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- EMDB-3694: In situ subtomogram average of Rubisco within the Chlamydomonas p... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 3694
タイトルIn situ subtomogram average of Rubisco within the Chlamydomonas pyrenoid
マップデータIn situ subtomogram average of Rubisco holoenzymes within the pyrenoid of Chlamydomonas reinhardtii. Filtered to 16%u212B.
試料In situ Rubisco holoenzyme
  • Rubisco holoenzymeリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
由来Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
実験手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 16.5Å分解能
データ登録者Cuellar LK / Schaffer M / Strauss M / Martinez-Sanchez A / Plitzko JM / Foerster F / Engel BD
引用ジャーナル: Cell / : 2017
タイトル: The Eukaryotic CO-Concentrating Organelle Is Liquid-like and Exhibits Dynamic Reorganization.
著者: Elizabeth S Freeman Rosenzweig / Bin Xu / Luis Kuhn Cuellar / Antonio Martinez-Sanchez / Miroslava Schaffer / Mike Strauss / Heather N Cartwright / Pierre Ronceray / Jürgen M Plitzko / Friedrich Förster / Ned S Wingreen / Benjamin D Engel / Luke C M Mackinder / Martin C Jonikas
要旨: Approximately 30%-40% of global CO fixation occurs inside a non-membrane-bound organelle called the pyrenoid, which is found within the chloroplasts of most eukaryotic algae. The pyrenoid matrix is ...Approximately 30%-40% of global CO fixation occurs inside a non-membrane-bound organelle called the pyrenoid, which is found within the chloroplasts of most eukaryotic algae. The pyrenoid matrix is densely packed with the CO-fixing enzyme Rubisco and is thought to be a crystalline or amorphous solid. Here, we show that the pyrenoid matrix of the unicellular alga Chlamydomonas reinhardtii is not crystalline but behaves as a liquid that dissolves and condenses during cell division. Furthermore, we show that new pyrenoids are formed both by fission and de novo assembly. Our modeling predicts the existence of a "magic number" effect associated with special, highly stable heterocomplexes that influences phase separation in liquid-like organelles. This view of the pyrenoid matrix as a phase-separated compartment provides a paradigm for understanding its structure, biogenesis, and regulation. More broadly, our findings expand our understanding of the principles that govern the architecture and inheritance of liquid-like organelles.
日付登録: 2017年4月26日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年5月3日 / マップ公開: 2017年5月3日 / 最新の更新: 2017年10月4日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_3694.map.gz (map file in CCP4 format, 703 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
56 pix
3.42 Å/pix.
= 191.52 Å
56 pix
3.42 Å/pix.
= 191.52 Å
56 pix
3.42 Å/pix.
= 191.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.42 Å
密度
表面のレベル:0.5 (by author), 0.5 (ムービー #1)
最小 - 最大-5.7059126 - 3.9495337
平均 (標準偏差)3.168763E-9 (1)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions565656
Origin000
Limit555555
Spacing565656
セルA=B=C: 191.52 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.423.423.42
M x/y/z565656
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z191.520191.520191.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS565656
D min/max/mean-5.7063.9500.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 In situ Rubisco holoenzyme

全体名称: In situ Rubisco holoenzyme
詳細: In situ subtomogram average generated from Rubisco holoenzymes imaged within the native Chlamydomonas pyrenoid. Cells were thinned by focused ion beam milling.
構成要素数: 2
分子量理論値: 540 kDa

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構成要素 #1: タンパク質, In situ Rubisco holoenzyme

タンパク質名称: In situ Rubisco holoenzyme
詳細: In situ subtomogram average generated from Rubisco holoenzymes imaged within the native Chlamydomonas pyrenoid. Cells were thinned by focused ion beam milling.
組換発現: No
分子量理論値: 540 kDa
由来生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
: mat3-4
由来(天然)細胞器官: chloroplast / 細胞中の位置: pyrenoid

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構成要素 #2: タンパク質, Rubisco holoenzyme

タンパク質名称: Rubisco holoenzymeリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
組換発現: No

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 細胞 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / 温度: 293 K / 湿度: 90 %
詳細: Blotted for 10 seconds with 10 blot force before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 1.5 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 42000 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 5000 nm / エネルギーフィルター: GIF / スリット: 0-20 eV
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / 傾斜度: -62 - 64 deg.
カメラディテクター: GATAN K2 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得詳細: Images were collected in movie mode at 17 frames per second

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画像解析

解析実験手法: サブトモグラム平均法 / 想定した対称性: D4 (2回*4回 2面回転対称)
3次元再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア: RELION
CTF補正: Defocus of individual tilts was estimated with IMOD's ctfplotter, and CTF correction was performed with ctfphaseflip
分解能: 16.5 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: The 30,000 subvolumes with the highest template matching cross-correlation scores were used for the final reconstruction. Cumulative electron dose was restricted for the final average by only using the central 60 degrees of the tilt-series (-30 to +30). 16.5 A (FSC 0.143 cut-off) gold-standard resolution. 15.5 A (FSC 0.3 cut-off) cross-resolution of the full dataset to the crystal structure.
オイラー角: Angles known from tilt-series acquisition.
FSC曲線
(分解能の算定)

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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