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- EMDB-3771: Three-dimensional reconstruction of FLiP virion -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3771
タイトルThree-dimensional reconstruction of FLiP virion
マップデータReconstruction of Flavobacterium infecting lipid-containing phage FLiP
試料
  • ウイルス: unidentified phage (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
機能・相同性Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種unidentified phage (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者De Colibus L / Gillum A / Stuart DI / Huiskonen JT
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2017
タイトル: Virus found in a boreal lake links ssDNA and dsDNA viruses.
著者: Elina Laanto / Sari Mäntynen / Luigi De Colibus / Jenni Marjakangas / Ashley Gillum / David I Stuart / Janne J Ravantti / Juha T Huiskonen / Lotta-Riina Sundberg /
要旨: Viruses have impacted the biosphere in numerous ways since the dawn of life. However, the evolution, genetic, structural, and taxonomic diversity of viruses remain poorly understood, in part because ...Viruses have impacted the biosphere in numerous ways since the dawn of life. However, the evolution, genetic, structural, and taxonomic diversity of viruses remain poorly understood, in part because sparse sampling of the virosphere has concentrated mostly on exploring the abundance and diversity of dsDNA viruses. Furthermore, viral genomes are highly diverse, and using only the current sequence-based methods for classifying viruses and studying their phylogeny is complicated. Here we describe a virus, FLiP (-infecting, lipid-containing phage), with a circular ssDNA genome and an internal lipid membrane enclosed in the icosahedral capsid. The 9,174-nt-long genome showed limited sequence similarity to other known viruses. The genetic data imply that this virus might use replication mechanisms similar to those found in other ssDNA replicons. However, the structure of the viral major capsid protein, elucidated at near-atomic resolution using cryo-electron microscopy, is strikingly similar to that observed in dsDNA viruses of the PRD1-adenovirus lineage, characterized by a major capsid protein bearing two β-barrels. The strong similarity between FLiP and another member of the structural lineage, bacteriophage PM2, extends to the capsid organization (pseudo = 21 ) despite the difference in the genetic material packaged and the lack of significant sequence similarity.
履歴
登録2017年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月5日-
マップ公開2017年7月26日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5oac
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5oac
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3771.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.3 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of Flavobacterium infecting lipid-containing phage FLiP
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.08169098 - 0.16613102
平均 (標準偏差)0.0012641506 (±0.0115462085)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-349-349-349
サイズ700700700
Spacing700700700
セルA=B=C: 945.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z700700700
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z945.000945.000945.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-349-349-349
NC/NR/NS700700700
D min/max/mean-0.0820.1660.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_3771_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_3771_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_3771_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : unidentified phage

全体名称: unidentified phage (ファージ)
要素
  • ウイルス: unidentified phage (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein

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超分子 #1: unidentified phage

超分子名称: unidentified phage / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Flavobacterium infecting lipid-containing phage FLiP
NCBI-ID: 38018 / 生物種: unidentified phage / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Flavobacterium (フラボバクテリウム属) / : sp B330
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 550.0 Å / T番号(三角分割数): 25

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: unidentified phage (ファージ)
分子量理論値: 34.533934 KDa
配列文字列: MTIKYLSSET EKLMNQTVSG IDVCFTLIGV DDDSFASGSK NDYISDTPKF LDPSNVHIKA TLKRGGKDYV LFSENLALLA KYSTITQGR DQWEEGVKLA AKEMVHLVYI PFSGNTNWPA HINLKDNDVL EVYVNVVRGA YGAELDANAC ICDVRTSPSI G VEKFIPFM ...文字列:
MTIKYLSSET EKLMNQTVSG IDVCFTLIGV DDDSFASGSK NDYISDTPKF LDPSNVHIKA TLKRGGKDYV LFSENLALLA KYSTITQGR DQWEEGVKLA AKEMVHLVYI PFSGNTNWPA HINLKDNDVL EVYVNVVRGA YGAELDANAC ICDVRTSPSI G VEKFIPFM TSYSIRANQA TDLVNLGNDV TRIALLSMTN DVSNIPNAFT DVTLSSDRLD KNFNSNQLIL EHSKCIEDSV RS HANEVDS YLIHEDIEID SAKVHLKMNP AKIRENTIYL VRSHFQTSLE ILQKAVAMEE KHQSADIAKV PAT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 20 mM PBS
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.7 µm / 倍率(補正後): 37037 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 倍率(公称値): 160000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-22 / 平均電子線量: 22.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 551 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 934
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 84.31
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5oac:
FLiP major capsid protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る