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- EMDB-6883: Structure of Snf2-nucleosome complex at shl-2 in ADP BeFx state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6883
タイトルStructure of Snf2-nucleosome complex at shl-2 in ADP BeFx state
マップデータStructure of snf2-nucleosome at shl-2 in ADP BeFx state
試料
  • 複合体: complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state
    • タンパク質・ペプチド: Transcription regulatory protein SNF2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (167-MER)
    • DNA: DNA (167-MER)
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードcomplex / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin remodeling (クロマチンリモデリング) / gene regulation (遺伝子発現の調節) / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE-DNA complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SWI/SNF complex / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA ...positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SWI/SNF complex / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / double-strand break repair / ヌクレオソーム / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. ...Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / AT hook, DNA-binding motif / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / helicase superfamily c-terminal domain / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Transcription regulatory protein SNF2 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å
データ登録者Li M / Xia X
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Mechanism of DNA translocation underlying chromatin remodelling by Snf2.
著者: Meijing Li / Xian Xia / Yuanyuan Tian / Qi Jia / Xiaoyu Liu / Ying Lu / Ming Li / Xueming Li / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the ...Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the prototype to study the action of this protein family. Snf2 and related enzymes share two conserved RecA-like lobes, which by themselves are able to couple ATP hydrolysis to chromatin remodelling. The mechanism by which these enzymes couple ATP hydrolysis to translocate the nucleosome along the DNA remains unclear. Here we report the structures of Saccharomyces cerevisiae Snf2 bound to the nucleosome in the presence of ADP and ADP-BeF. Snf2 in the ADP-bound state adopts an open conformation similar to that in the apo state, and induces a one-base-pair DNA bulge at superhelix location 2 (SHL2), with the tracking strand showing greater distortion than the guide strand. The DNA distortion propagates to the proximal end, leading to staggered translocation of the two strands. The binding of ADP-BeF triggers a closed conformation of the enzyme, resetting the nucleosome to a relaxed state. Snf2 shows altered interactions with the DNA in different nucleotide states, providing the structural basis for DNA translocation. Together, our findings suggest a fundamental mechanism for the DNA translocation that underlies chromatin remodelling.
履歴
登録2018年1月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月22日-
マップ公開2019年5月22日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5z3v
  • 表面レベル: 0.055
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6883.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of snf2-nucleosome at shl-2 in ADP BeFx state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.22690275 - 0.3735661
平均 (標準偏差)0.0010115268 (±0.015617289)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 211.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.200211.200211.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ513513513
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.2270.3740.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state

全体名称: complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state
要素
  • 複合体: complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state
    • タンパク質・ペプチド: Transcription regulatory protein SNF2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (167-MER)
    • DNA: DNA (167-MER)
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state

超分子名称: complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Transcription regulatory protein SNF2

分子名称: Transcription regulatory protein SNF2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 85.802805 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AYIKLLDQTK DTRITHLLRQ TNAFLDSLTR AVKDQQKYTK EMIDSHIKEA SEEVDDLSMV PKMKDEEYDD DDDNSNVDYY NVAHRIKED IKKQPSILVG GTLKDYQIKG LQWMVSLFNN HLNGILADEM GLGKTIQTIS LLTYLYEMKN IRGPYLVIVP L STLSNWSS ...文字列:
AYIKLLDQTK DTRITHLLRQ TNAFLDSLTR AVKDQQKYTK EMIDSHIKEA SEEVDDLSMV PKMKDEEYDD DDDNSNVDYY NVAHRIKED IKKQPSILVG GTLKDYQIKG LQWMVSLFNN HLNGILADEM GLGKTIQTIS LLTYLYEMKN IRGPYLVIVP L STLSNWSS EFAKWAPTLR TISFKGSPNE RKAKQAKIRA GEFDVVLTTF EYIIKERALL SKVKWVHMII DEGHRMKNAQ SK LSLTLNT HYHADYRLIL TGTPLQNNLP ELWALLNFVL PKIFNSVKSF DEWFNTPFAN TGGQDKIELS EEETLLVIRR LHK VLRPFL LRRLKKDVEK ELPDKVEKVV KCKMSALQQI MYQQMLKYRR LFIGDQNNKK MVGLRGFNNQ IMQLKKICNH PFVF EEVED QINPTRETND DIWRVAGKFE LLDRILPKLK ATGHRVLIFF QMTQIMDIME DFLRYINIKY LRLDGHTKSD ERSEL LRLF NAPDSEYLCF ILSTRAGGLG LNLQTADTVI IFDTDWNPHQ DLQAQDRAHR IGQKNEVRIL RLITTNSVEE VILERA YKK LDIDGKVIQA GKFDNKSTSE EQEALLRSLL DAEEERRKKR ESGVEEEEEL KDSEINEILA RNDEEMAVLT RMDEDRS KK EEELGVKSRL LEKSELPDIY SRDIGAELKR EESESAAVYN GRGARERKTA TYNDNMSEEQ WLRQFEVSDD EKNDKQAR K QRTKKEDKSE AIDG

UniProtKB: Transcription regulatory protein SNF2

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分子 #2: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: ヒストンH4

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分子 #4: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: ヒストンH2A

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分子 #5: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #6: DNA (167-MER)

分子名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.381758 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG) (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA) (DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #7: DNA (167-MER)

分子名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.723949 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT)(DC) (DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT)(DC) (DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC) (DT)(DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

+
分子 #9: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / : BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

+
分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 倍率(補正後): 22500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 倍率(公称値): 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 4247 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 101525

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5z3v:
Structure of Snf2-nucleosome complex at shl-2 in ADP BeFx state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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