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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6666 | |||||||||
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タイトル | The hexamer of full-length Cbln4 in complex with the LNS domain of Nrxn1beta | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 | Nrxn1beta != Cbln4 Nrxn1beta
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生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhong C / Li G / Zhang H / Cao L / He Y / Ding J | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017 タイトル: Cbln1 and Cbln4 Are Structurally Similar but Differ in GluD2 Binding Interactions. 著者: Chen Zhong / Jinlong Shen / Huibing Zhang / Guangyi Li / Senlin Shen / Fang Wang / Kuan Hu / Longxing Cao / Yongning He / Jianping Ding / 要旨: Unlike cerebellin 1 (Cbln1), which bridges neurexin (Nrxn) receptors and δ-type glutamate receptors in a trans-synaptic triad, Cbln4 was reported to have no or weak binding for the receptors ...Unlike cerebellin 1 (Cbln1), which bridges neurexin (Nrxn) receptors and δ-type glutamate receptors in a trans-synaptic triad, Cbln4 was reported to have no or weak binding for the receptors despite sharing ∼70% sequence identity with Cbln1. Here, we report crystal structures of the homotrimers of the C1q domain of Cbln1 and Cbln4 at 2.2 and 2.3 Å resolution, respectively. Comparison of the structures suggests that the difference between Cbln1 and Cbln4 in GluD2 binding might be because of their sequence and structural divergence in loop CD. Surprisingly, we show that Cbln4 binds to Nrxn1β and forms a stable complex with the laminin, nectin, sex-hormone binding globulin (LNS) domain of Nrxn1β. Furthermore, the negative-stain electron microscopy reconstruction of hexameric full-length Cbln1 at 13 Å resolution and that of the Cbln4/Nrxn1β complex at 19 Å resolution suggest that Nrxn1β binds to the N-terminal region of Cbln4, probably through strand β10 of the S4 insert. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6666.map.gz | 284.3 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6666-v30.xml emd-6666.xml | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6666.png | 39.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6666 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6666 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6666.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.48 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Nrxn1beta
全体 | 名称: Nrxn1beta |
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要素 |
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-超分子 #1: Cbln4
超分子 | 名称: Cbln4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換プラスミド: pCDH |
-超分子 #2: Nrxn1beta
超分子 | 名称: Nrxn1beta / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2 |
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-分子 #1: Cbln4
分子 | 名称: Cbln4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: LQHHHHHHHH ASQNDTEPIV LEGKCLVVCD SNPATDSKGS SSSPLGISVR AANSKVAFSA VRSTNHEPSE MSNKTRIIYF DQILVNVGNF FTLESVFVAP RKGIYSFSFH VIKVYQSQTI QVNLMLNGKP VISAFAGDKD VTREAATNGV LLYLDKEDKV YLKLEKGNLL GGWQYSTFSG FLVFPL |
-分子 #2: Nrxn1beta
分子 | 名称: Nrxn1beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: mgshhhhhhh hgsdydiptt enlyfqgssl rgghagttyi fskgggqity kwppndrpst radrlaigfs tvqkeavlvr vdsssglgdy lelhihqgki gvkfnvgtdd iaieesnaii ndgkyhvvrf trsggnatlq vdswpviery pagnndnerl aiarqripyr ...文字列: mgshhhhhhh hgsdydiptt enlyfqgssl rgghagttyi fskgggqity kwppndrpst radrlaigfs tvqkeavlvr vdsssglgdy lelhihqgki gvkfnvgtdd iaieesnaii ndgkyhvvrf trsggnatlq vdswpviery pagnndnerl aiarqripyr lgrvvdewll dkgrqltifn sqatiiiggk eqgqpfqgql sglyynglkv lnmaaendan iaivgnvrlv gevpssefws hpqfek |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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染色 | タイプ: NEGATIVE / 材質: 0.75% uranyl formate |
凍結 | 凍結剤: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 12 |
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電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
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最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 9148 |