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- EMDB-7520: cryo-EM reconstruction of microtubule-bound 2R-Tau -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 7520
タイトルcryo-EM reconstruction of microtubule-bound 2R-Tau
マップデータcryo-EM reconstruction of shortened tau construct (WT residues: 197-304,368-400) corresponding to the first two microtubule-binding repeat sequences.
試料Ternary complex of alpha-beta tubulin with shortened tau construct:
2R-tau / alpha-tubulin / beta-tubulinチューブリン
由来Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
実験手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 5.6Å分解能
データ登録者Nogales E / Hejab NMA / Kellogg EH
引用ジャーナル: Science / : 2018
タイトル: Near-atomic model of microtubule-tau interactions.
著者: Elizabeth H Kellogg / Nisreen M A Hejab / Simon Poepsel / Kenneth H Downing / Frank DiMaio / Eva Nogales
要旨: Tau is a developmentally regulated axonal protein that stabilizes and bundles microtubules (MTs). Its hyperphosphorylation is thought to cause detachment from MTs and subsequent aggregation into ...Tau is a developmentally regulated axonal protein that stabilizes and bundles microtubules (MTs). Its hyperphosphorylation is thought to cause detachment from MTs and subsequent aggregation into fibrils implicated in Alzheimer's disease. It is unclear which tau residues are crucial for tau-MT interactions, where tau binds on MTs, and how it stabilizes them. We used cryo-electron microscopy to visualize different tau constructs on MTs and computational approaches to generate atomic models of tau-tubulin interactions. The conserved tubulin-binding repeats within tau adopt similar extended structures along the crest of the protofilament, stabilizing the interface between tubulin dimers. Our structures explain the effect of phosphorylation on MT affinity and lead to a model of tau repeats binding in tandem along protofilaments, tethering together tubulin dimers and stabilizing polymerization interfaces.
日付登録: 2018年3月5日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年4月11日 / マップ公開: 2019年1月16日 / 最新の更新: 2019年1月16日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_7520.map.gz (map file in CCP4 format, 536871 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
512 pix
1.32 Å/pix.
= 675.84 Å
512 pix
1.32 Å/pix.
= 675.84 Å
512 pix
1.32 Å/pix.
= 675.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面のレベル:4.2 (by author), 4.2 (ムービー #1)
最小 - 最大-3.793261 - 14.217280000000001
平均 (標準偏差)0.03442833 (1.0410348)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions512512512
Origin0.00.00.0
Limit511.0511.0511.0
Spacing512512512
セルA=B=C: 675.84 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z675.840675.840675.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-3.79314.2170.034

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Ternary complex of alpha-beta tubulin with shortened tau construct

全体名称: Ternary complex of alpha-beta tubulin with shortened tau construct
詳細: Tau construct contains first two microtubule-targeting repeat motifs and portions of projection-domain and R' sequences
構成要素数: 4

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構成要素 #1: タンパク質, Ternary complex of alpha-beta tubulin with shortened tau c...

タンパク質名称: Ternary complex of alpha-beta tubulin with shortened tau construct
詳細: Tau construct contains first two microtubule-targeting repeat motifs and portions of projection-domain and R' sequences
組換発現: No
由来生物種: Sus scrofa (ブタ)

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構成要素 #2: タンパク質, 2R-tau

タンパク質名称: 2R-tau / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #3: タンパク質, alpha-tubulin

タンパク質名称: alpha-tubulin / 組換発現: No
由来生物種: Sus scrofa (ブタ)

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構成要素 #4: タンパク質, beta-tubulin

タンパク質名称: beta-tubulinチューブリン / 組換発現: No
由来生物種: Sus scrofa (ブタ)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 線維 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
らせんパラメータ軸対称性: C1 (非対称) / ΔZ: 8.75 Å / Δφ: -25.76 deg.
試料溶液試料濃度: 0.5 mg/ml / pH: 6.8
支持膜upspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 310.15 K / 湿度: 100 %
詳細: blot force 10 pN, 6 second blot time. used C-flat 1.2/1.3 holey grids. First 2 uL of microtubules were adhered to grid for 30 seconds, followed by 2 4 uL washes with 30 second incubation for each wash..

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電子顕微鏡撮影

撮影顕微鏡: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 27.5 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 27500.0 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1000.0 - 2500.0 nm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
カメラディテクター: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 310

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画像解析

解析実験手法: らせん対称体再構成法 / 詳細: used motioncorr to correct for beam-induced motion
3次元再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / ソフトウェア: FREALIGN / 分解能: 5.6 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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