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万見
- EMDB-6799: PIG GASTRIC H+,K+ - ATPASE IN COMPLEX with BYK99 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6799
タイトルPIG GASTRIC H+,K+ - ATPASE IN COMPLEX with BYK99
マップデータ
試料
  • 複合体: PIG GASTRIC H+/ K+ - ATPASE IN COMPLEX WITH BYK99
    • タンパク質・ペプチド: Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Potassium-transporting ATPase subunit beta
機能・相同性
機能・相同性情報


H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane ...H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / ATPase activator activity / potassium ion binding / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / 細胞接着 / apical plasma membrane / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium-transporting ATPase subunit beta / Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Pig (ブタ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Abe K / Shimokawa J / Natio M / Munson K / Vagin O / Sachs G / Suzuki H / Tani K / Fujiyoshi Y
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: The cryo-EM structure of gastric H,K-ATPase with bound BYK99, a high-affinity member of K-competitive, imidazo[1,2-a]pyridine inhibitors.
著者: Kazuhiro Abe / Jun Shimokawa / Mao Naito / Keith Munson / Olga Vagin / George Sachs / Hiroshi Suzuki / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: The gastric proton pump H,K-ATPase acidifies the gastric lumen, and thus its inhibitors, including the imidazo[1,2-a]pyridine class of K-competitive acid blockers (P-CABs), have potential application ...The gastric proton pump H,K-ATPase acidifies the gastric lumen, and thus its inhibitors, including the imidazo[1,2-a]pyridine class of K-competitive acid blockers (P-CABs), have potential application as acid-suppressing drugs. We determined the electron crystallographic structure of H,K-ATPase at 6.5 Å resolution in the E2P state with bound BYK99, a potent P-CAB with a restricted ring structure. The BYK99 bound structure has an almost identical profile to that of a previously determined structure with bound SCH28080, the original P-CAB prototype, but is significantly different from the previously reported P-CAB-free form, illustrating a common conformational change is required for P-CAB binding. The shared conformational changes include a distinct movement of transmembrane helix 2 (M2), from its position in the previously reported P-CAB-free form, to a location proximal to the P-CAB binding site in the present BYK99-bound structure. Site-specific mutagenesis within M2 revealed that D137 and N138, which face the P-CAB binding site in our model, significantly affect the inhibition constant (K ) of P-CABs. We also found that A335 is likely to be near the bridging nitrogen at the restricted ring structure of the BYK99 inhibitor. These provide clues to elucidate the binding site parameters and mechanism of P-CAB inhibition of gastric acid secretion.
履歴
登録2017年7月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月9日-
マップ公開2017年8月9日-
更新2017年8月9日-
現状2017年8月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5y0b
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5y0b
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6799.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6799.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX: 1.0485 Å / Y: 1.0769 Å / Z: 1.1111 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大-0.01762751 - 0.02270848
平均 (標準偏差)-0.000006678895 (±0.003254603)
対称性空間群: 18
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-68-144-52
サイズ137289105
Spacing136104288
セルA: 142.596 Å / B: 111.997604 Å / C: 319.9968 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.04851.07690384615381.1111006944444
M x/y/z136104288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z142.596111.998319.997
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-68-52-144
NX/NY/NZ137105289
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-144-68-52
NC/NR/NS289137105
D min/max/mean-0.0180.023-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PIG GASTRIC H+/ K+ - ATPASE IN COMPLEX WITH BYK99

全体名称: PIG GASTRIC H+/ K+ - ATPASE IN COMPLEX WITH BYK99
要素
  • 複合体: PIG GASTRIC H+/ K+ - ATPASE IN COMPLEX WITH BYK99
    • タンパク質・ペプチド: Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Potassium-transporting ATPase subunit beta

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超分子 #1: PIG GASTRIC H+/ K+ - ATPASE IN COMPLEX WITH BYK99

超分子名称: PIG GASTRIC H+/ K+ - ATPASE IN COMPLEX WITH BYK99 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: Potassium-transporting ATPase alpha chain 1

分子名称: Potassium-transporting ATPase alpha chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+/K+-exchanging ATPase
由来(天然)生物種: Pig (ブタ) / 組織: STOMACH
分子量理論値: 114.399688 KDa
配列文字列: MGKAENYELY QVELGPGPSG DMAAKMSKKK AGRGGGKRKE KLENMKKEME INDHQLSVAE LEQKYQTSAT KGLSASLAAE LLLRDGPNA LRPPRGTPEY VKFARQLAGG LQCLMWVAAA ICLIAFAIQA SEGDLTTDDN LYLALALIAV VVVTGCFGYY Q EFKSTNII ...文字列:
MGKAENYELY QVELGPGPSG DMAAKMSKKK AGRGGGKRKE KLENMKKEME INDHQLSVAE LEQKYQTSAT KGLSASLAAE LLLRDGPNA LRPPRGTPEY VKFARQLAGG LQCLMWVAAA ICLIAFAIQA SEGDLTTDDN LYLALALIAV VVVTGCFGYY Q EFKSTNII ASFKNLVPQQ ATVIRDGDKF QINADQLVVG DLVEMKGGDR VPADIRILQA QGRKVDNSSL TGESEPQTRS PE CTHESPL ETRNIAFFST MCLEGTAQGL VVNTGDRTII GRIASLASGV ENEKTPIAIE IEHFVDIIAG LAILFGATFF IVA MCIGYT FLRAMVFFMA IVVAYVPEGL LATVTVCLSL TAKRLASKNC VVKNLEAVET LGSTSVICSD KTGTLTQNRM TVSH LWFDN HIHSADTTED QSGQTFDQSS ETWRALCRVL TLCNRAAFKS GQDAVPVPKR IVIGDASETA LLKFSELTLG NAMGY RERF PKVCEIPFNS TNKFQLSIHT LEDPRDPRHV LVMKGAPERV LERCSSILIK GQELPLDEQW REAFQTAYLS LGGLGE RVL GFCQLYLSEK DYPPGYAFDV EAMNFPTSGL SFAGLVSMID PPRATVPDAV LKCRTAGIRV IMVTGDHPIT AKAIAAS VG IISEGSETVE DIAARLRVPV DQVNRKDARA CVINGMQLKD MDPSELVEAL RTHPEMVFAR TSPQQKLVIV ESCQRLGA I VAVTGDGVND SPALKKADIG VAMGIAGSDA AKNAADMILL DDNFASIVTG VEQGRLIFDN LKKSIAYTLT KNIPELTPY LIYITVSVPL PLGCITILFI ELCTDIFPSV SLAYEKAESD IMHLRPRNPK RDRLVNEPLA AYSYFQIGAI QSFAGFTDYF TAMAQEGWF PLLCVGLRPQ WENHHLQDLQ DSYGQEWTFG QRLYQQYTCY TVFFISIEMC QIADVLIRKT RRLSAFQQGF F RNRILVIA IVFQVCIGCF LCYCPGMPNI FNFMPIRFQW WLVPMPFGLL IFVYDEIRKL GVRCCPGSWW DQELYY

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分子 #2: Potassium-transporting ATPase subunit beta

分子名称: Potassium-transporting ATPase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pig (ブタ) / 組織: stomach
分子量理論値: 33.113844 KDa
配列文字列: MAALQEKKSC SQRMEEFQRY CWNPDTGQML GRTLSRWVWI SLYYVAFYVV MSGIFALCIY VLMRTIDPYT PDYQDQLKSP GVTLRPDVY GEKGLDISYN VSDSTTWAGL AHTLHRFLAG YSPAAQEGSI NCTSEKYFFQ ESFLAPNHTK FSCKFTADML Q NCSGRPDP ...文字列:
MAALQEKKSC SQRMEEFQRY CWNPDTGQML GRTLSRWVWI SLYYVAFYVV MSGIFALCIY VLMRTIDPYT PDYQDQLKSP GVTLRPDVY GEKGLDISYN VSDSTTWAGL AHTLHRFLAG YSPAAQEGSI NCTSEKYFFQ ESFLAPNHTK FSCKFTADML Q NCSGRPDP TFGFAEGKPC FIIKMNRIVK FLPGNSTAPR VDCAFLDQPR DGPPLQVEYF PANGTYSLHY FPYYGKKAQP HY SNPLVAA KLLNVPRNRD VVIVCKILAE HVSFDNPHDP YEGKVEFKLK IQK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度6.5 mg/mL
緩衝液pH: 4.8
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: LEICA KF80
詳細This sample is 2D crystal.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL KYOTO-3000SFF
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / カメラ長: 1500 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 平均電子線量: 8.0 e/Å2

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画像解析

結晶パラメータ単位格子 - A: 142.6 Å / 単位格子 - B: 112.0 Å / 単位格子 - C: 320 Å / 単位格子 - C sampling length: 320 Å / 単位格子 - γ: 90 ° / 面群: P 2 21 21
Crystallography statisticsNumber intensities measured: 59212 / Number structure factors: 4974 / Fourier space coverage: 47.1 / R sym: 0.469 / R merge: 0.469 / Overall phase error: 33.1 / Overall phase residual: 33.1 / Phase error rejection criteria: 0 / High resolution: 6.5 Å / 殻 - Shell ID: 1 / 殻 - High resolution: 6.5 Å / 殻 - Low resolution: 200.0 Å / 殻 - Number structure factors: 4974 / 殻 - Phase residual: 33.1 / 殻 - Fourier space coverage: 47.1 / 殻 - Multiplicity: 11.9
CTF補正ソフトウェア - 名称: MRC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / ソフトウェア - 名称: MRC

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5y0b:
PIG GASTRIC H+,K+ - ATPASE IN COMPLEX with BYK99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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