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万見
- EMDB-7033: Emptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7033
タイトルEmptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection
マップデータEmptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection, low pass-filtered to 8 Angstrom resolution
試料
  • 複合体: Full phiX174 complexed with lipopolysaccharides before DNA ejection
    • 細胞器官・細胞要素: Lipopolysaccharides (rough strains) from Salmonella enterica serotype typhimurium TV119 (Ra mutant)
生物種Enterobacteria phage phiX174 isolate Sanger (ファージ) / Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.9 Å
データ登録者Rossmann MG / Sun Y / Klose T / Roznowski A / Fane BA / Pollack L / Tokuda J / Mauney A
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Icosahedral bacteriophage ΦX174 forms a tail for DNA transport during infection.
著者: Lei Sun / Lindsey N Young / Xinzheng Zhang / Sergei P Boudko / Andrei Fokine / Erica Zbornik / Aaron P Roznowski / Ian J Molineux / Michael G Rossmann / Bentley A Fane /
要旨: Prokaryotic viruses have evolved various mechanisms to transport their genomes across bacterial cell walls. Many bacteriophages use a tail to perform this function, whereas tail-less phages rely on ...Prokaryotic viruses have evolved various mechanisms to transport their genomes across bacterial cell walls. Many bacteriophages use a tail to perform this function, whereas tail-less phages rely on host organelles. However, the tail-less, icosahedral, single-stranded DNA ΦX174-like coliphages do not fall into these well-defined infection processes. For these phages, DNA delivery requires a DNA pilot protein. Here we show that the ΦX174 pilot protein H oligomerizes to form a tube whose function is most probably to deliver the DNA genome across the host's periplasmic space to the cytoplasm. The 2.4 Å resolution crystal structure of the in vitro assembled H protein's central domain consists of a 170 Å-long α-helical barrel. The tube is constructed of ten α-helices with their amino termini arrayed in a right-handed super-helical coiled-coil and their carboxy termini arrayed in a left-handed super-helical coiled-coil. Genetic and biochemical studies demonstrate that the tube is essential for infectivity but does not affect in vivo virus assembly. Cryo-electron tomograms show that tubes span the periplasmic space and are present while the genome is being delivered into the host cell's cytoplasm. Both ends of the H protein contain transmembrane domains, which anchor the assembled tubes into the inner and outer cell membranes. The central channel of the H-protein tube is lined with amide and guanidinium side chains. This may be a general property of viral DNA conduits and is likely to be critical for efficient genome translocation into the host.
履歴
登録2017年9月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年10月11日-
マップ公開2017年12月6日-
更新2018年1月10日-
現状2018年1月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0287
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0287
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7033.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7033.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Emptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection, low pass-filtered to 8 Angstrom resolution
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.24 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0287 / ムービー #1: 0.0287
最小 - 最大-0.03602824 - 0.06672298
平均 (標準偏差)0.0011023843 (±0.009172828)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 518.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.243.243.24
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z518.400518.400518.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0360.0670.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_7033_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_7033_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Emptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection,...

ファイルemd_7033_half_map_1.map
注釈Emptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection, half map #1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Emptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection,...

ファイルemd_7033_half_map_2.map
注釈Emptied phiX174 complexed with lipopolysaccharides after DNA ejection, half map #2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Full phiX174 complexed with lipopolysaccharides before DNA ejection

全体名称: Full phiX174 complexed with lipopolysaccharides before DNA ejection
要素
  • 複合体: Full phiX174 complexed with lipopolysaccharides before DNA ejection
    • 細胞器官・細胞要素: Lipopolysaccharides (rough strains) from Salmonella enterica serotype typhimurium TV119 (Ra mutant)

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超分子 #1: Full phiX174 complexed with lipopolysaccharides before DNA ejection

超分子名称: Full phiX174 complexed with lipopolysaccharides before DNA ejection
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage phiX174 isolate Sanger (ファージ)
分子量理論値: 10 KDa

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超分子 #2: Lipopolysaccharides (rough strains) from Salmonella enterica sero...

超分子名称: Lipopolysaccharides (rough strains) from Salmonella enterica serotype typhimurium TV119 (Ra mutant)
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 株: typhimurium TV119 / 細胞中の位置: outer membrane

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細Mixed with LPS and incubated at 33 degrees C for 1 minute

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7500
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND3
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: An icosahedral reconstruction from a small dataset
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 4
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 2400
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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