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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4938 | |||||||||
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タイトル | C.elegans NAC-ribosomal 60S complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Caenorhabditis elegans (センチュウ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Kobayashi K / Jomaa A / Ban N | |||||||||
資金援助 | スイス, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019 タイトル: Early Scanning of Nascent Polypeptides inside the Ribosomal Tunnel by NAC. 著者: Martin Gamerdinger / Kan Kobayashi / Annalena Wallisch / Stefan G Kreft / Carolin Sailer / Renate Schlömer / Nadine Sachs / Ahmad Jomaa / Florian Stengel / Nenad Ban / Elke Deuerling / 要旨: Cotranslational processing of newly synthesized proteins is fundamental for correct protein maturation. Protein biogenesis factors are thought to bind nascent polypeptides not before they exit the ...Cotranslational processing of newly synthesized proteins is fundamental for correct protein maturation. Protein biogenesis factors are thought to bind nascent polypeptides not before they exit the ribosomal tunnel. Here, we identify a nascent chain recognition mechanism deep inside the ribosomal tunnel by an essential eukaryotic cytosolic chaperone. The nascent polypeptide-associated complex (NAC) inserts the N-terminal tail of its β subunit (N-βNAC) into the ribosomal tunnel to sense substrates directly upon synthesis close to the peptidyl-transferase center. N-βNAC escorts the growing polypeptide to the cytosol and relocates to an alternate binding site on the ribosomal surface. Using C. elegans as an in vivo model, we demonstrate that the tunnel-probing activity of NAC is essential for organismal viability and critical to regulate endoplasmic reticulum (ER) protein transport by controlling ribosome-Sec61 translocon interactions. Thus, eukaryotic protein maturation relies on the early sampling of nascent chains inside the ribosomal tunnel. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4938.map.gz | 59.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4938-v30.xml emd-4938.xml | 10.3 KB 10.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4938.png | 168.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4938 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4938 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4938.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.39 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : C.elegans NAC in complex with ribosomal 60S subunit
全体 | 名称: C.elegans NAC in complex with ribosomal 60S subunit |
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要素 |
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-超分子 #1: C.elegans NAC in complex with ribosomal 60S subunit
超分子 | 名称: C.elegans NAC in complex with ribosomal 60S subunit / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) |
-分子 #1: Nascent chain associated complex subunit alpha
分子 | 名称: Nascent chain associated complex subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTGSTETRQK EVKEPQVDVS DDSDNEAVEQ ELTEEQRRVA EAAGLGDHID KQAKQSRSEK KARKLFSKLG LKQVTGVSRV CIRKSKNILF VINKPDVFKS PGSDTYIIFG EAKIEDLTQH AQMSAIENLK PTREAPQLKT VEEDENEDVE EDSTGIEEKD IELVISQANT ...文字列: MTGSTETRQK EVKEPQVDVS DDSDNEAVEQ ELTEEQRRVA EAAGLGDHID KQAKQSRSEK KARKLFSKLG LKQVTGVSRV CIRKSKNILF VINKPDVFKS PGSDTYIIFG EAKIEDLTQH AQMSAIENLK PTREAPQLKT VEEDENEDVE EDSTGIEEKD IELVISQANT TRNKAIRALK EADNDIVNAI MSLTM |
-分子 #2: Nascent chain associated complex subunit beta
分子 | 名称: Nascent chain associated complex subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MDSKAIAERI KKLQAQQEHV RIGGKGTPRR KKKVIHKTAA ADDKKLQSNL KKLSVTNIPG IEEVNMIKDD GTVIHFNNPK VQTSVPANTF SVTGSADNKQ ITEMLPGILN QLGPESLTHL KKLANNVTKL GPDGKGEDED VPELVGDFDA ASKNETKADE Q |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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糖包埋 | 材質: ice |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 100719 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
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最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 43971 |