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- EMDB-7454: Structure of the HIV-Nef dileucine mutant bound AP-1:Arf1 dimer -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 7454
タイトルStructure of the HIV-Nef dileucine mutant bound AP-1:Arf1 dimer
マップデータAP-1:Arf1:Tetherin-Nef dileucine mutant dimer
試料Dimeric assembly of AP-1:Arf1:Tetherin-Nef dileucine (LL164-165AA) mutant:
機能・相同性Adaptin C-terminal domain / HIV negative factor Nef / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / TBP domain superfamily / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Longin-like domain superfamily / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Lysosome Vesicle Biogenesis / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain ...Adaptin C-terminal domain / HIV negative factor Nef / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / TBP domain superfamily / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Longin-like domain superfamily / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Lysosome Vesicle Biogenesis / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / Clathrin derived vesicle budding / Small GTP-binding protein domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Clathrin adaptor, mu subunit / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor complex, small chain / アルマジロ / MHC class II antigen presentation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Bone marrow stromal antigen 2 / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Mu homology domain (MHD) profile. / small GTPase Arf family profile. / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Mu homology domain / Neutrophil degranulation / Adaptin N terminal region / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Clathrin adaptor complex small chain / Lysosome Vesicle Biogenesis / Adaptor complexes medium subunit family / Negative factor, (F-Protein) or Nef / MHC class II antigen presentation / Interferon alpha/beta signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / AP-1/2/4 complex subunit beta / ADP-ribosylation factor family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / AP complex subunit beta / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / Adaptor protein complex, sigma subunit / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Adaptor protein complex AP-1, gamma subunit / COPI-mediated anterograde transport / Neutrophil degranulation / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / AP complex, mu/sigma subunit / Intra-Golgi traffic / Bone marrow stromal antigen 2 / clathrin adaptor complex / Golgi to transport vesicle transport / synaptic vesicle budding / lysosomal membrane organization / negative regulation of intracellular transport of viral material / negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / positive regulation of late endosome to lysosome transport / phospholipase D activator activity / regulation of phospholipid metabolic process / positive regulation of natural killer cell degranulation / negative regulation by symbiont of host T-cell mediated immune response / negative regulation of CD4 biosynthetic process / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / mitotic cleavage furrow ingression / AP-1 adaptor complex / endosome to melanosome transport / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to lysosome transport / response to interferon-beta / very-low-density lipoprotein particle assembly / melanosome organization / regulation of receptor internalization / postsynaptic actin cytoskeleton organization / suppression by virus of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / COPI-coated vesicle / response to interferon-alpha / dendritic spine organization / GTP-dependent protein binding / membrane coat / suppression by virus of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / suppression by virus of host adaptive immune response / metalloendopeptidase inhibitor activity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / suppression by virus of host autophagy / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / long-term synaptic depression / Golgi to plasma membrane transport / determination of left/right symmetry / regulation of calcium-mediated signaling
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 6.72Å分解能
データ登録者Buffalo CZ / Morris KL / Hurley JH
引用ジャーナル: Cell / : 2018
タイトル: HIV-1 Nefs Are Cargo-Sensitive AP-1 Trimerization Switches in Tetherin Downregulation.
著者: Kyle L Morris / Cosmo Z Buffalo / Christina M Stürzel / Elena Heusinger / Frank Kirchhoff / Xuefeng Ren / James H Hurley
要旨: The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, ...The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, HIV-1 Nef, and the cytosolic tail of the restriction factor tetherin suggested a mechanism for inactivating tetherin by Golgi retention. The 4.3 Å structure of a mutant Nef-induced dimer of AP-1 showed how the closed trimer is regulated by the dileucine loop of Nef. HDX-MS and mutational analysis were used to show how cargo dynamics leads to alternative Arf1 trimerization, directing Nef targets to be either retained at the trans-Golgi or sorted to lysosomes. Phosphorylation of the NL4-3 M-Nef was shown to regulate AP-1 trimerization, explaining how O-Nefs lacking this phosphosite counteract tetherin but most M-Nefs do not. These observations show how the higher-order organization of a vesicular coat can be allosterically modulated to direct cargoes to distinct fates.
構造検証レポートPDB-ID: 6d84

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年2月2日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年3月14日 / マップ公開: 2018年7月25日 / 最新の更新: 2018年8月8日

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構造の表示

ムービー
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構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_7454.map.gz (map file in CCP4 format, 67109 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
384 pix
1.07 Å/pix.
= 409.728 Å
384 pix
1.07 Å/pix.
= 409.728 Å
384 pix
1.07 Å/pix.
= 409.728 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.067 Å
密度
表面のレベル:0.0184 (by author), 0.0184 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.035247605 - 0.043077793
平均 (標準偏差)0.0006186019 (0.003222912)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions256256256
Origin0.0.0.
Limit255.255.255.
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.152 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0671.0671.067
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z409.728409.728409.728
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.1180.1070.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Dimeric assembly of AP-1:Arf1:Tetherin-Nef dileucine (LL164-165AA...

全体名称: Dimeric assembly of AP-1:Arf1:Tetherin-Nef dileucine (LL164-165AA) mutant
構成要素数: 1

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構成要素 #1: タンパク質, Dimeric assembly of AP-1:Arf1:Tetherin-Nef dileucine (LL16...

タンパク質名称: Dimeric assembly of AP-1:Arf1:Tetherin-Nef dileucine (LL164-165AA) mutant
組換発現: No
分子量理論値: 470 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.7 mg/ml
緩衝液: 20 mM Tris at pH 8.0, 200 mM NaCl, 5 mM MgCl2, and 0.5 mM TCEP
pH: 8
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 294 K / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 39.7 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 22500. X (公称値), 46849. X (実測値) / Cs: 2.6 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 750.0 - 2500.0 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 1989

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 42902
3次元再構成分解能: 6.72 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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