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- EMDB-5286: Poliovirus 80S particle and P1 Fab complex with Fab bound at prop... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5286
タイトルPoliovirus 80S particle and P1 Fab complex with Fab bound at propeller tip
マップデータThis is a map of poliovirus 80S particle and P1 Fab complex with Fab bound at propeller tip only.
試料
  • 試料: Poliovirus 80S particle and P1(monospecific antibody) Fab complex
  • ウイルス: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
キーワードpicornavirus (ピコルナウイルス科) / viral cell entry / viral uncoating / virus-antibody complex / virus-Fab complex / virus disassembly / virus uncoating / virus conformational transitions / monospecific antibody
生物種Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Lin J / Cheng N / Chow M / Filman DJ / Steven AC / Hogle JM / Belnap DM
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2011
タイトル: An externalized polypeptide partitions between two distinct sites on genome-released poliovirus particles.
著者: Jun Lin / Naiqian Cheng / Marie Chow / David J Filman / Alasdair C Steven / James M Hogle / David M Belnap /
要旨: During cell entry, native poliovirus (160S) converts to a cell-entry intermediate (135S) particle, resulting in the externalization of capsid proteins VP4 and the amino terminus of VP1 (residues 1 to ...During cell entry, native poliovirus (160S) converts to a cell-entry intermediate (135S) particle, resulting in the externalization of capsid proteins VP4 and the amino terminus of VP1 (residues 1 to 53). Externalization of these entities is followed by release of the RNA genome (uncoating), leaving an empty (80S) particle. The antigen-binding fragment (Fab) of a monospecific peptide 1 (P1) antibody, which was raised against a peptide corresponding to amino-terminal residues 24 to 40 of VP1, was utilized to track the location of the amino terminus of VP1 in the 135S and 80S states of poliovirus particles via cryogenic electron microscopy (cryo-EM) and three-dimensional image reconstruction. On 135S, P1 Fabs bind to a prominent feature on the external surface known as the "propeller tip." In contrast, our initial 80S-P1 reconstruction showed P1 Fabs also binding to a second site, at least 50 Å distant, at the icosahedral 2-fold axes. Further analysis showed that the overall population of 80S-P1 particles consisted of three kinds of capsids: those with P1 Fabs bound only at the propeller tips, P1 Fabs bound only at the 2-fold axes, or P1 Fabs simultaneously bound at both positions. Our results indicate that, in 80S particles, a significant fraction of VP1 can deviate from icosahedral symmetry. Hence, this portion of VP1 does not change conformation synchronously when switching from the 135S state. These conclusions are compatible with previous observations of multiple conformations of the 80S state and suggest that movement of the amino terminus of VP1 has a role in uncoating. Similar deviations from icosahedral symmetry may be biologically significant during other viral transitions.
履歴
登録2011年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年5月5日-
マップ公開2012年3月8日-
更新2012年10月3日-
現状2012年10月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 11.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 11.32
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5286_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5286.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of poliovirus 80S particle and P1 Fab complex with Fab bound at propeller tip only.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 11.32 / ムービー #1: 11.32
最小 - 最大-32.757297520000002 - 90.331504820000006
平均 (標準偏差)3.17764044 (±16.409234999999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-133-133-133
サイズ267267267
Spacing267267267
セルA=B=C: 488.61002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.831.831.83
M x/y/z267267267
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z488.610488.610488.610
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-133-133-133
NC/NR/NS267267267
D min/max/mean-32.75790.3323.178

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Poliovirus 80S particle and P1(monospecific antibody) Fab complex

全体名称: Poliovirus 80S particle and P1(monospecific antibody) Fab complex
要素
  • 試料: Poliovirus 80S particle and P1(monospecific antibody) Fab complex
  • ウイルス: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)

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超分子 #1000: Poliovirus 80S particle and P1(monospecific antibody) Fab complex

超分子名称: Poliovirus 80S particle and P1(monospecific antibody) Fab complex
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 80S particle icosahedral with Fab / Number unique components: 2

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超分子 #1: Human poliovirus 1 Mahoney

超分子名称: Human poliovirus 1 Mahoney / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: poliovirus 80S
詳細: native virus 160S is converted by heat-treatment to 80S
NCBI-ID: 12081 / 生物種: Human poliovirus 1 Mahoney / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: poliovirus 80S
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 340 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris, 2 mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER
詳細: Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen.
手法: Blotted manually before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 37752 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.24 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.81 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
アライメント法Legacy - 非点収差: Bsoft
日付1999年7月15日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 14 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / 詳細: Defocal pairs were used. / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

CTF補正詳細: CTF and decay correction of each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EM3DR2
詳細: Reconstruction computed from focal pairs. Pairs not summed for reconstruction calculation.
使用した粒子像数: 1132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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