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万見
- EMDB-7115: Structure of bare actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7115
タイトルStructure of bare actin filament
マップデータcryoEM density map of actin alone, sharpened with a -350 B factor
試料
  • 複合体: bare actin filament
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCytoskeleton (細胞骨格) / Filament / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Gurel PS / Alushin GA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Office of the Director5DP5OD017885 米国
引用ジャーナル: Nat Nanotechnol / 年: 2018
タイトル: Controllable molecular motors engineered from myosin and RNA.
著者: Tosan Omabegho / Pinar S Gurel / Clarence Y Cheng / Laura Y Kim / Paul V Ruijgrok / Rhiju Das / Gregory M Alushin / Zev Bryant /
要旨: Engineering biomolecular motors can provide direct tests of structure-function relationships and customized components for controlling molecular transport in artificial systems or in living cells . ...Engineering biomolecular motors can provide direct tests of structure-function relationships and customized components for controlling molecular transport in artificial systems or in living cells . Previously, synthetic nucleic acid motors and modified natural protein motors have been developed in separate complementary strategies to achieve tunable and controllable motor function. Integrating protein and nucleic-acid components to form engineered nucleoprotein motors may enable additional sophisticated functionalities. However, this potential has only begun to be explored in pioneering work harnessing DNA scaffolds to dictate the spacing, number and composition of tethered protein motors . Here, we describe myosin motors that incorporate RNA lever arms, forming hybrid assemblies in which conformational changes in the protein motor domain are amplified and redirected by nucleic acid structures. The RNA lever arm geometry determines the speed and direction of motor transport and can be dynamically controlled using programmed transitions in the lever arm structure . We have characterized the hybrid motors using in vitro motility assays, single-molecule tracking, cryo-electron microscopy and structural probing . Our designs include nucleoprotein motors that reversibly change direction in response to oligonucleotides that drive strand-displacement reactions. In multimeric assemblies, the controllable motors walk processively along actin filaments at speeds of 10-20 nm s. Finally, to illustrate the potential for multiplexed addressable control, we demonstrate sequence-specific responses of RNA variants to oligonucleotide signals.
履歴
登録2017年11月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月10日-
マップ公開2018年1月10日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bno
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bnu
  • 表面レベル: 12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6bno
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6bnu
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7115_1.png

emd_7115_2.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7115.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryoEM density map of actin alone, sharpened with a -350 B factor
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.27 Å
密度
表面レベル登録者による: 12.0 / ムービー #1: 12
最小 - 最大-14.238341999999999 - 35.019120000000001
平均 (標準偏差)-0.000000005170885 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-256-256-256
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 650.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.271.271.27
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z650.240650.240650.240
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-256-256-256
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-14.23835.019-0.000

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添付データ

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追加マップ: Un-sharpened density map of actin

ファイルemd_7115_additional.map
注釈Un-sharpened density map of actin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of the full reconstruction of actin

ファイルemd_7115_half_map_1.map
注釈Half map of the full reconstruction of actin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of the full reconstruction of actin

ファイルemd_7115_half_map_2.map
注釈Half map of the full reconstruction of actin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : bare actin filament

全体名称: bare actin filament
要素
  • 複合体: bare actin filament
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: bare actin filament

超分子名称: bare actin filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Actin filament in the ADP state
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 42 KDa

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Skeletal Muscle
分子量理論値: 41.560266 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVH

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.025 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMKClpotassium chloride
1.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMC14H24N2O10EGTA
10.0 mMC3H4N2imidazoleイミダゾール
2.0 mMC4H11NO3Tris hydrochloride
0.5 mMC4H10O2S2dithiothreitolジチオトレイトール
200.0 mMC10H16N5O13P3adenosine triphosphateアデノシン三リン酸
0.01 %NaN3sodium azide

詳細: Buffer was filtered through 0.44 um filter and degassed.
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 6 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: Sample was applied to a glow-discharged holey carbon grid, incubated for 60 seconds and blotted for 3 seconds from the backside with filter paper..
詳細Filamentous bare actin

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-24 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 442 / 平均露光時間: 0.25 sec. / 平均電子線量: 1.5 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

1990


詳細: low-pass filtered to 35 A
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.11 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11) / 使用した粒子像数: 63139
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Initial models were assembled from 8 actins (3J8A) through rigid body docking in Chimera, followed by flexible fitting with DireX. Resulting models were subjected to MDFF.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 350
得られたモデル

PDB-6bno:
Structure of bare actin filament

PDB-6bnu:
Structure of bare actin filament, backbone-averaged with sidechains truncated to alanine

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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