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- EMDB-6687: Cryo-EM structure for Hepatitis A virus empty particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6687
タイトルCryo-EM structure for Hepatitis A virus empty particle
マップデータCryo-EM map for HAV empty particle
試料
  • ウイルス: Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
    • タンパク質・ペプチド: VP0
    • タンパク質・ペプチド: VP3
キーワードHAV / Neutralizing mechanism / Receptor recognition / Viral entry (ウイルス侵入) / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell mitochondrial outer membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / host multivesicular body / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization ...host cell mitochondrial outer membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / host multivesicular body / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / virion attachment to host cell / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
: / 2B protein soluble domain / Hepatitis A virus, protein VP1-2A / Hepatitis A virus viral protein VP / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid ...: / 2B protein soluble domain / Hepatitis A virus, protein VP1-2A / Hepatitis A virus viral protein VP / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Wang X / Zhu L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation31570717 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Potent neutralization of hepatitis A virus reveals a receptor mimic mechanism and the receptor recognition site.
著者: Xiangxi Wang / Ling Zhu / Minghao Dang / Zhongyu Hu / Qiang Gao / Shuai Yuan / Yao Sun / Bo Zhang / Jingshan Ren / Abhay Kotecha / Thomas S Walter / Junzhi Wang / Elizabeth E Fry / David I Stuart / Zihe Rao /
要旨: Hepatitis A virus (HAV) infects ∼1.4 million people annually and, although there is a vaccine, there are no licensed therapeutic drugs. HAV is unusually stable (making disinfection problematic) and ...Hepatitis A virus (HAV) infects ∼1.4 million people annually and, although there is a vaccine, there are no licensed therapeutic drugs. HAV is unusually stable (making disinfection problematic) and little is known of how it enters cells and releases its RNA. Here we report a potent HAV-specific monoclonal antibody, R10, which neutralizes HAV infection by blocking attachment to the host cell. High-resolution cryo-EM structures of HAV full and empty particles and of the complex of HAV with R10 Fab reveal the atomic details of antibody binding and point to a receptor recognition site at the pentamer interface. These results, together with our observation that the R10 Fab destabilizes the capsid, suggest the use of a receptor mimic mechanism to neutralize virus infection, providing new opportunities for therapeutic intervention.
履歴
登録2016年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月25日-
マップ公開2017年1月25日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5wtf
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5wtf
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6687.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6687.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map for HAV empty particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.10413745 - 0.16812561
平均 (標準偏差)0.0005952384 (±0.0114673795)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 486.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z486.000486.000486.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-180
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.1040.1680.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hepatitis A virus

全体名称: Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス)
要素
  • ウイルス: Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
    • タンパク質・ペプチド: VP0
    • タンパク質・ペプチド: VP3

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超分子 #1: Hepatitis A virus

超分子名称: Hepatitis A virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 12092 / 生物種: Hepatitis A virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: VP1

分子名称: VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス) / 器官: Homo sapiens
分子量理論値: 25.16134 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
配列文字列: VGAITTIEDP VLAKKVPETF PELKPGESRH TSDHMSIYKF MGRSHFLCTF TFNSNNKEYT FPITLSSTSN PPHGLPSTLR WFFNLFQLY RGPLDLTIII TGATDVDGMA WFTPVGLAVD TPWVEKESAL QIDYKTALGA VRFNTRRTGN IQIRLPWYSY L YAVSGALD ...文字列:
VGAITTIEDP VLAKKVPETF PELKPGESRH TSDHMSIYKF MGRSHFLCTF TFNSNNKEYT FPITLSSTSN PPHGLPSTLR WFFNLFQLY RGPLDLTIII TGATDVDGMA WFTPVGLAVD TPWVEKESAL QIDYKTALGA VRFNTRRTGN IQIRLPWYSY L YAVSGALD GLGDKTDSTF GLVSIQIANY NHSDEYLSFS CYLSVTEQSE FYFPRAPLNS NAMLST

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分子 #2: VP0

分子名称: VP0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス) / 器官: Homo sapiens
分子量理論値: 22.765881 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
配列文字列: ASYFTSVDQS SVHTAEVGSH QIEPLKTSVD KPGSKKTQGE KFFLIHSARW LTTHALFHEV AKLDVVKLLY NEQFAVQGLL RYHTYARFG IEIQVQINPT PFQQGGLICA MVPGDQSYGS IASLTVYPHG LLNCNINNVV RIKVPFIYTR GAYHFKDPQY P VWELTIRV ...文字列:
ASYFTSVDQS SVHTAEVGSH QIEPLKTSVD KPGSKKTQGE KFFLIHSARW LTTHALFHEV AKLDVVKLLY NEQFAVQGLL RYHTYARFG IEIQVQINPT PFQQGGLICA MVPGDQSYGS IASLTVYPHG LLNCNINNVV RIKVPFIYTR GAYHFKDPQY P VWELTIRV WSELNIGTGT SAYTSLNVLA RFTDLELHGL TPLST

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分子 #3: VP3

分子名称: VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Hepatitis A virus (A型肝炎ウイルス)
分子量理論値: 27.835693 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
配列文字列: MMRNETRVST TENVVNLSNY EDARAKMSFA LDQEDWKSDP SQGGGIKITH FTTWTSIPTL AAQFPFNASD SVGQQIKVIP VDPYFFQMT NTNPDQKCIT ALASICQMFC FWRGDLVFDF QVFPTKYHSG RLLFCFVPGN ELIDVTGITL KQATTAPCAV M DIAGVQST ...文字列:
MMRNETRVST TENVVNLSNY EDARAKMSFA LDQEDWKSDP SQGGGIKITH FTTWTSIPTL AAQFPFNASD SVGQQIKVIP VDPYFFQMT NTNPDQKCIT ALASICQMFC FWRGDLVFDF QVFPTKYHSG RLLFCFVPGN ELIDVTGITL KQATTAPCAV M DIAGVQST LRFRVPWISD TPYRVNRYTK EAHQKGEYTA IGKLIVYCYN RLTSPSNVAH HVRVNVYLSA INLECFAPLY HA MDVTTQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS Buffer
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: blot for 3s seconds before plunging.
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 500 / 平均露光時間: 1.8 sec. / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5000
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4qpg

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 3次元分類クラス数: 50 / 平均メンバー数/クラス: 60
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Merit function: Correlation coefficient
Projection matching processing - Angular sampling: 0.375 degrees
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 再構成使用したクラス数: 45 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3) / 使用した粒子像数: 4000

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 150 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5wtf:
Cryo-EM structure for Hepatitis A virus empty particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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