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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6550 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM map of EF4-bound ribosomal complexe | |||||||||
マップデータ | Reconstruction of PRE-EF4 complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | ribosome elongation / GTPase EF4 / tRNA back-translocation / P-loop (Walkerモチーフ) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / response to pH / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ribosomal large subunit binding / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / ribosomal small subunit binding / misfolded RNA binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding ...: / response to pH / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ribosomal large subunit binding / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / ribosomal small subunit binding / misfolded RNA binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translational termination / DnaA-L2 complex / four-way junction DNA binding / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / translation elongation factor activity / response to salt stress / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / ribosome assembly / response to cold / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to reactive oxygen species / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / : / cytosolic ribosome assembly / positive regulation of translation / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / regulation of cell growth / maintenance of translational fidelity / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / large ribosomal subunit / リボソーム生合成 / regulation of translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / transferase activity / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / molecular adaptor activity / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / mRNA binding / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang D / Yan K / Liu G / Song G / Luo J / Shi Y / Cheng E / Wu S / Jiang T / Low J ...Zhang D / Yan K / Liu G / Song G / Luo J / Shi Y / Cheng E / Wu S / Jiang T / Low J / Gao N / Qin Y | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2016 タイトル: EF4 disengages the peptidyl-tRNA CCA end and facilitates back-translocation on the 70S ribosome. 著者: Dejiu Zhang / Kaige Yan / Guangqiao Liu / Guangtao Song / Jiejian Luo / Yi Shi / Erchao Cheng / Shan Wu / Taijiao Jiang / Jizhong Lou / Ning Gao / Yan Qin / 要旨: EF4 catalyzes tRNA back-translocation through an unknown mechanism. We report cryo-EM structures of Escherichia coli EF4 in post- and pretranslocational ribosomes (Post- and Pre-EF4) at 3.7- and 3.2- ...EF4 catalyzes tRNA back-translocation through an unknown mechanism. We report cryo-EM structures of Escherichia coli EF4 in post- and pretranslocational ribosomes (Post- and Pre-EF4) at 3.7- and 3.2-Å resolution, respectively. In Post-EF4, peptidyl-tRNA occupies the peptidyl (P) site, but the interaction between its CCA end and the P loop is disrupted. In Pre-EF4, the peptidyl-tRNA assumes a unique position near the aminoacyl (A) site, denoted the A site/EF4 bound (A/4) site, with a large displacement at its acceptor arm. Mutagenesis analyses suggest that a specific region in the EF4 C-terminal domain (CTD) interferes with base-pairing between the peptidyl-tRNA 3'-CCA and the P loop, whereas the EF4 CTD enhances peptidyl-tRNA interaction at the A/4 site. Therefore, EF4 induces back-translocation by disengaging the tRNA's CCA end from the peptidyl transferase center of the translating ribosome. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6550.map.gz | 101.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6550-v30.xml emd-6550.xml | 9.1 KB 9.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_6550_fsc.xml | 11.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_6550.tif | 1.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6550 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6550 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6550.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of PRE-EF4 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : EF4 bound to PRE 70S ribosome
全体 | 名称: EF4 bound to PRE 70S ribosome |
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要素 |
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-超分子 #1000: EF4 bound to PRE 70S ribosome
超分子 | 名称: EF4 bound to PRE 70S ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2 |
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-超分子 #1: ribosome 70S
超分子 | 名称: ribosome 70S / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #1: EF4
分子 | 名称: EF4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
日付 | 2014年10月20日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 107706 |
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詳細 | The particles were selected using an automatic selection program. |
FSC曲線 (解像度の算出) |