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- EMDB-4319: uL23 beta hairpin loop deletion of E.coli ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4319
タイトルuL23 beta hairpin loop deletion of E.coli ribosome
マップデータSharpened map of E.coli ribosome with the beta-hairpin of uL23 deleted.
試料
  • 複合体: E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted
    • タンパク質・ペプチド: 50S ribosomal protein L23
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL23
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kudva R / von Heijne G / Carroni M
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding.
著者: Renuka Kudva / Pengfei Tian / Fátima Pardo-Avila / Marta Carroni / Robert B Best / Harris D Bernstein / Gunnar von Heijne /
要旨: The ribosome exit tunnel can accommodate small folded proteins, while larger ones fold outside. It remains unclear, however, to what extent the geometry of the tunnel influences protein folding. ...The ribosome exit tunnel can accommodate small folded proteins, while larger ones fold outside. It remains unclear, however, to what extent the geometry of the tunnel influences protein folding. Here, using ribosomes with deletions in loops in proteins uL23 and uL24 that protrude into the tunnel, we investigate how tunnel geometry determines where proteins of different sizes fold. We find that a 29-residue zinc-finger domain normally folding close to the uL23 loop folds deeper in the tunnel in uL23 Δloop ribosomes, while two ~ 100 residue proteins normally folding close to the uL24 loop near the tunnel exit port fold at deeper locations in uL24 Δloop ribosomes, in good agreement with results obtained by coarse-grained molecular dynamics simulations. This supports the idea that cotranslational folding commences once a protein domain reaches a location in the exit tunnel where there is sufficient space to house the folded structure.
履歴
登録2018年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年3月14日-
マップ公開2018年12月5日-
更新2018年12月26日-
現状2018年12月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.536
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.536
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6fu8
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6fu8
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4319.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4319.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of E.coli ribosome with the beta-hairpin of uL23 deleted.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.536 / ムービー #1: 0.536
最小 - 最大-0.5661596 - 1.9835955
平均 (標準偏差)-0.009908884 (±0.12531587)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 501.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z460460460
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z501.400501.400501.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS460460460
D min/max/mean-0.5661.984-0.010

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_4319_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of E.coli ribosome with the beta-hairpin of uL23 deleted.

ファイルemd_4319_half_map_1.map
注釈Half map A of E.coli ribosome with the beta-hairpin of uL23 deleted.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of E.coli ribosome with the beta-hairpin of uL23 deleted.

ファイルemd_4319_half_map_2.map
注釈Half map B of E.coli ribosome with the beta-hairpin of uL23 deleted.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted

全体名称: E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted
要素
  • 複合体: E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted
    • タンパク質・ペプチド: 50S ribosomal protein L23

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超分子 #1: E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted

超分子名称: E.coli ribosome with beta-hairpin of uL23 deleted / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Deposited PDB is of the uL23 with the beta-hairpin loop deleted.
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: 50S ribosomal protein L23

分子名称: 50S ribosomal protein L23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
分子量理論値: 9.324003 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIREERLLKV LRAPHVSEKA STAMEKSNTI VLKVAKDATK AEIKAAVQKL FEVEVEVVNT LVVKRRSDWK KAYVTLKEGQ NL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - Film thickness: 0.02 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.0003 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3500 / 平均電子線量: 1.17 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 471272
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio done using cryosparc
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 3
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: All processing from ab initio to refinement and sharpening performed in cryosparc
使用した粒子像数: 132029
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6fu8:
uL23 beta hairpin loop deletion of E.coli ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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