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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3689 | |||||||||
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タイトル | Full T5 tail containing pb2 | |||||||||
マップデータ | Full T5 tail | |||||||||
試料 |
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生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Arnaud C / Effantin G / Vives C / Engilberge S / Bacia M / Boulanger P / Girard E / Schoehn G / Breyton C | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: Bacteriophage T5 tail tube structure suggests a trigger mechanism for Siphoviridae DNA ejection. 著者: Charles-Adrien Arnaud / Grégory Effantin / Corinne Vivès / Sylvain Engilberge / Maria Bacia / Pascale Boulanger / Eric Girard / Guy Schoehn / Cécile Breyton / 要旨: The vast majority of phages, bacterial viruses, possess a tail ensuring host recognition, cell wall perforation and safe viral DNA transfer from the capsid to the host cytoplasm. Long flexible tails ...The vast majority of phages, bacterial viruses, possess a tail ensuring host recognition, cell wall perforation and safe viral DNA transfer from the capsid to the host cytoplasm. Long flexible tails are formed from the tail tube protein (TTP) polymerised as hexameric rings around and stacked along the tape measure protein (TMP). Here, we report the crystal structure of T5 TTP pb6 at 2.2 Å resolution. Pb6 is unusual in forming a trimeric ring, although structure analysis reveals homology with all classical TTPs and related tube proteins of bacterial puncturing devices (type VI secretion system and R-pyocin). Structures of T5 tail tubes before and after interaction with the host receptor were determined by cryo-electron microscopy at 6 Å resolution. Comparison of these two structures reveals that host-binding information is not propagated to the capsid through conformational changes in the tail tube, suggesting a role of the TMP in this information transduction process. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3689.map.gz | 3.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3689-v30.xml emd-3689.xml | 7.7 KB 7.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3689.png | 75.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3689 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3689 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3689.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Full T5 tail | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.4727 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Full T5 tail
全体 | 名称: Full T5 tail |
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要素 |
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-超分子 #1: Full T5 tail
超分子 | 名称: Full T5 tail / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F30 |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 1.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 40.6 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 39.1 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C3 (3回回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 24243 |