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- EMDB-3857: Structure of Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 APBV1 helical capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3857
タイトルStructure of Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 APBV1 helical capsid
マップデータAPBV1 helical capsid
試料
  • ウイルス: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major virion protein
機能・相同性membrane => GO:0016020 / Major virion protein
機能・相同性情報
生物種isolate -/Japan/Tanaka/2005 (ウイルス) / Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Huiskonen JT / Ptchelkine D / Gillum A
資金援助 英国, 4件
OrganizationGrant number
Wellcome Trust203141/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust093305/Z/10/Z 英国
Wellcome Trust060208/Z/00/Z 英国
European Research Council649053 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Unique architecture of thermophilic archaeal virus APBV1 and its genome packaging.
著者: Denis Ptchelkine / Ashley Gillum / Tomohiro Mochizuki / Soizick Lucas-Staat / Ying Liu / Mart Krupovic / Simon E V Phillips / David Prangishvili / Juha T Huiskonen /
要旨: Archaeal viruses have evolved to infect hosts often thriving in extreme conditions such as high temperatures. However, there is a paucity of information on archaeal virion structures, genome ...Archaeal viruses have evolved to infect hosts often thriving in extreme conditions such as high temperatures. However, there is a paucity of information on archaeal virion structures, genome packaging, and determinants of temperature resistance. The rod-shaped virus APBV1 (Aeropyrum pernix bacilliform virus 1) is among the most thermostable viruses known; it infects a hyperthermophile Aeropyrum pernix, which grows optimally at 90 °C. Here we report the structure of APBV1, determined by cryo-electron microscopy at near-atomic resolution. Tight packing of the major virion glycoprotein (VP1) is ensured by extended hydrophobic interfaces, and likely contributes to the extreme thermostability of the helical capsid. The double-stranded DNA is tightly packed in the capsid as a left-handed superhelix and held in place by the interactions with positively charged residues of VP1. The assembly is closed by specific capping structures at either end, which we propose to play a role in DNA packing and delivery.
履歴
登録2017年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月8日-
マップ公開2017年11月22日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5oxe
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5oxe
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3857.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈APBV1 helical capsid
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.11308209 - 0.18221602
平均 (標準偏差)-0.00078583346 (±0.015131986)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 243.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z243.000243.000243.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1130.182-0.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_3857_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: APBV1 helical capsid, half map 1

ファイルemd_3857_half_map_1.map
注釈APBV1 helical capsid, half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: APBV1 helical capsid, half map 2

ファイルemd_3857_half_map_2.map
注釈APBV1 helical capsid, half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Aeropyrum pernix bacilliform virus 1

全体名称: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major virion protein

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超分子 #1: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1

超分子名称: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 700542 / 生物種: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)

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分子 #1: Major virion protein

分子名称: Major virion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: isolate -/Japan/Tanaka/2005 (ウイルス)
分子量理論値: 8.272858 KDa
配列文字列:
MAPKATLVKK FKGLAVGVGA LLAAPPIMGL ASYAVNGISS YLSITINSTT YDFAPLAQAV MVFGGIGLVA YGLHRILGRG L

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: distilled water
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 37037 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: K2 Summit
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 169316
詳細: Overlapping segments extracted from helical particles
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Helical reconstruction generated by inverse Fourier-Bessel transform of layer line data
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPRING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPRING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPRING / 使用した粒子像数: 94645
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-5oxe:
Structure of major capsid protein VP1 of Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 APBV1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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