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万見
- EMDB-7610: Atomic Structure of the E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydroge... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7610
タイトルAtomic Structure of the E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
マップデータ3D reconstruction of PDC tE2 after particle polishing
試料
  • 複合体: E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrialジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ
キーワードPyruvate Dehydrogenase Complex (ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体) / E2 / Inner Core (内核) / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / クエン酸回路 ...ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / クエン酸回路 / glucose metabolic process / ミトコンドリアマトリックス / intracellular membrane-bounded organelle / ミトコンドリア / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Jiang J / Baiesc FL
資金援助 米国, 8件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI094386 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
American Heart Association14POST18870059 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1S10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Atomic Structure of the E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex.
著者: Jiansen Jiang / Flavius L Baiesc / Yasuaki Hiromasa / Xuekui Yu / Wong Hoi Hui / Xinghong Dai / Thomas E Roche / Z Hong Zhou /
要旨: Pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a large multienzyme complex that catalyzes the irreversible conversion of pyruvate to acetyl-coenzyme A with reduction of NAD. Distinctive from PDCs in lower ...Pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a large multienzyme complex that catalyzes the irreversible conversion of pyruvate to acetyl-coenzyme A with reduction of NAD. Distinctive from PDCs in lower forms of life, in mammalian PDC, dihydrolipoyl acetyltransferase (E2; E2p in PDC) and dihydrolipoamide dehydrogenase binding protein (E3BP) combine to form a complex that plays a central role in the organization, regulation, and integration of catalytic reactions of PDC. However, the atomic structure and organization of the mammalian E2p/E3BP heterocomplex are unknown. Here, we report the structure of the recombinant dodecahedral core formed by the C-terminal inner-core/catalytic (IC) domain of human E2p determined at 3.1 Å resolution by cryo electron microscopy (cryoEM). The structure of the N-terminal fragment and four other surface areas of the human E2p IC domain exhibit significant differences from those of the other E2 crystal structures, which may have implications for the integration of E3BP in mammals. This structure also allowed us to obtain a homology model for the highly homologous IC domain of E3BP. Analysis of the interactions of human E2p or E3BP with their adjacent IC domains in the dodecahedron provides new insights into the organization of the E2p/E3BP heterocomplex and suggests a potential contribution by E3BP to catalysis in mammalian PDC.
履歴
登録2018年3月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月18日-
マップ公開2018年4月18日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 表面レベル: 2.5
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7610.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7610.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of PDC tE2 after particle polishing
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-6.468645 - 12.254806
平均 (標準偏差)-0.000000001520753 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 261.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.021.021.02
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z261.120261.120261.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-128-128-128
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-6.46912.255-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex

全体名称: E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
要素
  • 複合体: E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrialジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ

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超分子 #1: E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex

超分子名称: E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.069398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MWRVCARRAQ NVAPWAGLEA RWTALQEVPG TPRVTSRSGP APARRNSVTT GYGGVRALCG WTPSSGATPR NRLLLQLLGS PGRRYYSLP PHQKVPLPSL SPTMQAGTIA RWEKKEGDKI NEGDLIAEVE TDKATVGFES LEECYMAKIL VAEGTRDVPI G AIICITVG ...文字列:
MWRVCARRAQ NVAPWAGLEA RWTALQEVPG TPRVTSRSGP APARRNSVTT GYGGVRALCG WTPSSGATPR NRLLLQLLGS PGRRYYSLP PHQKVPLPSL SPTMQAGTIA RWEKKEGDKI NEGDLIAEVE TDKATVGFES LEECYMAKIL VAEGTRDVPI G AIICITVG KPEDIEAFKN YTLDSSAAPT PQAAPAPTPA ATASPPTPSA QAPGSSYPPH MQVLLPALSP TMTMGTVQRW EK KVGEKLS EGDLLAEIET DKATIGFEVQ EEGYLAKILV PEGTRDVPLG TPLCIIVEKE ADISAFADYR PTEVTDLKPQ VPP PTPPPV AAVPPTPQPL APTPSAPCPA TPAGPKGRVF VSPLAKKLAV EKGIDLTQVK GTGPDGRITK KDIDSFVPSK VAPA PAAVV PPTGPGMAPV PTGVFTDIPI SNIRRVIAQR LMQSKQTIPH YYLSIDVNMG EVLLVRKELN KILEGRSKIS VNDFI IKAS ALACLKVPEA NSSWMDTVIR QNHVVDVSVA VSTPAGLITP IVFNAHIKGV ETIANDVVSL ATKAREGKLQ PHEFQG GTF TISNLGMFGI KNFSAIINPP QACILAIGAS EDKLVPADNE KGFDVASMMS VTLSCDHRVV DGAVGAQWLA EFRKYLE KP ITMLL

UniProtKB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 38.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 49374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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