[日本語] English
- EMDB-6979: E. coli 50S subunit bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6979
タイトルE. coli 50S subunit bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
マップデータE. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
試料
  • 複合体: E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
    • タンパク質・ペプチド: GTPase HflX
    • RNA: 5S rRNA5SリボソームRNA
    • RNA: 23S rRNA23SリボソームRNA
キーワードATPase (ATPアーゼ) / RNA helicase (ヘリカーゼ) / Heat stress / RIBOSOME (リボソーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / ribosome binding / response to heat / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity ...ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / ribosome binding / response to heat / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HflX, C-terminal domain / HflX C-terminal domain / GTPase HflX / GTPase HflX, N-terminal / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GTP-binding protein, middle domain / GTPase HflX, N-terminal domain superfamily / GTP-binding GTPase N-terminal / GTP-binding GTPase Middle Region / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...HflX, C-terminal domain / HflX C-terminal domain / GTPase HflX / GTPase HflX, N-terminal / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GTP-binding protein, middle domain / GTPase HflX, N-terminal domain superfamily / GTP-binding GTPase N-terminal / GTP-binding GTPase Middle Region / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / EF-G domain III/V-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.1 Å
データ登録者Dey S
引用ジャーナル: J Cell Biol / : 2018
タイトル: The universally conserved GTPase HflX is an RNA helicase that restores heat-damaged ribosomes.
著者: Sandip Dey / Chiranjit Biswas / Jayati Sengupta /
要旨: The ribosome-associated GTPase HflX acts as an antiassociation factor upon binding to the 50S ribosomal subunit during heat stress in Although HflX is recognized as a guanosine triphosphatase, ...The ribosome-associated GTPase HflX acts as an antiassociation factor upon binding to the 50S ribosomal subunit during heat stress in Although HflX is recognized as a guanosine triphosphatase, several studies have shown that the N-terminal domain 1 of HflX is capable of hydrolyzing adenosine triphosphate (ATP), but the functional role of its adenosine triphosphatase (ATPase) activity remains unknown. We demonstrate that HflX possesses ATP-dependent RNA helicase activity and is capable of unwinding large subunit ribosomal RNA. A cryo-electron microscopy structure of the 50S-HflX complex in the presence of nonhydrolyzable analogues of ATP and guanosine triphosphate hints at a mode of action for the RNA helicase and suggests the linker helical domain may have a determinant role in RNA unwinding. Heat stress results in inactivation of the ribosome, and we show that HflX can restore heat-damaged ribosomes and improve cell survival.
履歴
登録2018年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年6月27日-
マップ公開2018年6月27日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5zzm
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6979.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 35.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.89 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-7.187189 - 15.866949
平均 (標準偏差)0.081063196 (±0.78008014)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 396.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.891.891.89
M x/y/z210210210
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z396.900396.900396.900
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS210210210
D min/max/mean-7.18715.8670.081

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and G...

全体名称: E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
要素
  • 複合体: E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
    • タンパク質・ペプチド: GTPase HflX
    • RNA: 5S rRNA5SリボソームRNA
    • RNA: 23S rRNA23SリボソームRNA

-
超分子 #1: E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and G...

超分子名称: E. coli 50S bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : BL21

-
分子 #1: GTPase HflX

分子名称: GTPase HflX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / : K12
分子量理論値: 48.392988 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MFDRYDAGEQ AVLVHIYFTQ DKDMEDLQEF ESLVSSAGVE ALQVITGSRK APHPKYFVGE GKAVEIAEAV KATGASVVLF DHALSPAQE RNLERLCECR VIDRTGLILD IFAQRARTHE GKLQVELAQL RHLATRLVRG WTHLERQKGG IGLRGPGETQ L ETDRRLLR ...文字列:
MFDRYDAGEQ AVLVHIYFTQ DKDMEDLQEF ESLVSSAGVE ALQVITGSRK APHPKYFVGE GKAVEIAEAV KATGASVVLF DHALSPAQE RNLERLCECR VIDRTGLILD IFAQRARTHE GKLQVELAQL RHLATRLVRG WTHLERQKGG IGLRGPGETQ L ETDRRLLR NRIVQIQSRL ERVEKQREQG RQSRIKADVP TVSLVGYTNA GKSTLFNRIT EARVYAADQL FATLDPTLRR ID VADVGET VLADTVGFIR HLPHDLVAAF KATLQETRQA TLLLHVIDAA DVRVQENIEA VNTVLEEIDA HEIPTLLVMN KID MLEDFE PRIDRDEENK PNRVWLSAQT GAGIPQLFQA LTERLSGEVA QHTLRLPPQE GRLRSRFYQL QAIEKEWMEE DGSV SLQVR MPIVDWRRLC KQEPALIDYL I

UniProtKB: GTPase HflX

-
分子 #2: 5S rRNA

分子名称: 5S rRNA / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : MRE 600
分子量理論値: 38.79009 KDa
配列文字列:
UGCCUGGCGG CCGUAGCGCG GUGGUCCCAC CUGACCCCAU GCCGAACUCA GAAGUGAAAC GCCGUAGCGC CGAUGGUAGU GUGGGGUCU CCCCAUGCGA GAGUAGGGAA CUGCCAGGCA U

GENBANK: GENBANK: CP027586.1

-
分子 #3: 23S rRNA

分子名称: 23S rRNA / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : MRE 600
分子量理論値: 941.306188 KDa
配列文字列: GGUUAAGCGA CUAAGCGUAC ACGGUGGAUG CCCUGGCAGU CAGAGGCGAU GAAGGACGUG CUAAUCUGCG AUAAGCGUCG GUAAGGUGA UAUGAACCGU UAUAACCGGC GAUUUCCGAA UGGGGAAACC CAGUGUGUUU CGACACACUA UCAUUAACUG A AUCCAUAG ...文字列:
GGUUAAGCGA CUAAGCGUAC ACGGUGGAUG CCCUGGCAGU CAGAGGCGAU GAAGGACGUG CUAAUCUGCG AUAAGCGUCG GUAAGGUGA UAUGAACCGU UAUAACCGGC GAUUUCCGAA UGGGGAAACC CAGUGUGUUU CGACACACUA UCAUUAACUG A AUCCAUAG GUUAAUGAGG CGAACCGGGG GAACUGAAAC AUCUAAGUAC CCCGAGGAAA AGAAAUCAAC CGAGAUUCCC CC AGUAGCG GCGAGCGAAC GGGGAGCAGC CCAGAGCCUG AAUCAGUGUG UGUGUUAGUG GAAGCGUCUG GAAAGGCGCG CGA UACAGG GUGACAGCCC CGUACACAAA AAUGCACAUG CUGUGAGCUC GAUGAGUAGG GCGGGACACG UGGUAUCCUG UCUG AAUAU GGGGGGACCA UCCUCCAAGG CUAAAUACUC CUGACUGACC GAUAGUGAAC CAGUACCGUG AGGGAAAGGC GAAAA GAAC CCCGGCGAGG GGAGUGAAAA AGAACCUGAA ACCGUGUACG UACAAGCAGU GGGAGCACGC UUAGGCGUGU GACUGC GUA CCUUUUGUAU AAUGGGUCAG CGACUUAUAU UCUGUAGCAA GGUUAACCGA AUAGGGGAGC CGAAGGGAAA CCGAGUC UU AACUGGGCGU UAAGUUGCAG GGUAUAGACC CGAAACCCGG UGAUCUAGCC AUGGGCAGGU UGAAGGUUGG GUAACACU A ACUGGAGGAC CGAACCGACU AAUGUUGAAA AAUUAGCGGA UGACUUGUGG CUGGGGGUGA AAGGCCAAUC AAACCGGGA GAUAGCUGGU UCUCCCCGAA AGCUAUUUAG GUAGCGCCUC GUGAAUUCAU CUCCGGGGGU AGAGCACUGU UUCGGCAAGG GGGUCAUCC CGACUUACCA ACCCGAUGCA AACUGCGAAU ACCGGAGAAU GUUAUCACGG GAGACACACG GCGGGUGCUA A CGUCCGUC GUGAAGAGGG AAACAACCCA GACCGCCAGC UAAGGUCCCA AAGUCAUGGU UAAGUGGGAA ACGAUGUGGG AA GGCCCAG ACAGCCAGGA UGUUGGCUUA GAAGCAGCCA UCAUUUAAAG AAAGCGUAAU AGCUCACUGG UCGAGUCGGC CUG CGCGGA AGAUGUAACG GGGCUAAACC AUGCACCGAA GCUGCGGCAG CGACGCUUAU GCGUUGUUGG GUAGGGGAGC GUUC UGUAA GCCUGCGAAG GUGUGCUGUG AGGCAUGCUG GAGGUAUCAG AAGUGCGAAU GCUGACAUAA GUAACGAUAA AGCGG GUGA AAAGCCCGCU CGCCGGAAGA CCAAGGGUUC CUGUCCAACG UUAAUCGGGG CAGGGUGAGU CGACCCCUAA GGCGAG GCC GAAAGGCGUA GUCGAUGGGA AACAGGUUAA UAUUCCUGUA CUUGGUGUUA CUGCGAAGGG GGGACGGAGA AGGCUAU GU UGGCCGGGCG ACGGUUGUCC CGGUUUAAGC GUGUAGGCUG GUUUUCCAGG CAAAUCCGGA AAAUCAAGGC UGAGGCGU G AUGACGAGGC ACUACGGUGC UGAAGCAACA AAUGCCCUGC UUCCAGGAAA AGCCUCUAAG CAUCAGGUAA CAUCAAAUC GUACCCCAAA CCGACACAGG UGGUCAGGUA GAGAAUACCA AGGCGCUUGA GAGAACUCGG GUGAAGGAAC UAGGCAAAAU GGUGCCGUA ACUUCGGGAG AAGGCACGCU GAUAUGUAGG UGAGGUCCCU CGCGGAUGGA GCUGAAAUCA GUCGAAGAUA C CAGCUGGC UGCAACUGUU UAUUAAAAAC ACAGCACUGU GCAAACACGA AAGUGGACGU AUACGGUGUG ACGCCUGCCC GG UGCCGGA AGGUUAAUUG AUGGGGUUAG CGCAAGCGAA GCUCUUGAUC GAAGCCCCGG UAAACGGCGG CCGUAACUAU AAC GGUCCU AAGGUAGCGA AAUUCCUUGU CGGGUAAGUU CCGACCUGCA CGAAUGGCGU AAUGAUGGCC AGGCUGUCUC CACC CGAGA CUCAGUGAAA UUGAACUCGC UGUGAAGAUG CAGUGUACCC GCGGCAAGAC GGAAAGACCC CGUGAACCUU UACUA UAGC UUGACACUGA ACAUUGAGCC UUGAUGUGUA GGAUAGGUGG GAGGCUUUGA AGUGUGGACG CCAGUCUGCA UGGAGC CGA CCUUGAAAUA CCACCCUUUA AUGUUUGAUG UUCUAACGUU GACCCGUAAU CCGGGUUGCG GACAGUGUCU GGUGGGU AG UUUGACUGGG GCGGUCUCCU CCUAAAGAGU AACGGAGGAG CACGAAGGUU GGCUAAUCCU GGUCGGACAU CAGGAGGU U AGUGCAAUGG CAUAAGCCAG CUUGACUGCG AGCGUGACGG CGCGAGCAGG UGCGAAAGCA GGUCAUAGUG AUCCGGUGG UUCUGAAUGG AAGGGCCAUC GCUCAACGGA UAAAAGGUAC UCCGGGGAUA ACAGGCUGAU ACCGCCCAAG AGUUCAUAUC GACGGCGGU GUUUGGCACC UCGAUGUCGG CUCAUCACAU CCUGGGGCUG AAGUAGGUCC CAAGGGUAUG GCUGUUCGCC A UUUAAAGU GGUACGCGAG CUGGGUUUAG AACGUCGUGA GACAGUUCGG UCCCUAUCUG CCGUGGGCGC UGGAGAACUG AG GGGGGCU GCUCCUAGUA CGAGAGGACC GGAGUGGACG CAUCACUGGU GUUCGGGUUG UCAUGCCAAU GGCACUGCCC GGU AGCUAA AUGCGGAAGA GAUAAGUGCU GAAAGCAUCU AAGCACGAAA CUUGCCCCGA GAUGAGUUCU CCCUGACCCU UUAA GGGUC CUGAAGGAAC GUUGAAGACG ACGACGUUGA UAGGCCGGGU GUGUAAGCGC AGCGAUGCGU UGAGCUAACC GGUAC UAAU GAACCGUGAG GCUUAACCU

GENBANK: GENBANK: CP016018.1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION回折
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

詳細: The only 50S density was isolated from 70S density and filtered to very low resolution using SPIDER.
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Number reference projections: 83
ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 23.03)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Number reference projections: 83
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.2 final) / 使用した粒子像数: 61557
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5zzm:
E. coli 50S subunit bound HflX protein in presence of ATP (AMP-PNP) and GTP (GMP-PNP) analogs.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る