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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 7715
タイトルSingle-Molecule 3D Image of neurexin 1 alpha by Individual Particle Electron Tomography (No. 058)
マップデータneurexin 1 alpha
試料neurexin 1 alpha:
由来Bos taurus (ウシ)
実験手法電子線トモグラフィー法 / ネガティブ染色法 / 15.04Å分解能
データ登録者Liu JF / Misra A / Reddy S / White MA / Ren G / Rudenko G
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2018
タイトル: Structural Plasticity of Neurexin 1α: Implications for its Role as Synaptic Organizer.
著者: Jianfang Liu / Anurag Misra / M V V V Sekhar Reddy / Mark Andrew White / Gang Ren / Gabby Rudenko
要旨: α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of ...α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of neurexin 1α (n1α) contains six LNS domains (L1-L6) interspersed by three Egf-like repeats. N1α must encode highly evolved structure-function relationships in order to fit into the narrow confines of the synaptic cleft, and also recruit its large, membrane-bound partners. Internal molecular flexibility could provide a solution; however, it is challenging to delineate because currently no structural methods permit high-resolution structure determination of large, flexible, multi-domain protein molecules. To investigate the structural plasticity of n1α, in particular the conformation of domains that carry validated binding sites for different protein partners, we used a panel of structural techniques. Individual particle electron tomography revealed that the N-terminally and C-terminally tethered domains, L1 and L6, have a surprisingly limited range of conformational freedom with respect to the linear central core containing L2 through L5. A 2.8-Å crystal structure revealed an unexpected arrangement of the L2 and L3 domains. Small-angle X-ray scattering and electron tomography indicated that incorporation of the alternative splice insert SS6 relieves the restricted conformational freedom between L5 and L6, suggesting that SS6 may work as a molecular toggle. The architecture of n1α thus encodes a combination of rigid and flexibly tethered domains that are uniquely poised to work together to promote its organizing function in the synaptic cleft, and may permit allosterically regulated and/or concerted protein partner binding.
日付登録: 2018年3月27日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年4月18日 / マップ公開: 2018年9月19日 / 最新の更新: 2018年10月24日

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_7715.map.gz (map file in CCP4 format, 44958 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
224 pix
1.48 Å/pix.
= 331.52 Å
224 pix
1.48 Å/pix.
= 331.52 Å
224 pix
1.48 Å/pix.
= 331.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.48 Å
密度
表面のレベル:0.5 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.31163326 - 4.556003
平均 (標準偏差)0.019759566 (0.14708614)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions224224224
Origin-112.0-112.0-112.0
Limit111.0111.0111.0
Spacing224224224
セルA=B=C: 331.52002 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.481.481.48
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z331.520331.520331.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-112-112-112
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-0.3124.5560.020

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 neurexin 1 alpha

全体名称: neurexin 1 alpha / 構成要素数: 1

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構成要素 #1: 細胞要素, neurexin 1 alpha

細胞要素名称: neurexin 1 alpha / 組換発現: No
分子量理論値: 137 kDa
由来生物種: Bos taurus (ウシ)
由来(合成)発現系: unidentified baculovirus (バキュロウイルス科)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: ネガティブ染色法
試料溶液緩衝液: 25 mM Tris pH 8, 100 mM NaCl, 3 mM CaCl2 / pH: 8
染色The grid was stained for 15 s by sequential submersion in two drops of uranyl formate (UF).
急速凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡撮影

撮影顕微鏡: ZEISS LIBRA120PLUS
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射量: 15 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 80000.0 X (公称値) / Cs: 2.2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / エネルギーフィルター: In-column Omega Filter
試料ホルダモデル: OTHER
カメラディテクター: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 81

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画像解析

解析実験手法: 電子線トモグラフィー法 / セクションの数: 65
詳細: X-ray speckles in images were removed before alignment and 3D reconstruction.
3次元再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE
CTF補正: Micrographs were aligned together by IMOD. The CTF was corrected by TOMOCTF.
分解能: 15.04 Å / 分解能の算定法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: The 3D reconstruction was performed by Individual-Particle Electron Tomography (IPET).
FSC曲線
(分解能の算定)

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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