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- EMDB-4760: Cryo-EM structure of the Human BRISC-SHMT2 complex, C2 reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4760
タイトルCryo-EM structure of the Human BRISC-SHMT2 complex, C2 reconstruction
マップデータC2 reconstruction. Filtered by local resolution in RELION.
試料
  • 複合体: BRISC-SHMT2
    • タンパク質・ペプチド: BRCC36
    • タンパク質・ペプチド: ABRAXAS2
    • タンパク質・ペプチド: BRCC45 (BRE)
    • タンパク質・ペプチド: MERIT40 (BABAM1)
    • タンパク質・ペプチド: SHMT2セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Walden M / Tian L / Hesketh E / Ranson NA / Greenberg RA / Zeqiraj E
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust200523/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Metabolic control of BRISC-SHMT2 assembly regulates immune signalling.
著者: Miriam Walden / Lei Tian / Rebecca L Ross / Upasana M Sykora / Dominic P Byrne / Emma L Hesketh / Safi K Masandi / Joel Cassel / Rachel George / James R Ault / Farid El Oualid / Krzysztof ...著者: Miriam Walden / Lei Tian / Rebecca L Ross / Upasana M Sykora / Dominic P Byrne / Emma L Hesketh / Safi K Masandi / Joel Cassel / Rachel George / James R Ault / Farid El Oualid / Krzysztof Pawłowski / Joseph M Salvino / Patrick A Eyers / Neil A Ranson / Francesco Del Galdo / Roger A Greenberg / Elton Zeqiraj /
要旨: Serine hydroxymethyltransferase 2 (SHMT2) regulates one-carbon transfer reactions that are essential for amino acid and nucleotide metabolism, and uses pyridoxal-5'-phosphate (PLP) as a cofactor. ...Serine hydroxymethyltransferase 2 (SHMT2) regulates one-carbon transfer reactions that are essential for amino acid and nucleotide metabolism, and uses pyridoxal-5'-phosphate (PLP) as a cofactor. Apo SHMT2 exists as a dimer with unknown functions, whereas PLP binding stabilizes the active tetrameric state. SHMT2 also promotes inflammatory cytokine signalling by interacting with the deubiquitylating BRCC36 isopeptidase complex (BRISC), although it is unclear whether this function relates to metabolism. Here we present the cryo-electron microscopy structure of the human BRISC-SHMT2 complex at a resolution of 3.8 Å. BRISC is a U-shaped dimer of four subunits, and SHMT2 sterically blocks the BRCC36 active site and inhibits deubiquitylase activity. Only the inactive SHMT2 dimer-and not the active PLP-bound tetramer-binds and inhibits BRISC. Mutations in BRISC that disrupt SHMT2 binding impair type I interferon signalling in response to inflammatory stimuli. Intracellular levels of PLP regulate the interaction between BRISC and SHMT2, as well as inflammatory cytokine responses. These data reveal a mechanism in which metabolites regulate deubiquitylase activity and inflammatory signalling.
履歴
登録2019年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月5日-
マップ公開2019年6月5日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4760.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4760.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C2 reconstruction. Filtered by local resolution in RELION.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0651 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.18069613 - 0.41042942
平均 (標準偏差)-0.00010889793 (±0.008392092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 372.78497 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.06511.06511.0651
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z372.785372.785372.785
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.1810.410-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: C2 refinement half map 1.

ファイルemd_4760_half_map_1.map
注釈C2 refinement half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: C2 refinement half map 2.

ファイルemd_4760_half_map_2.map
注釈C2 refinement half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : BRISC-SHMT2

全体名称: BRISC-SHMT2
要素
  • 複合体: BRISC-SHMT2
    • タンパク質・ペプチド: BRCC36
    • タンパク質・ペプチド: ABRAXAS2
    • タンパク質・ペプチド: BRCC45 (BRE)
    • タンパク質・ペプチド: MERIT40 (BABAM1)
    • タンパク質・ペプチド: SHMT2セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ

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超分子 #1: BRISC-SHMT2

超分子名称: BRISC-SHMT2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量実験値: 388.47 kDa/nm

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分子 #1: BRCC36

分子名称: BRCC36 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAVQVVQAVQ AVHLESDAFL VCLNHALSTE KEEVMGLCIG ELNDDTRSDS KFAYTGTEMR TVAEKVDAVR IVHIHSVIIL RRSDKRKDRV EISPEQLSAA STEAERLAEL TGRPMRVVGW YHSHPHITVW PSHVDVRTQA MYQMMDQGFV GLIFSCFIED KNTKTGRVLY ...文字列:
MAVQVVQAVQ AVHLESDAFL VCLNHALSTE KEEVMGLCIG ELNDDTRSDS KFAYTGTEMR TVAEKVDAVR IVHIHSVIIL RRSDKRKDRV EISPEQLSAA STEAERLAEL TGRPMRVVGW YHSHPHITVW PSHVDVRTQA MYQMMDQGFV GLIFSCFIED KNTKTGRVLY TCFQSIQAQK SSESLHGPRD FWSSSQHISI EGQKEEERYE RIEIPIHIVP HVTIGKVCLE SAVELPKILC QEEQDAYRRI HSLTHLDSVT KIHNGSVFTK NLCSQMSAVS GPLLQWLEDR LEQNQQHLQE LQQEKEELMQ ELSSLE

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分子 #2: ABRAXAS2

分子名称: ABRAXAS2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAASISGYTF SAVCFHSANS NADHEGFLLG EVRQEETFSI SDSQISNTEF LQVIEIHNHQ PCSKLFSFYD YASKVNEESL DRILKDRRKK VIGWYRFRRN TQQQMSYREQ VLHKQLTRIL GVPDLVFLLF SFISTANNST HALEYVLFRP NRRYNQRISL AIPNLGNTSQ ...文字列:
MAASISGYTF SAVCFHSANS NADHEGFLLG EVRQEETFSI SDSQISNTEF LQVIEIHNHQ PCSKLFSFYD YASKVNEESL DRILKDRRKK VIGWYRFRRN TQQQMSYREQ VLHKQLTRIL GVPDLVFLLF SFISTANNST HALEYVLFRP NRRYNQRISL AIPNLGNTSQ QEYKVSSVPN TSQSYAKVIK EHGTDFFDKD GVMKDIRAIY QVYNALQEKV QAVCADVEKS ERVVESCQAE VNKLRRQITQ RKNEKEQERR LQQAVLS

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分子 #3: BRCC45 (BRE)

分子名称: BRCC45 (BRE) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMSPEVALN RISPMLSPFI SSVVRNGKVG LDATNCLRIT DLKSGCTSLT PGPNCDRFKL HIPYAGETLK WDIIFNAQYP ELPPDFIFGE DAEFLPDPSA LQNLASWNPS NPECLLLVVK ELVQQYHQFQ CSRLRESSRL MFEYQTLLEE PQYGENMEIY AGKKNNWTGE ...文字列:
GAMSPEVALN RISPMLSPFI SSVVRNGKVG LDATNCLRIT DLKSGCTSLT PGPNCDRFKL HIPYAGETLK WDIIFNAQYP ELPPDFIFGE DAEFLPDPSA LQNLASWNPS NPECLLLVVK ELVQQYHQFQ CSRLRESSRL MFEYQTLLEE PQYGENMEIY AGKKNNWTGE FSARFLLKLP VDFSNIPTYL LKDVNEDPGE DVALLSVSFE DTEATQVYPK LYLSPRIEHA LGGSSALHIP AFPGGGCLID YVPQVCHLLT NKVQYVIQGY HKRREYIAAF LSHFGTGVVE YDAEGFTKLT LLLMWKDFCF LVHIDLPLFF PRDQPTLTFQ SVYHFTNSGQ LYSQAQKNYP YSPRWDGNEM AKRAKAYFKT FVPQFQEAAF ANGKL

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分子 #4: MERIT40 (BABAM1)

分子名称: MERIT40 (BABAM1) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SWQVPPPAPE VQIRTPRVNC PEKVIICLDL SEEMSLPKLE SFNGSKTNAL NVSQKMIEMF VRTKHKIDKS HEFALVVVND DTAWLSGLTS DPRELCSCLY DLETASCSTF NLEGLFSLIQ QKTELPVTEN VQTIPPPYVV RTILVYSRPP CQPQFSLTEP MKKMFQCPYF ...文字列:
SWQVPPPAPE VQIRTPRVNC PEKVIICLDL SEEMSLPKLE SFNGSKTNAL NVSQKMIEMF VRTKHKIDKS HEFALVVVND DTAWLSGLTS DPRELCSCLY DLETASCSTF NLEGLFSLIQ QKTELPVTEN VQTIPPPYVV RTILVYSRPP CQPQFSLTEP MKKMFQCPYF FFDVVYIHNG TEEKEEEMSW KDMFAFMGSL DTKGTSYKYE VALAGPALEL HNCMAKLLAH PLQRPCQSHA SYSLLEEEDE AIEVEATV

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分子 #5: SHMT2

分子名称: SHMT2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
EC番号: セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSGQLVRMAI RAQHSNAAQT QTGEANRGWT GQESLSDSDP EMWELLQREK DRQCRGLELI ASENFCSRAA LEALGSCLNN KYSEGYPGKR YYGGAEVVDE IELLCQRRAL EAFDLDPAQW GVNVQPYSGS PANLAVYTAL LQPHDRIMGL DLPDGGHLTH GYMSDVKRIS ...文字列:
GSGQLVRMAI RAQHSNAAQT QTGEANRGWT GQESLSDSDP EMWELLQREK DRQCRGLELI ASENFCSRAA LEALGSCLNN KYSEGYPGKR YYGGAEVVDE IELLCQRRAL EAFDLDPAQW GVNVQPYSGS PANLAVYTAL LQPHDRIMGL DLPDGGHLTH GYMSDVKRIS ATSIFFESMP YKLNPKTGLI DYNQLALTAR LFRPRLIIAG TSAYARLIDY ARMREVCDEV KAHLLADMAH ISGLVAAKVI PSPFKHADIV TTTTHKTLRG TRSGLIFYRK GVKAVDPKTG REIPYTFEDR INFAVFPSLQ GGPHNHAIAA VAVALKQACT PMFREYSLQV LKNARAMADA LLERGYSLVS GGTDNHLVLV DLRPKGLDGA RAERVLELVS ITANKNTCPG DRSAITPGGL RLGAPALTSR QFREDDFRRV VDFIDEGVNI GLEVKSKTAK LQDFKSFLLK DSETSQRLAN LRQRVEQFAR AFPMPGFDEH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.051 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
150.0 mMNaCl塩化ナトリウム
1.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K
詳細Specimen contained BRCC36, ABRAXAS2, BRCC45, MERIT40 and SHMT2 macromolecules

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -3.1 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 7494 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: Model generated in RELION using SGD from particles from 2D classification.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 64403
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

5cw3

,

6dk3

)
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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