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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3731 | |||||||||
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タイトル | Mitochondrial complex I in the deactive stateNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) | |||||||||
マップデータ | Bovine mitochondrial complex I in the deactive state | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Complex I biogenesis / RHOG GTPase cycle / cellular response to oxygen levels / mitochondrial large ribosomal subunit binding / Respiratory electron transport / gliogenesis / neural precursor cell proliferation / [2Fe-2S] cluster assembly / mitochondrial respirasome / NADH dehydrogenase activity ...Complex I biogenesis / RHOG GTPase cycle / cellular response to oxygen levels / mitochondrial large ribosomal subunit binding / Respiratory electron transport / gliogenesis / neural precursor cell proliferation / [2Fe-2S] cluster assembly / mitochondrial respirasome / NADH dehydrogenase activity / oxygen sensor activity / 細胞呼吸 / ubiquinone binding / acyl binding / Neutrophil degranulation / mitochondrial ribosome / electron transport coupled proton transport / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / acyl carrier activity / mitochondrial translation / NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) / mitochondrial respiratory chain complex I / apoptotic mitochondrial changes / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / 細胞呼吸 / ATP metabolic process / response to cAMP / reactive oxygen species metabolic process / respiratory electron transport chain / 神経発生 / regulation of mitochondrial membrane potential / fatty acid binding / apoptotic signaling pathway / ミトコンドリア / regulation of protein phosphorylation / brain development / ミトコンドリア / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / negative regulation of cell growth / fatty acid biosynthetic process / NAD binding / positive regulation of fibroblast proliferation / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ミトコンドリア内膜 / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / ミトコンドリアマトリックス / structural constituent of ribosome / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / ミトコンドリア / 核質 / metal ion binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / Bovine (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.13 Å | |||||||||
データ登録者 | Blaza JN / Vinothkumar KR / Hirst J | |||||||||
資金援助 | 英国, 2件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2018 タイトル: Structure of the Deactive State of Mammalian Respiratory Complex I. 著者: James N Blaza / Kutti R Vinothkumar / Judy Hirst / 要旨: Complex I (NADH:ubiquinone oxidoreductase) is central to energy metabolism in mammalian mitochondria. It couples NADH oxidation by ubiquinone to proton transport across the energy-conserving inner ...Complex I (NADH:ubiquinone oxidoreductase) is central to energy metabolism in mammalian mitochondria. It couples NADH oxidation by ubiquinone to proton transport across the energy-conserving inner membrane, catalyzing respiration and driving ATP synthesis. In the absence of substrates, active complex I gradually enters a pronounced resting or deactive state. The active-deactive transition occurs during ischemia and is crucial for controlling how respiration recovers upon reperfusion. Here, we set a highly active preparation of Bos taurus complex I into the biochemically defined deactive state, and used single-particle electron cryomicroscopy to determine its structure to 4.1 Å resolution. We show that the deactive state arises when critical structural elements that form the ubiquinone-binding site become disordered, and we propose reactivation is induced when substrate binding to the NADH-reduced enzyme templates their reordering. Our structure both rationalizes biochemical data on the deactive state and offers new insights into its physiological and cellular roles. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3731.map.gz | 166.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3731-v30.xml emd-3731.xml | 62 KB 62 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_3731_fsc.xml | 12.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_3731.png | 67.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3731 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3731 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3731.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Bovine mitochondrial complex I in the deactive state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial complex I in the deactive state
+超分子 #1: Mitochondrial complex I in the deactive state
+分子 #1: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3
+分子 #2: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial
+分子 #3: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3, mitochondrial
+分子 #4: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2, mitochondrial
+分子 #5: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial
+分子 #6: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial
+分子 #7: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1
+分子 #8: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8, mitochondrial
+分子 #9: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 6
+分子 #10: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L
+分子 #11: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 5
+分子 #12: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4
+分子 #13: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 2
+分子 #14: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 10, mi...
+分子 #15: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9
+分子 #16: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2
+分子 #17: Acyl carrier protein, mitochondrial
+分子 #18: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 5
+分子 #19: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6
+分子 #20: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 11
+分子 #21: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 1
+分子 #22: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 3,NADH...
+分子 #23: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 subunit C1, mitochondrial
+分子 #24: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 5
+分子 #25: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 1
+分子 #26: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 11, mit...
+分子 #27: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 6,NADH ...
+分子 #28: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 2
+分子 #29: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 3
+分子 #30: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 8
+分子 #31: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 7
+分子 #32: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 10,NADH...
+分子 #33: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12
+分子 #34: NADH-ubiquinone oxidoreductase 75 kDa subunit, mitochondrial
+分子 #35: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 3, mitochondrial
+分子 #36: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial
+分子 #37: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial
+分子 #38: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 7
+分子 #39: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 5, mito...
+分子 #40: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 subunit C2,NADH dehydrogenase [...
+分子 #41: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 8
+分子 #42: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 4
+分子 #43: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9
+分子 #44: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 13,NAD...
+分子 #45: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #46: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #47: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #48: NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
+分子 #49: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.55 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil UltrAuFoil R0.6/1 / 材質: GOLD / 詳細: The grid was PEGylated before use | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||
詳細 | Monodisperse bovine mitochondrial complex I isolated in the detergent cymal-7 |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率(補正後): 101499 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.3 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-20 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2954 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 78.7 |
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得られたモデル | PDB-5o31: |