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万見
- EMDB-4759: Cryo-EM structure of the Human BRISC-SHMT2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4759
タイトルCryo-EM structure of the Human BRISC-SHMT2 complex
マップデータC1 reconstruction. Filtererd by local resolution in Relion.
試料
  • 複合体: BRISC-SHMT2
    • 複合体: MERIT40 (BRISC and BRCA1-A complex member 1)
      • タンパク質・ペプチド: Lys-63-specific deubiquitinase BRCC36
      • タンパク質・ペプチド: BRISC complex subunit Abraxas 2
      • タンパク質・ペプチド: BRISC and BRCA1-A complex member 2,BRCC45 (BRE, BRISC and BRCA1-A complex member 2)
    • 複合体: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrialセリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
      • タンパク質・ペプチド: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrialセリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / peroxisome targeting sequence binding / BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / BRCA1-A complex / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process ...: / : / peroxisome targeting sequence binding / BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / BRCA1-A complex / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / attachment of spindle microtubules to kinetochore / L-serine metabolic process / nuclear ubiquitin ligase complex / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / regulation of oxidative phosphorylation / regulation of DNA damage checkpoint / metal-dependent deubiquitinase activity / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / mitotic G2/M transition checkpoint / tumor necrosis factor receptor binding / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / K63-linked deubiquitinase activity / regulation of aerobic respiration / response to ionizing radiation / folic acid metabolic process / mitochondrial nucleoid / protein deubiquitination / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / polyubiquitin modification-dependent protein binding / RHOG GTPase cycle / response to X-ray / mitotic spindle assembly / regulation of DNA repair / protein autoubiquitination / enzyme regulator activity / ubiquitin ligase complex / positive regulation of DNA repair / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / chromosome segregation / response to ischemia / cellular response to ionizing radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / protein tetramerization / mRNA 5'-UTR binding / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / 紡錘体 / metallopeptidase activity / microtubule cytoskeleton / double-strand break repair / pyridoxal phosphate binding / one-carbon metabolic process / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / microtubule binding / protein homotetramerization / ミトコンドリア内膜 / cysteine-type deubiquitinase activity / 微小管 / ミトコンドリアマトリックス / 細胞分裂 / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
FAM175 family, BRISC complex, Abro1 subunit / BRCA1-A complex subunit BRE / Brain and reproductive organ-expressed protein (BRE) / Brcc36 isopeptidase / BRCC36, C-terminal helical domain / BRCC36 C-terminal helical domain / FAM175 family / Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ ...FAM175 family, BRISC complex, Abro1 subunit / BRCA1-A complex subunit BRE / Brain and reproductive organ-expressed protein (BRE) / Brcc36 isopeptidase / BRCC36, C-terminal helical domain / BRCC36 C-terminal helical domain / FAM175 family / Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / Lys-63-specific deubiquitinase BRCC36 / BRISC complex subunit Abraxas 2 / BRISC and BRCA1-A complex member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Walden M / Hesketh E / Tian L / Ranson NA / Greenberg RA / Zeqiraj E
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust200523/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Metabolic control of BRISC-SHMT2 assembly regulates immune signalling.
著者: Miriam Walden / Lei Tian / Rebecca L Ross / Upasana M Sykora / Dominic P Byrne / Emma L Hesketh / Safi K Masandi / Joel Cassel / Rachel George / James R Ault / Farid El Oualid / Krzysztof ...著者: Miriam Walden / Lei Tian / Rebecca L Ross / Upasana M Sykora / Dominic P Byrne / Emma L Hesketh / Safi K Masandi / Joel Cassel / Rachel George / James R Ault / Farid El Oualid / Krzysztof Pawłowski / Joseph M Salvino / Patrick A Eyers / Neil A Ranson / Francesco Del Galdo / Roger A Greenberg / Elton Zeqiraj /
要旨: Serine hydroxymethyltransferase 2 (SHMT2) regulates one-carbon transfer reactions that are essential for amino acid and nucleotide metabolism, and uses pyridoxal-5'-phosphate (PLP) as a cofactor. ...Serine hydroxymethyltransferase 2 (SHMT2) regulates one-carbon transfer reactions that are essential for amino acid and nucleotide metabolism, and uses pyridoxal-5'-phosphate (PLP) as a cofactor. Apo SHMT2 exists as a dimer with unknown functions, whereas PLP binding stabilizes the active tetrameric state. SHMT2 also promotes inflammatory cytokine signalling by interacting with the deubiquitylating BRCC36 isopeptidase complex (BRISC), although it is unclear whether this function relates to metabolism. Here we present the cryo-electron microscopy structure of the human BRISC-SHMT2 complex at a resolution of 3.8 Å. BRISC is a U-shaped dimer of four subunits, and SHMT2 sterically blocks the BRCC36 active site and inhibits deubiquitylase activity. Only the inactive SHMT2 dimer-and not the active PLP-bound tetramer-binds and inhibits BRISC. Mutations in BRISC that disrupt SHMT2 binding impair type I interferon signalling in response to inflammatory stimuli. Intracellular levels of PLP regulate the interaction between BRISC and SHMT2, as well as inflammatory cytokine responses. These data reveal a mechanism in which metabolites regulate deubiquitylase activity and inflammatory signalling.
履歴
登録2019年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月5日-
マップ公開2019年6月5日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6r8f
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4759.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4759.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C1 reconstruction. Filtererd by local resolution in Relion.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0651 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.4546444 - 0.69702744
平均 (標準偏差)-0.00006751613 (±0.011205023)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 372.78497 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.06511.06511.0651
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z372.785372.785372.785
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.4550.697-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: C1 refinement half map 2.

ファイルemd_4759_half_map_1.map
注釈C1 refinement half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: C1 refinement half map 1.

ファイルemd_4759_half_map_2.map
注釈C1 refinement half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : BRISC-SHMT2

全体名称: BRISC-SHMT2
要素
  • 複合体: BRISC-SHMT2
    • 複合体: MERIT40 (BRISC and BRCA1-A complex member 1)
      • タンパク質・ペプチド: Lys-63-specific deubiquitinase BRCC36
      • タンパク質・ペプチド: BRISC complex subunit Abraxas 2
      • タンパク質・ペプチド: BRISC and BRCA1-A complex member 2,BRCC45 (BRE, BRISC and BRCA1-A complex member 2)
    • 複合体: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrialセリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
      • タンパク質・ペプチド: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrialセリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: BRISC-SHMT2

超分子名称: BRISC-SHMT2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量実験値: 388.47 kDa/nm

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超分子 #2: MERIT40 (BRISC and BRCA1-A complex member 1)

超分子名称: MERIT40 (BRISC and BRCA1-A complex member 1) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2, #4
詳細: MERIT40 also expressed along with other macromolecules, but no model is built into the low resolution density.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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超分子 #3: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial

超分子名称: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Lys-63-specific deubiquitinase BRCC36

分子名称: Lys-63-specific deubiquitinase BRCC36 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.119918 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAVQVVQAVQ AVHLESDAFL VCLNHALSTE KEEVMGLCIG ELNDDTRSDS KFAYTGTEMR TVAEKVDAVR IVHIHSVIIL RRSDKRKDR VEISPEQLSA ASTEAERLAE LTGRPMRVVG WYHSHPHITV WPSHVDVRTQ AMYQMMDQGF VGLIFSCFIE D KNTKTGRV ...文字列:
MAVQVVQAVQ AVHLESDAFL VCLNHALSTE KEEVMGLCIG ELNDDTRSDS KFAYTGTEMR TVAEKVDAVR IVHIHSVIIL RRSDKRKDR VEISPEQLSA ASTEAERLAE LTGRPMRVVG WYHSHPHITV WPSHVDVRTQ AMYQMMDQGF VGLIFSCFIE D KNTKTGRV LYTCFQSIQA QKSSESLHGP RDFWSSSQHI SIEGQKEEER YERIEIPIHI VPHVTIGKVC LESAVELPKI LC QEEQDAY RRIHSLTHLD SVTKIHNGSV FTKNLCSQMS AVSGPLLQWL EDRLEQNQQH LQELQQEKEE LMQELSSLE

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分子 #2: BRISC complex subunit Abraxas 2

分子名称: BRISC complex subunit Abraxas 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.033945 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAASISGYTF SAVCFHSANS NADHEGFLLG EVRQEETFSI SDSQISNTEF LQVIEIHNHQ PCSKLFSFYD YASKVNEESL DRILKDRRK KVIGWYRFRR NTQQQMSYRE QVLHKQLTRI LGVPDLVFLL FSFISTANNS THALEYVLFR PNRRYNQRIS L AIPNLGNT ...文字列:
MAASISGYTF SAVCFHSANS NADHEGFLLG EVRQEETFSI SDSQISNTEF LQVIEIHNHQ PCSKLFSFYD YASKVNEESL DRILKDRRK KVIGWYRFRR NTQQQMSYRE QVLHKQLTRI LGVPDLVFLL FSFISTANNS THALEYVLFR PNRRYNQRIS L AIPNLGNT SQQEYKVSSV PNTSQSYAKV IKEHGTDFFD KDGVMKDIRA IYQVYNALQE KVQAVCADVE KSERVVESCQ AE VNKLRRQ ITQRKNEKEQ ERRLQQAVLS

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分子 #3: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial

分子名称: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: セリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.097902 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLYFSLFWAA RPLQRCGQLV RMAIRAQHSN AAQTQTGEAN RGWTGQESLS DSDPEMWELL QREKDRQCRG LELIASENFC SRAALEALG SCLNNKYSEG YPGKRYYGGA EVVDEIELLC QRRALEAFDL DPAQWGVNVQ PYSGSPANLA VYTALLQPHD R IMGLDLPD ...文字列:
MLYFSLFWAA RPLQRCGQLV RMAIRAQHSN AAQTQTGEAN RGWTGQESLS DSDPEMWELL QREKDRQCRG LELIASENFC SRAALEALG SCLNNKYSEG YPGKRYYGGA EVVDEIELLC QRRALEAFDL DPAQWGVNVQ PYSGSPANLA VYTALLQPHD R IMGLDLPD GGHLTHGYMS DVKRISATSI FFESMPYKLN PKTGLIDYNQ LALTARLFRP RLIIAGTSAY ARLIDYARMR EV CDEVKAH LLADMAHISG LVAAKVIPSP FKHADIVTTT THKTLRGTRS GLIFYRKGVK AVDPKTGREI PYTFEDRINF AVF PSLQGG PHNHAIAAVA VALKQACTPM FREYSLQVLK NARAMADALL ERGYSLVSGG TDNHLVLVDL RPKGLDGARA ERVL ELVSI TANKNTCPGD RSAITPGGLR LGAPALTSRQ FREDDFRRVV DFIDEGVNIG LEVKSKTAKL QDFKSFLLKD SETSQ RLAN LRQRVEQFAR AFPMPGFDEH

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分子 #4: BRISC and BRCA1-A complex member 2,BRCC45 (BRE, BRISC and BRCA1-A...

分子名称: BRISC and BRCA1-A complex member 2,BRCC45 (BRE, BRISC and BRCA1-A complex member 2)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.026717 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMSPEVALN RISPMLSPFI SSVVRNGKVG LDATNCLRIT DLKSGCTSLT PGPNCDRFKL HIPYAGETLK WDIIFNAQYP ELPPDFIFG EDAEFLPDPS ALQNLASWNP SNPECLLLVV KELVQQYHQF QCSRLR(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK) ...文字列:
GAMSPEVALN RISPMLSPFI SSVVRNGKVG LDATNCLRIT DLKSGCTSLT PGPNCDRFKL HIPYAGETLK WDIIFNAQYP ELPPDFIFG EDAEFLPDPS ALQNLASWNP SNPECLLLVV KELVQQYHQF QCSRLR(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.051 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
150.0 mMNaCl塩化ナトリウム
1.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K
詳細Specimen contained BRCC36, ABRAXAS2, BRCC45, MERIT40 and SHMT2 macromolecules

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -3.1 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 7494 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: Model generated in RELION using SGD from particles from 2D classification.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 403499
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

5cw3

,

6dk3

)
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6r8f:
Cryo-EM structure of the Human BRISC-SHMT2 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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