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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5301
タイトルNegative Stain reconstruction of the Thermus thermophilus A-ATPase to 23 Angstrom. Opposite Hand to published.
マップデータThis is a negative stain reconstruction of the Thermus thermophilus A-ATPase
試料
  • 試料: Thermus thermophilus A-ATPase
  • 細胞器官・細胞要素: ATPaseATPアーゼ
キーワードA-ATPase / Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス) / ATPase (ATPアーゼ)
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Bernal RA / Stock D
引用ジャーナル: Structure / : 2004
タイトル: Three-dimensional structure of the intact Thermus thermophilus H+-ATPase/synthase by electron microscopy.
著者: Ricardo A Bernal / Daniela Stock /
要旨: ATPases are unique rotary motors that are essential to all living organisms because of their role in energy interconversion. A three-dimensional reconstruction of the intact H+-ATPase/synthase from ...ATPases are unique rotary motors that are essential to all living organisms because of their role in energy interconversion. A three-dimensional reconstruction of the intact H+-ATPase/synthase from Thermus thermophilus has revealed the presence of two interconnected peripheral stalks, a well-defined central stalk, and a hexagonally shaped hydrophobic domain. The peripheral stalks are each attached to the water soluble sector at a noncatalytic subunit interface and extend down toward the membrane where they interact with a strong elongated tube of density that runs parallel to the membrane and connects the two stalks. The central stalk is well resolved, especially with respect to its interaction with a single catalytic subunit giving rise to an asymmetry comparable to that identified in F-ATPases. The hexagonal shape of the membrane domain might suggest the presence of 12 proteolipids arranged as dimers, analogous to the proposed arrangement in the related eukaryotic V-ATPases.
履歴
登録2011年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年6月9日-
マップ公開2011年6月9日-
更新2011年9月12日-
現状2011年9月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5301.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a negative stain reconstruction of the Thermus thermophilus A-ATPase
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.3 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.6 / ムービー #1: 1.6
最小 - 最大-5.80634 - 15.200200000000001
平均 (標準偏差)0.00000000175237 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 422.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.33.33.3
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z422.400422.400422.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-5.80615.2000.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermus thermophilus A-ATPase

全体名称: Thermus thermophilus A-ATPase
要素
  • 試料: Thermus thermophilus A-ATPase
  • 細胞器官・細胞要素: ATPaseATPアーゼ

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超分子 #1000: Thermus thermophilus A-ATPase

超分子名称: Thermus thermophilus A-ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: multi-subunit complex / Number unique components: 1

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超分子 #1: ATPase

超分子名称: ATPase / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: ATPase / 集合状態: multimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
: HB8 / 別称: Thermus thermophilus / 細胞中の位置: membrane

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris, pH 8.0, 2 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 0.05% n-dodecyl-beta-D-maltoside, 0.02% NaN3
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Three microliters of the T. thermophilus sample, diluted to 0.02 mg/mL, was placed onto the surface of the carbon-coated grid. The sample was blotted off and replaced with 3 microliters of 2% ...詳細: Three microliters of the T. thermophilus sample, diluted to 0.02 mg/mL, was placed onto the surface of the carbon-coated grid. The sample was blotted off and replaced with 3 microliters of 2% uranyl acetate. The uranyl acetate was blotted away and replaced with 3 microliters of 4% methylamine tungstate. The final drop of methylamine tungstate was blotted away and the grid was left to air dry.
グリッド詳細: 400 mesh 3.05 mm copper grids with a thin layer carbon support
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率(補正後): 42000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 42000
試料ステージ試料ホルダー: side entry single tilt / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度平均: 25 K
アライメント法Legacy - 非点収差: not corrected
日付2003年1月22日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / ビット/ピクセル: 8

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画像解析

CTF補正詳細: no ctf correction done because it was a negative stain reconstruction
最終 2次元分類クラス数: 60
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: MRC Image2000 and Imagic / 使用した粒子像数: 12300

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G
ソフトウェア名称: EMfit
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Each chain was fit as a separate rigid body. X-ray coordinates for the bovine alpha3 beta3 and gamma sub-assemblies were manually fitted into the EM density using the program O. The program EMfit (Rossmann et al., 2001) was then used in order to obtain a more quantitative fit.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: sumf and number of atoms inside density

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: EMfit
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Each chain was fit as a separate rigid body. X-ray coordinates for the bovine alpha3 beta3 and gamma sub-assemblies were manually fitted into the EM density using the program O. The program EMfit (Rossmann et al., 2001) was then used in order to obtain a more quantitative fit.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: sumf and number of atoms inside density

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: J / Chain - #10 - Chain ID: K / Chain - #11 - Chain ID: L
ソフトウェア名称: EMfit
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Each chain was fit as a separate rigid body. X-ray coordinates for the bovine alpha3 beta3 and gamma sub-assemblies were manually fitted into the EM density using the program O. The program EMfit (Rossmann et al., 2001) was then used in order to obtain a more quantitative fit.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: sumf and number of atoms inside density

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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