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万見
- EMDB-3906: Cryo-EM density map of the human PLC editing module -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3906
タイトルCryo-EM density map of the human PLC editing module
マップデータCryoEM map of a protein complex
試料
  • 複合体: Protein Complexタンパク質複合体
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
    • タンパク質・ペプチド: Tapasin
    • タンパク質・ペプチド: Protein disulfide-isomerase A3
    • タンパク質・ペプチド: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Calreticulinカルレティキュリン
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / cytolytic granule / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Assembly of Viral Components at the Budding Site / cortical granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / cytolytic granule / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Assembly of Viral Components at the Budding Site / cortical granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of trophoblast cell migration / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding / cellular response to electrical stimulus / glucocorticoid receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / sequestering of calcium ion / regulation of meiotic nuclear division / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to glycoside / sarcoplasmic reticulum lumen / protein folding in endoplasmic reticulum / hormone binding / disulfide oxidoreductase activity / nuclear export signal receptor activity / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / regulation of protein complex stability / molecular sequestering activity / cardiac muscle cell differentiation / phospholipase C activity / TAP1 binding / TAP2 binding / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / Scavenging by Class A Receptors / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein maturation by protein folding / Scavenging by Class F Receptors / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / response to testosterone / protein disulfide isomerase activity / cellular response to lithium ion / 小胞体 / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / protein localization to nucleus / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / Golgi medial cisterna / negative regulation of neuron differentiation / protein-disulfide reductase activity / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / MHC class I protein binding / endoplasmic reticulum exit site / beta-2-microglobulin binding / positive regulation of cell cycle / positive regulation of phagocytosis / phagocytic vesicle / : / protein folding chaperone / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / extrinsic apoptotic signaling pathway / TAP binding / endocytic vesicle lumen / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / protein export from nucleus / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / response to endoplasmic reticulum stress / T cell receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / early endosome lumen / positive regulation of receptor binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / intracellular calcium ion homeostasis
類似検索 - 分子機能
Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / カルレティキュリン / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. ...Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / カルレティキュリン / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Thioredoxin-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tapasin / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / カルレティキュリン / Protein disulfide-isomerase A3 / Β2-ミクログロブリン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å
データ登録者Januliene D / Blees A / Trowitzsch S / Tampe R / Moeller A
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationSFB 807 ドイツ
German Research FoundationGRK 1986 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Structure of the human MHC-I peptide-loading complex.
著者: Andreas Blees / Dovile Januliene / Tommy Hofmann / Nicole Koller / Carla Schmidt / Simon Trowitzsch / Arne Moeller / Robert Tampé /
要旨: The peptide-loading complex (PLC) is a transient, multisubunit membrane complex in the endoplasmic reticulum that is essential for establishing a hierarchical immune response. The PLC coordinates ...The peptide-loading complex (PLC) is a transient, multisubunit membrane complex in the endoplasmic reticulum that is essential for establishing a hierarchical immune response. The PLC coordinates peptide translocation into the endoplasmic reticulum with loading and editing of major histocompatibility complex class I (MHC-I) molecules. After final proofreading in the PLC, stable peptide-MHC-I complexes are released to the cell surface to evoke a T-cell response against infected or malignant cells. Sampling of different MHC-I allomorphs requires the precise coordination of seven different subunits in a single macromolecular assembly, including the transporter associated with antigen processing (TAP1 and TAP2, jointly referred to as TAP), the oxidoreductase ERp57, the MHC-I heterodimer, and the chaperones tapasin and calreticulin. The molecular organization of and mechanistic events that take place in the PLC are unknown owing to the heterogeneous composition and intrinsically dynamic nature of the complex. Here, we isolate human PLC from Burkitt's lymphoma cells using an engineered viral inhibitor as bait and determine the structure of native PLC by electron cryo-microscopy. Two endoplasmic reticulum-resident editing modules composed of tapasin, calreticulin, ERp57, and MHC-I are centred around TAP in a pseudo-symmetric orientation. A multivalent chaperone network within and across the editing modules establishes the proofreading function at two lateral binding platforms for MHC-I molecules. The lectin-like domain of calreticulin senses the MHC-I glycan, whereas the P domain reaches over the MHC-I peptide-binding pocket towards ERp57. This arrangement allows tapasin to facilitate peptide editing by clamping MHC-I. The translocation pathway of TAP opens out into a large endoplasmic reticulum lumenal cavity, confined by the membrane entry points of tapasin and MHC-I. Two lateral windows channel the antigenic peptides to MHC-I. Structures of PLC captured at distinct assembly states provide mechanistic insight into the recruitment and release of MHC-I. Our work defines the molecular symbiosis of an ABC transporter and an endoplasmic reticulum chaperone network in MHC-I assembly and provides insight into the onset of the adaptive immune response.
履歴
登録2017年10月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月29日-
マップ公開2017年11月29日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6eny
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3906.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3906.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map of a protein complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.077 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.032 / ムービー #1: 0.032
最小 - 最大-0.022047075 - 0.06878314
平均 (標準偏差)0.0014957641 (±0.0058695944)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 215.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0771.0771.077
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z215.400215.400215.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0220.0690.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Protein Complex

全体名称: Protein Complexタンパク質複合体
要素
  • 複合体: Protein Complexタンパク質複合体
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
    • タンパク質・ペプチド: Tapasin
    • タンパク質・ペプチド: Protein disulfide-isomerase A3
    • タンパク質・ペプチド: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Calreticulinカルレティキュリン

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超分子 #1: Protein Complex

超分子名称: Protein Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Beta-2-microglobulin

分子名称: Beta-2-microglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 11.74816 KDa
配列文字列:
IQRTPKIQVY SRHPAENGKS NFLNCYVSGF HPSDIEVDLL KNGERIEKVE HSDLSFSKDW SFYLLYYTEF TPTEKDEYAC RVNHVTLSQ PKIVKWDRDM

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分子 #2: Tapasin

分子名称: Tapasin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 45.761184 KDa
配列文字列: GPAVIECWFV EDASGKGLAK RPGALLLRQG PGEPPPRPDL DPELYLSVHD PAGALQAAFR RYPRGAPAPH CEMSRFVPLP ASAKWASGL TPAQNCPRAL DGAWLMVSIS SPVLSLSSLL RPQPEPQQEP VLITMATVVL TVLTHTPAPR VRLGQDALLD L SFAYMPPT ...文字列:
GPAVIECWFV EDASGKGLAK RPGALLLRQG PGEPPPRPDL DPELYLSVHD PAGALQAAFR RYPRGAPAPH CEMSRFVPLP ASAKWASGL TPAQNCPRAL DGAWLMVSIS SPVLSLSSLL RPQPEPQQEP VLITMATVVL TVLTHTPAPR VRLGQDALLD L SFAYMPPT SEAASSLAPG PPPFGLEWRR QHLGKGHLLL AATPGLNGQM PAAQEGAVAF AAWDDDEPWG PWTGNGTFWL PR VQPFQEG TYLATIHLPY LQGQVTLELA VYKPPKVSLM PATLARAAPG EAPPELLCLV SHFYPSGGLE VEWELRGGPG GRS QKAEGQ RWLSALRHHS DGSVSLSGHL QPPPVTTEQH GARYACRIHH PSLPASGRSA EVTLEVAGLS GPSLEDSVGL FLSA FLLLG LFKALGWAAV YLSTCKDSKK KAE

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分子 #3: Protein disulfide-isomerase A3

分子名称: Protein disulfide-isomerase A3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: プロテインジスルフィドイソメラーゼ
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 54.341102 KDa
配列文字列: SDVLELTDDN FESRISDTGS AGLMLVEFFA PWCGHCKRLA PEYEAAATRL KGIVPLAKVD CTANTNTCNK YGVSGYPTLK IFRDGEEAG AYDGPRTADG IVSHLKKQAG PASVPLRTEE EFKKFISDKD ASIVGFFDDS FSEAHSEFLK AASNLRDNYR F AHTNVESL ...文字列:
SDVLELTDDN FESRISDTGS AGLMLVEFFA PWCGHCKRLA PEYEAAATRL KGIVPLAKVD CTANTNTCNK YGVSGYPTLK IFRDGEEAG AYDGPRTADG IVSHLKKQAG PASVPLRTEE EFKKFISDKD ASIVGFFDDS FSEAHSEFLK AASNLRDNYR F AHTNVESL VNEYDDNGEG IILFRPSHLT NKFEDKTVAY TEQKMTSGKI KKFIQENIFG ICPHMTEDNK DLIQGKDLLI AY YDVDYEK NAKGSNYWRN RVMMVAKKFL DAGHKLNFAV ASRKTFSHEL SDFGLESTAG EIPVVAIRTA KGEKFVMQEE FSR DGKALE RFLQDYFDGN LKRYLKSEPI PESNDGPVKV VVAENFDEIV NNENKDVLIE FYAPWCGHCK NLEPKYKELG EKLS KDPNI VIAKMDATAN DVPSPYEVRG FPTIYFSPAN KKLNPKKYEG GRELSDFISY LQREATNPPV IQEEKPKKKK KAQED L

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分子 #4: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain

分子名称: HLA class I histocompatibility antigen, A-3 alpha chain
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 38.363535 KDa
配列文字列: GSHSMRYFFT SVSRPGRGEP RFIAVGYVDD TQFVRFDSDA ASQRMEPRAP WIEQEGPEYW DQETRNVKAQ SQTDRVDLGT LRGYYNQSE AGSHTIQIMY GCDVGSDGRF LRGYRQDAYD GKDYIALNED LRSWTAADMA AQITKRKWEA AHEAEQLRAY L DGTCVEWL ...文字列:
GSHSMRYFFT SVSRPGRGEP RFIAVGYVDD TQFVRFDSDA ASQRMEPRAP WIEQEGPEYW DQETRNVKAQ SQTDRVDLGT LRGYYNQSE AGSHTIQIMY GCDVGSDGRF LRGYRQDAYD GKDYIALNED LRSWTAADMA AQITKRKWEA AHEAEQLRAY L DGTCVEWL RRYLENGKET LQRTDPPKTH MTHHPISDHE ATLRCWALGF YPAEITLTWQ RDGEDQTQDT ELVETRPAGD GT FQKWAAV VVPSGEEQRY TCHVQHEGLP KPLTLRWELS SQPTIPIVGI IAGLVLLGAV ITGAVVAAVM WRRKSSDRKG GSY TQAASS DSAQGSDVSL TACKV

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分子 #5: Calreticulin

分子名称: Calreticulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 46.507145 KDa
配列文字列: EPAVYFKEQF LDGDGWTSRW IESKHKSDFG KFVLSSGKFY GDEEKDKGLQ TSQDARFYAL SASFEPFSNK GQTLVVQFTV KHEQNIDCG GGYVKLFPNS LDQTDMHGDS EYNIMFGPDI CGPGTKKVHV IFNYKGKNVL INKDIRSKDD EFTHLYTLIV R PDNTYEVK ...文字列:
EPAVYFKEQF LDGDGWTSRW IESKHKSDFG KFVLSSGKFY GDEEKDKGLQ TSQDARFYAL SASFEPFSNK GQTLVVQFTV KHEQNIDCG GGYVKLFPNS LDQTDMHGDS EYNIMFGPDI CGPGTKKVHV IFNYKGKNVL INKDIRSKDD EFTHLYTLIV R PDNTYEVK IDNSQVESGS LEDDWDFLPP KKIKDPDASK PEDWDERAKI DDPTDSKPED WDKPEHIPDP DAKKPEDWDE EM DGEWEPP VIQNPEYKGE WKPRQIDNPD YKGTWIHPEI DNPEYSPDPS IYAYDNFGVL GLDLWQVKSG TIFDNFLITN DEA YAEEFG NETWGVTKAA EKQMKDKQDE EQRLKEEEED KKRKEEEEAE DKEDDEDKDE DEEDEEDKEE DEEEDVPGQA KDEL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
詳細: CTF correction was performed internally in Relion and Frealign
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Selected particles from the best 2D class averages were subjected to 3D-classification in Relion, using a low-pass filtered global average as a starting model. The best map was then used as ...詳細: Selected particles from the best 2D class averages were subjected to 3D-classification in Relion, using a low-pass filtered global average as a starting model. The best map was then used as an initial model for subsequent 3D classification.
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. X) / 使用した粒子像数: 141078

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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