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- EMDB-6715: FliF ring of Salmonella flagellar motor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6715
タイトルFliF ring of Salmonella flagellar motor
マップデータFliF ring assembly
試料
  • 複合体: FliF ring
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Suzuki H / Yonekura K
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2004
タイトル: Structure of the rotor of the bacterial flagellar motor revealed by electron cryomicroscopy and single-particle image analysis.
著者: Hirofumi Suzuki / Koji Yonekura / Keiichi Namba /
要旨: The FliF ring is the base for self-assembly of the bacterial flagellum and the FliF/FliG ring complex is the core of the rotor of the flagellar motor. We report the structures of these two ring ...The FliF ring is the base for self-assembly of the bacterial flagellum and the FliF/FliG ring complex is the core of the rotor of the flagellar motor. We report the structures of these two ring complexes obtained by electron cryomicroscopy and single-particle image analysis at 22A and 25A resolution, respectively. Direct comparison of these structures with the flagellar basal body made by superimposing the density maps on the central section reveals many interesting features, such as how the mechanically stable connection between the ring and the rod is formed, how directly FliF domains are involved in the near axial density of the basal body forming the proximal end of the central channel for a potential gating mechanism, some indication of flexibility in the connection of FliF and FliG, and structural and functional similarities to the head-to-tail connectors of bacteriophages.
履歴
登録2017年3月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年4月12日-
マップ公開2017年4月12日-
更新2017年4月12日-
現状2017年4月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6715.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 844.7 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈FliF ring assembly
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 1. / ムービー #1: 1
最小 - 最大-0.36197108 - 1.720217
平均 (標準偏差)0.18555644 (±0.41004357)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-30-30-30
サイズ606060
Spacing606060
セルA=B=C: 288.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.84.84.8
M x/y/z606060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z288.000288.000288.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-30-30-30
NC/NR/NS606060
D min/max/mean-0.3621.7200.186

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : FliF ring

全体名称: FliF ring
要素
  • 複合体: FliF ring

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超分子 #1: FliF ring

超分子名称: FliF ring / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: FliF ring oligomer from Salmonella
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21
分子量理論値: 1.6 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 8
染色タイプ: POSITIVE / 材質: ammonium molybdate / 詳細: 8% (w/v) ammonium molybdate, 2% (w/v) trehalose
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡HITACHI EF2000
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 62500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 0.003 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.0008 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Hitachi gamma-type energy filter
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 93.0 K / 最高: 93.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 平均電子線量: 2.0 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: model by EMAN startCsym
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 1)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 1)
最終 再構成使用したクラス数: 33 / 想定した対称性 - 点群: C26 (26回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 1) / 使用した粒子像数: 4800

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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