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- EMDB-4707: The structure of a Ty3 retrotransposon capsid N-terminal domain dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4707
タイトルThe structure of a Ty3 retrotransposon capsid N-terminal domain dimer
マップデータThe structure of a Ty3 capsid N-terminal domain dimer
試料
  • 複合体: Ty3 capsid N-terminal domain dimer
    • タンパク質・ペプチド: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


retrotransposon nucleocapsid / トランスポゾン / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / RNA nuclease activity / DNA integration / 逆転写酵素 / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / peptidase activity ...retrotransposon nucleocapsid / トランスポゾン / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / RNA nuclease activity / DNA integration / 逆転写酵素 / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / peptidase activity / DNA recombination / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptidase A2B, Ty3 transposon peptidase / Ty3 transposon peptidase / Ty3 transposon capsid-like protein / Ty3 transposon capsid-like protein / Integrase zinc-binding domain / Integrase zinc binding domain / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / Integrase core domain / Integrase, catalytic core ...Peptidase A2B, Ty3 transposon peptidase / Ty3 transposon peptidase / Ty3 transposon capsid-like protein / Ty3 transposon capsid-like protein / Integrase zinc-binding domain / Integrase zinc binding domain / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / ジンクフィンガー / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Dodonova SO / Prinz S / Bilanchone V / Sandmeyer S / Briggs JAG
資金援助 ドイツ, 英国, 2件
OrganizationGrant number
German Research FoundationBR 3635/2-1 ドイツ
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2019
タイトル: Structure of the Ty3/Gypsy retrotransposon capsid and the evolution of retroviruses.
著者: Svetlana O Dodonova / Simone Prinz / Virginia Bilanchone / Suzanne Sandmeyer / John A G Briggs /
要旨: Retroviruses evolved from long terminal repeat (LTR) retrotransposons by acquisition of envelope functions, and subsequently reinvaded host genomes. Together, endogenous retroviruses and LTR ...Retroviruses evolved from long terminal repeat (LTR) retrotransposons by acquisition of envelope functions, and subsequently reinvaded host genomes. Together, endogenous retroviruses and LTR retrotransposons represent major components of animal, plant, and fungal genomes. Sequences from these elements have been exapted to perform essential host functions, including placental development, synaptic communication, and transcriptional regulation. They encode a Gag polypeptide, the capsid domains of which can oligomerize to form a virus-like particle. The structures of retroviral capsids have been extensively described. They assemble an immature viral particle through oligomerization of full-length Gag. Proteolytic cleavage of Gag results in a mature, infectious particle. In contrast, the absence of structural data on LTR retrotransposon capsids hinders our understanding of their function and evolutionary relationships. Here, we report the capsid morphology and structure of the archetypal Gypsy retrotransposon Ty3. We performed electron tomography (ET) of immature and mature Ty3 particles within cells. We found that, in contrast to retroviruses, these do not change size or shape upon maturation. Cryo-ET and cryo-electron microscopy of purified, immature Ty3 particles revealed an irregular fullerene geometry previously described for mature retrovirus core particles and a tertiary and quaternary arrangement of the capsid (CA) C-terminal domain within the assembled capsid that is conserved with mature HIV-1. These findings provide a structural basis for studying retrotransposon capsids, including those domesticated in higher organisms. They suggest that assembly via a structurally distinct immature capsid is a later retroviral adaptation, while the structure of mature assembled capsids is conserved between LTR retrotransposons and retroviruses.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2017年5月31日-
登録2019年3月15日-
マップ公開2019年5月8日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6r22
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4707.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The structure of a Ty3 capsid N-terminal domain dimer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-3.2890446 - 7.5212684
平均 (標準偏差)0.031833954 (±0.33972877)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 172.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z172.800172.800172.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-3.2897.5210.032

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ty3 capsid N-terminal domain dimer

全体名称: Ty3 capsid N-terminal domain dimer
要素
  • 複合体: Ty3 capsid N-terminal domain dimer
    • タンパク質・ペプチド: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein

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超分子 #1: Ty3 capsid N-terminal domain dimer

超分子名称: Ty3 capsid N-terminal domain dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The 4 non-symmetry related copies of the Ty3 Capsid-NTD from the complete capsid shell structure were aligned and averaged to generate a higher resolution 5.5 A structure
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: yVB1680 strain - BY4741 killer minus, Ty3 null / 組換プラスミド: pJK776

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分子 #1: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein

分子名称: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: D336I mutation in the active center of the Ty3 protease
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 36.382371 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSFMDQIPGG GNYPKLPVEC LPNFPIQPSL TFRGRNDSHK LKNFISEIML NMSMISWPND ASRIVYCRRH LLNPAAQWAN DFVQEQGIL EITFDTFIQG LYQHFYKPPD INKIFNAITQ LSEAKLGIER LNQRFRKIWD RMPPDFMTEK AAIMTYTRLL T KETYNIVR ...文字列:
MSFMDQIPGG GNYPKLPVEC LPNFPIQPSL TFRGRNDSHK LKNFISEIML NMSMISWPND ASRIVYCRRH LLNPAAQWAN DFVQEQGIL EITFDTFIQG LYQHFYKPPD INKIFNAITQ LSEAKLGIER LNQRFRKIWD RMPPDFMTEK AAIMTYTRLL T KETYNIVR MHKPETLKDA MEEAYQTTAL TERFFPGFEL DADGDTIIGA TTHLQEEYDS DYDSEDNLTQ NRYVHTVRTR RS YNKPMSN HRNRRNNNAS REECIKNRLC FYCKKEGHRL NECRARKAVL TDLELESKDQ QTLFIKTLPI VH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
10.0 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
100.0 mMNaCl塩化ナトリウム
1.0 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: The sample was applied onto glow-discharged C-flat (Protochips Inc.) holey carbon grids. The grids were blotted from the back side for 11 seconds at room temperature in a chamber at 85% ...詳細: The sample was applied onto glow-discharged C-flat (Protochips Inc.) holey carbon grids. The grids were blotted from the back side for 11 seconds at room temperature in a chamber at 85% humidity and plunge-frozen into liquid ethane using a manual plunger..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
詳細Cryo-grids containing purified PR- Ty3 particles were imaged in a Titan Krios electron microscope equipped with a Falcon II direct electron detector, operated at 300 kV. Images were collected with a nominal magnification of 75000, giving a pixel size of 1.08 A. Images were collected in integrating mode with a total electron dose of 20 e/A2. The range of applied defocus values was between -1.0 um and -3.5 um.
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1727
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: TOM Toolbox / 使用した粒子像数: 74160
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6r22:
The structure of a Ty3 retrotransposon capsid N-terminal domain dimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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