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万見
- EMDB-6584: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6584
タイトルThe structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome
マップデータReconstruction of EF4 bound to the ribosome
試料
  • 試料: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome
  • 複合体: Thermus thermophilusサーマス・サーモフィルス
キーワードLepA / EF4 / ribosome (リボソーム) / 70S
機能・相同性
機能・相同性情報


: / translation elongation factor activity / positive regulation of translation / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity ...: / translation elongation factor activity / positive regulation of translation / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / zinc ion binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Elongation factor 4 / GTP-binding protein LepA, C-terminal / Elongation factor 4, domain IV / LepA, C-terminal domain superfamily / GTP-binding protein LepA C-terminus / Ribosomal protein L1, bacterial-type / 30S ribosomal protein Thx / 30S ribosomal protein Thx / Elongation factor G C-terminus / 30S ribosomal protein ...Elongation factor 4 / GTP-binding protein LepA, C-terminal / Elongation factor 4, domain IV / LepA, C-terminal domain superfamily / GTP-binding protein LepA C-terminus / Ribosomal protein L1, bacterial-type / 30S ribosomal protein Thx / 30S ribosomal protein Thx / Elongation factor G C-terminus / 30S ribosomal protein / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal protein L25, long-form / Ribosomal protein L25, beta domain / Ribosomal protein L25, C-terminal / Ribosomal protein TL5, C-terminal domain / Ribosomal protein L10 / EF-G domain III/V-like / : / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein S14, type Z / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L31 type A / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein S14/S29 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein S4, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL16 ...Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL5 / 30S ribosomal protein S14 type Z / 30S ribosomal protein S8 / 50S ribosomal protein L6 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL36 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Small ribosomal subunit protein bTHX / Small ribosomal subunit protein uS15 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Elongation factor 4 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein bS6 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL17
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kumar V / Ahmed T / Ero R / Jian G-K / Yin Z / Gao Y / Bhushan S
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: Structure of the GTP Form of Elongation Factor 4 (EF4) Bound to the Ribosome.
著者: Veerendra Kumar / Rya Ero / Tofayel Ahmed / Kwok Jian Goh / Yin Zhan / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao /
要旨: Elongation factor 4 (EF4) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase factors, along with elongation factor G and BPI-inducible protein A. Although EF4 is highly conserved in ...Elongation factor 4 (EF4) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase factors, along with elongation factor G and BPI-inducible protein A. Although EF4 is highly conserved in bacterial, mitochondrial, and chloroplast genomes, its exact biological function remains controversial. Here we present the cryo-EM reconstitution of the GTP form of EF4 bound to the ribosome with P and E site tRNAs at 3.8-Å resolution. Interestingly, our structure reveals an unrotated ribosome rather than a clockwise-rotated ribosome, as observed in the presence of EF4-GDP and P site tRNA. In addition, we also observed a counterclockwise-rotated form of the above complex at 5.7-Å resolution. Taken together, our results shed light on the interactions formed between EF4, the ribosome, and the P site tRNA and illuminate the GTPase activation mechanism at previously unresolved detail.
履歴
登録2016年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月9日-
マップ公開2016年5月18日-
更新2016年6月29日-
現状2016年6月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.095
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.095
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5imq
  • 表面レベル: 0.095
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6584.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6584.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 126.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of EF4 bound to the ribosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.28 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.095 / ムービー #1: 0.095
最小 - 最大-0.38665524 - 0.6158843
平均 (標準偏差)0.00301005 (±0.02501679)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 414.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.281.281.28
M x/y/z324324324
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z414.720414.720414.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS324324324
D min/max/mean-0.3870.6160.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound...

全体名称: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome
要素
  • 試料: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome
  • 複合体: Thermus thermophilusサーマス・サーモフィルス

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超分子 #1000: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound...

超分子名称: The structure of elongation factor 4 (EF4/LepA) in GTP form bound to the ribosome
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 1 / Number unique components: 1
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: Thermus thermophilus

超分子名称: Thermus thermophilus / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 70S ribosome / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
細胞中の位置: Translation
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 5mM HEPES, pH 7.5, 10mM MgOAc, 50mM KCl, 10mM NH4Cl, 6mM 2-mercaptoethanol
グリッド詳細: 300 mesh copper grid with 2 nm carbon support, glow-discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 109375 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 78000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 73684 times magnification
日付2015年11月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 2026 / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: Every image is the average of seven frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Ctffind3
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 110981
詳細Particles were selected using EMAN and processed using Relion

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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