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- EMDB-4766: Cryo-EM structure of NCP-THF2(+1)-UV-DDB class B -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4766
タイトルCryo-EM structure of NCP-THF2(+1)-UV-DDB class B
マップデータ
試料
  • 複合体: UV-DDB bound to a THF2 (+1) containing nucleosome class B
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER)
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94
    • 複合体: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
    • 複合体: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2BヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1ヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / site of DNA damage / cullin family protein binding / viral release from host cell / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / pyrimidine dimer repair / ectopic germ cell programmed cell death / protein autoubiquitination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of viral genome replication / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / response to UV / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / positive regulation of gluconeogenesis / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / SUMOylation of chromatin organization proteins / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / proteasomal protein catabolic process / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nucleotide-excision repair / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Dual Incision in GG-NER / HDMs demethylate histones / regulation of circadian rhythm / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Wntシグナル経路 / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Formation of Incision Complex in GG-NER / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / structural constituent of chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / UCH proteinases / rhythmic process / ヌクレオソーム / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / protein-macromolecule adaptor activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / 細胞結合 / site of double-strand break / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 遺伝子発現
類似検索 - 分子機能
DNA damage-binding protein 2 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...DNA damage-binding protein 2 / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / ヒストンH4 / ヒストンH3 / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Matsumoto S / Cavadini S / Bunker RD / Thoma NH
資金援助 スイス, 日本, 7件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationCRSII3_160734/1 スイス
European Commission667951
European Union666068
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18H05534 日本
European Commission705354
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16H06307 日本
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting.
著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru ...著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru Sugasawa / Hitoshi Kurumizaka / Nicolas H Thomä /
要旨: Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced ...Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced pyrimidine dimers throughout the genome; however, it remains unknown how these lesions are recognized in chromatin, in which nucleosomes restrict access to DNA. Here we report cryo-electron microscopy structures of UV-DDB bound to nucleosomes bearing a 6-4 pyrimidine-pyrimidone dimer or a DNA-damage mimic in various positions. We find that UV-DDB binds UV-damaged nucleosomes at lesions located in the solvent-facing minor groove without affecting the overall nucleosome architecture. In the case of buried lesions that face the histone core, UV-DDB changes the predominant translational register of the nucleosome and selectively binds the lesion in an accessible, exposed position. Our findings explain how UV-DDB detects occluded lesions in strongly positioned nucleosomes, and identify slide-assisted site exposure as a mechanism by which high-affinity DNA-binding proteins can access otherwise occluded sites in nucleosomal DNA.
履歴
登録2019年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月17日-
マップ公開2019年6月12日-
更新2019年12月18日-
現状2019年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0067
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0067
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6r92
  • 表面レベル: 0.0067
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4766.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4766.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0067 / ムービー #1: 0.0067
最小 - 最大-0.0015945367 - 0.04922617
平均 (標準偏差)0.00015329536 (±0.0018565927)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 258.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z258.000258.000258.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0020.0490.000

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添付データ

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試料の構成要素

+
全体 : UV-DDB bound to a THF2 (+1) containing nucleosome class B

全体名称: UV-DDB bound to a THF2 (+1) containing nucleosome class B
要素
  • 複合体: UV-DDB bound to a THF2 (+1) containing nucleosome class B
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER)
      • DNA: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94
    • 複合体: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
    • 複合体: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2BヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1ヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • 複合体: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4

+
超分子 #1: UV-DDB bound to a THF2 (+1) containing nucleosome class B

超分子名称: UV-DDB bound to a THF2 (+1) containing nucleosome class B
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

+
超分子 #2: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #3: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2

超分子名称: DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3, #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
超分子 #4: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B

超分子名称: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4, #6-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

+
超分子 #5: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: Human alpha-satellite DNA (145-MER)

分子名称: Human alpha-satellite DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 1 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.756648 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG) (DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG) (DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DC) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT) (DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DC) (DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DT)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #2: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at position...

分子名称: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94
タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.452434 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DA)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG) (DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DC)(DA)(DG) (DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(3DR)(3DR)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG) (DC)(DA)(DG)(DT)(DT)(DT) (DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DC) (DT)(DT)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #3: DNA damage-binding protein 2

分子名称: DNA damage-binding protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.601844 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASWSHPQFE KVDENLYFQG GGRMAPKKRP ETQKTSEIVL RPRNKRSRSP LELEPEAKKL CAKGSGPSRR CDSDCLWVGL AGPQILPPC RSIVRTLHQH KLGRASWPSV QQGLQQSFLH TLDSYRILQK AAPFDRRATS LAWHPTHPST VAVGSKGGDI M LWNFGIKD ...文字列:
MASWSHPQFE KVDENLYFQG GGRMAPKKRP ETQKTSEIVL RPRNKRSRSP LELEPEAKKL CAKGSGPSRR CDSDCLWVGL AGPQILPPC RSIVRTLHQH KLGRASWPSV QQGLQQSFLH TLDSYRILQK AAPFDRRATS LAWHPTHPST VAVGSKGGDI M LWNFGIKD KPTFIKGIGA GGSITGLKFN PLNTNQFYAS SMEGTTRLQD FKGNILRVFA SSDTINIWFC SLDVSASSRM VV TGDNVGN VILLNMDGKE LWNLRMHKKK VTHVALNPCC DWFLATASVD QTVKIWDLRQ VRGKASFLYS LPHRHPVNAA CFS PDGARL LTTDQKSEIR VYSASQWDCP LGLIPHPHRH FQHLTPIKAA WHPRYNLIVV GRYPDPNFKS CTPYELRTID VFDG NSGKM MCQLYDPESS GISSLNEFNP MGDTLASAMG YHILIWSQEE ARTRK

+
分子 #4: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.719445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSHMARTKQT ARKSTGGKAP RKQLATKAAR KSAPATGGVK KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQ SSAVMALQEA CEAYLVGLFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDIQ LARRIRGERA

+
分子 #5: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.676703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

+
分子 #6: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.447825 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AIRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQAVL LPKKTESHHK AKGK

+
分子 #7: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.217516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEGT KAVTKYTSAK

+
分子 #8: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.766305 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASWSHPQFE KVDENLYFQG GGRMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMEL FRPKGESKDL LFILTAKYNA CILEYKQSGE SIDIITRAHG NVQDRIGRPS ETGIIGIIDP ECRMIGLRLY D GLFKVIPL ...文字列:
MASWSHPQFE KVDENLYFQG GGRMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMEL FRPKGESKDL LFILTAKYNA CILEYKQSGE SIDIITRAHG NVQDRIGRPS ETGIIGIIDP ECRMIGLRLY D GLFKVIPL DRDNKELKAF NIRLEELHVI DVKFLYGCQA PTICFVYQDP QGRHVKTYEV SLREKEFNKG PWKQENVEAE AS MVIAVPE PFGGAIIIGQ ESITYHNGDK YLAIAPPIIK QSTIVCHNRV DPNGSRYLLG DMEGRLFMLL LEKEEQMDGT VTL KDLRVE LLGETSIAEC LTYLDNGVVF VGSRLGDSQL VKLNVDSNEQ GSYVVAMETF TNLGPIVDMC VVDLERQGQG QLVT CSGAF KEGSLRIIRN GIGIHEHASI DLPGIKGLWP LRSDPNRETD DTLVLSFVGQ TRVLMLNGEE VEETELMGFV DDQQT FFCG NVAHQQLIQI TSASVRLVSQ EPKALVSEWK EPQAKNISVA SCNSSQVVVA VGRALYYLQI HPQELRQISH TEMEHE VAC LDITPLGDSN GLSPLCAIGL WTDISARILK LPSFELLHKE MLGGEIIPRS ILMTTFESSH YLLCALGDGA LFYFGLN IE TGLLSDRKKV TLGTQPTVLR TFRSLSTTNV FACSDRPTVI YSSNHKLVFS NVNLKEVNYM CPLNSDGYPD SLALANNS T LTIGTIDEIQ KLHIRTVPLY ESPRKICYQE VSQCFGVLSS RIEVQDTSGG TTALRPSAST QALSSSVSSS KLFSSSTAP HETSFGEEVE VHNLLIIDQH TFEVLHAHQF LQNEYALSLV SCKLGKDPNT YFIVGTAMVY PEEAEPKQGR IVVFQYSDGK LQTVAEKEV KGAVYSMVEF NGKLLASINS TVRLYEWTTE KELRTECNHY NNIMALYLKT KGDFILVGDL MRSVLLLAYK P MEGNFEEI ARDFNPNWMS AVEILDDDNF LGAENAFNLF VCQKDSAATT DEERQHLQEV GLFHLGEFVN VFCHGSLVMQ NL GETSTPT QGSVLFGTVN GMIGLVTSLS ESWYNLLLDM QNRLNKVIKS VGKIEHSFWR SFHTERKTEP ATGFIDGDLI ESF LDISRP KMQEVVANLQ YDDGSGMKRE ATADDLIKVV EELTRIH

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 48925

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4zux

chain_id: I

4zux

chain_id: J

5y0c

chain_id: A

5y0c

chain_id: B

5y0c

chain_id: C

5y0c

chain_id: D

5y0c

chain_id: E

5y0c

chain_id: F

5y0c

chain_id: G

5y0c

chain_id: H

4e54

chain_id: B

3ei4

chain_id: A
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6r92:
Cryo-EM structure of NCP-THF2(+1)-UV-DDB class B

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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