respiratory infections among children and are linked to childhood asthma exacerbations. The RV-C have been refractory to structure determination because they are difficult to propagate in vitro. Here, we report the cryo-EM atomic structures of the full virion and native empty particle (NEP) of RV-C15a. The virus has 60 "fingers" on the virus outer surface that probably function as dominant immunogens. Because the NEPs also display these fingers, they may have utility as vaccine candidates. A sequence-conserved surface depression adjacent to each finger forms a likely binding site for the sialic acid on its receptor. The RV-C, unlike other EVs, are resistant to capsid-binding antiviral compounds because the hydrophobic pocket in VP1 is filled with multiple bulky residues. These results define potential molecular determinants for designing antiviral therapeutics and vaccines.
履歴
登録2016年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年6月8日-
マップ公開2016年7月13日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 13.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 13.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jzg
  • 表面レベル: 13.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5jzg
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8184.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8184.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 13.4 / ムービー #1: 13.4
最小 - 最大-48.974299999999999 - 67.214264
平均 (標準偏差)0.06435112 (±3.4875524)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 499.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z499.200499.200499.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-48.97467.2140.064

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rhinovirus C15a

全体名称: Rhinovirus C15a (ライノウイルス)
要素
  • ウイルス: Rhinovirus C15a (ライノウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1カプシド
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3カプシド
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP0カプシド

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超分子 #1: Rhinovirus C15a

超分子名称: Rhinovirus C15a / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The cDNA of RV-C15 isolate was used to produce RNA transcripts in vitro, which were then used for transfection in HeLa WisL cells. The resultant recombinant RV-C15 virus was adapted in HeLa ...詳細: The cDNA of RV-C15 isolate was used to produce RNA transcripts in vitro, which were then used for transfection in HeLa WisL cells. The resultant recombinant RV-C15 virus was adapted in HeLa cells expressing the RV-C receptor CDHR3 via multiple passage. The derivative was the RV-C15a virus.
NCBI-ID: 463676 / 生物種: Rhinovirus C15a / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.8 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid (p3) / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 31.802623 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT ...文字列:
NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT IPFTGLASAY YMFYDGYDKP KGSDNNEYGI APTNDMGLLC FRTLDNSGGN DVKIYVKPKH ITAWVPRPPR AT QYTHKYS TNYHYKPNSS GPDEHVLKDR HFIKTRPLIS SA

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: Capsid protein VP3

分子名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 25.965037 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ...文字列:
GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ISSGFYRRTK ADSFTHGGYV SLWYQTAFVP PVSGGTGSIL ATCSACPDMS VRMLRDSPMM EQKNELQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: Capsid protein VP0

分子名称: Capsid protein VP0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 36.247344 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GAQVSRQNNG THENGVTASN GSVIKYFNIN YYKDSASSGL SRQDFSQDPS KFTQPLVDTL TNPALMSPSV EACGYSDRLK QITIGNSTI TTQDSLHTVL AYGEWPTYLS DIDATSVDKP THPETSADRF YTLDSVEWQV GSHGWWWKLP DALKDMGVFG Q NMYYHSMG ...文字列:
GAQVSRQNNG THENGVTASN GSVIKYFNIN YYKDSASSGL SRQDFSQDPS KFTQPLVDTL TNPALMSPSV EACGYSDRLK QITIGNSTI TTQDSLHTVL AYGEWPTYLS DIDATSVDKP THPETSADRF YTLDSVEWQV GSHGWWWKLP DALKDMGVFG Q NMYYHSMG RSGFIIHTQC NATKFHSGAL IVAVIPEHQL AYVGGVKVNV GYDHTHPGQS GHQIRGPSQS NDRSGGKPDE DP LFNCNGT LLGNITIFPH QIINLRTNNS STIVVPYINC VPMDNMLKHN NLSLVIIPLV PLRPGSSGIN SVPITVTIAP YKS EFSGAM EAQRQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Trisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
120.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
1.0 mMC10H16N2O8EDTAエチレンジアミン四酢酸
グリッドモデル: Ultra thin Lacey carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.02 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.7000000000000001 µm
照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 14000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-70 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 3614 / 平均露光時間: 14.0 sec. / 平均電子線量: 25.7 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 24882
詳細: A mixed population of empty particles, full particles, and junk
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: For each of the half subsets, random orientation was assigned to each of the 150 randomly selected particles. The resulting models were much like a ball in appearance. Refinement was then ...詳細: For each of the half subsets, random orientation was assigned to each of the 150 randomly selected particles. The resulting models were much like a ball in appearance. Refinement was then performed by searching for the best orientation and particle center of each particle image relative to the current 3D reconstructions using projection matching. Three of these structures were selected for further refinement using all the available particle images in the half subset. These structures converged to roughly the same reconstruction. One of these structures was randomly chosen to extend the refinement.
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 6.5 degrees
ソフトウェア - 名称: jspr
最終 3次元分類クラス数: 156 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 0.5 degrees
ソフトウェア - 名称: jspr
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: jspr / 使用した粒子像数: 3614
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5jzg:
CryoEM structure of the native empty particle of a human rhinovirus C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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