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- EMDB-5667: Cryo-EM structure of beta-hydroxyhexaketide-PikAIII conformation 3 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 5667
タイトルCryo-EM structure of beta-hydroxyhexaketide-PikAIII conformation 3
マップデータReconstruction of the 5th module from the pikromycin biosynthetic pathway (PikAIII) incubated with NADPH, methylmalonyl-CoA, and thiophenol-pentaketide.
試料The 5th module from the pikromycin biosynthetic pathway (PikAIII) incubated with NADPH, methylmalonyl-CoA, and thiophenol-pentaketide:
PikAIII / (ligandリガンド) x 3
キーワードType I polyketide synthase module
機能・相同性Polyketide synthase, acyl transferase domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Acyl transferase domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / ACP-like superfamily / Polyketide synthase, docking domain superfmaily / NAD(P)-binding domain superfamily / Ketoacyl-synthetase, C-terminal extension / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain ...Polyketide synthase, acyl transferase domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Acyl transferase domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / ACP-like superfamily / Polyketide synthase, docking domain superfmaily / NAD(P)-binding domain superfamily / Ketoacyl-synthetase, C-terminal extension / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Erythronolide synthase docking / Beta-ketoacyl synthase, active site / Thiolase-like / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / KR domain / Polyketide synthase, docking domain / Acyl transferase / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Polyketide synthase, ketoreductase domain / Phosphopantetheine binding ACP domain / Phosphopantetheine attachment site / Acyl transferase domain superfamily / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Phosphopantetheine attachment site. / Beta-ketoacyl synthases active site. / Carrier protein (CP) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / 10-deoxymethynolide synthase / narbonolide synthase / macrolide biosynthetic process / transferase activity, transferring acyl groups other than amino-acyl groups / phosphopantetheine binding / identical protein binding / Narbonolide/10-deoxymethynolide synthase PikA3, module 5
機能・相同性情報
由来Streptomyces venezuelae (バクテリア) / unidentified (未定義)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 11.6Å分解能
データ登録者Whicher JR / Dutta S / Hansen DA / Hale WA / Chemler JA / Narayan AR / Hakansson K / Sherman DH / Smith JL / Skiniotis G
引用ジャーナル: Nature / : 2014
タイトル: Structural rearrangements of a polyketide synthase module during its catalytic cycle.
著者: Jonathan R Whicher / Somnath Dutta / Douglas A Hansen / Wendi A Hale / Joseph A Chemler / Annie M Dosey / Alison R H Narayan / Kristina Håkansson / David H Sherman / Janet L Smith / Georgios Skiniotis
日付登録: 2013年5月2日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2013年7月3日 / マップ公開: 2014年6月25日 / 最新の更新: 2014年10月22日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 7.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 7.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_5667.map.gz (map file in CCP4 format, 27649 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
192 pix
2.24 Å/pix.
= 430.08 Å
192 pix
2.24 Å/pix.
= 430.08 Å
192 pix
2.24 Å/pix.
= 430.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.24 Å
密度
表面のレベル:7.2 (by author), 7.2 (ムービー #1)
最小 - 最大-12.29957867 - 31.18632317
平均 (標準偏差)0E-8 (0.99999994)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions192192192
Origin-16-16-16
Limit175175175
Spacing192192192
セルA=B=C: 430.08002 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.242.242.24
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z430.080430.080430.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-16-16-16
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-12.30031.186-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 The 5th module from the pikromycin biosynthetic pathway (PikAIII)...

全体名称: The 5th module from the pikromycin biosynthetic pathway (PikAIII) incubated with NADPH, methylmalonyl-CoA, and thiophenol-pentaketide
詳細: Sample was not frozen prior to loading on the grid. The sample was monodisperse.
構成要素数: 4 / オリゴマーの状態: Dimer
分子量理論値: 328 kDa / 実験値: 328 kDa / 測定法: Gel filtration chromatography

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構成要素 #1: タンパク質, PikAIII

タンパク質名称: PikAIII / オリゴマーの状態: Dimer / 個数: 2 / 組換発現: Yes
分子量理論値: 328 kDa / 実験値: 328 kDa
由来生物種: Streptomyces venezuelae (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌) / ベクター: pET28b
外部リンクUniProt: Narbonolide/10-deoxymethynolide synthase PikA3, module 5

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構成要素 #2: リガンド, NADPH

リガンド名称: NADPHニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸
個数: 1 / 組換発現: No
由来生物種: unidentified (未定義)

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構成要素 #3: リガンド, Methylmalonyl-CoA

リガンド名称: Methylmalonyl-CoAメチルマロニルCoA / 組換発現: No / 個数: 1
由来生物種: unidentified (未定義)

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構成要素 #4: リガンド, Thiophenol-pentaketide

リガンド名称: Thiophenol-pentaketide / 組換発現: No / 個数: 1
由来生物種: unidentified (未定義)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.1 mg/ml / 緩衝液: 50 mM HEPES, 100mM NaCl / pH: 7.4
支持膜Glow-discharged Quantifoil R2/200 mesh grid
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 89 K / 湿度: 100 % / 実験手法: Blot for 2 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年10月12日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射量: 20 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 50000 X (公称値), 66964 X (実測値)
非点収差(補正): Objective lens astigmatism was corrected at 135,000 times magnification.
Cs: 2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1500 - 3500 nm
試料ホルダモデル: OTHER / 温度: K ( 89 - 89 K)
カメラディテクター: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 387

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C2 (2回回転対称) / 投影像の数: 18779 / 詳細: The particles were selected manually.
3次元再構成アルゴリズム: Cross-common lines / ソフトウェア: EMAN1, EMAN2 / CTF補正: Each micrograph / 分解能: 11.6 Å / 分解能の算定法: FSC 0.5

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原子モデル構築

モデリング #1ソフトウェア: Chimera / 精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 2HG4
鎖ID: A, B
モデリング #2ソフトウェア: Chimera / 精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 2FR0
モデリング #3ソフトウェア: Chimera / 精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 2JU1

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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