[日本語] English
万見
- EMDB-3673: Open protomer Pincer-FATKIN of human ATM (Ataxia telangiectasia m... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3673
タイトルOpen protomer Pincer-FATKIN of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
マップデータOpen protomer Pincer-FATKIN of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
    • タンパク質・ペプチド: human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Baretic D / Pollard HK / Fisher DI / Johnson CM / Santhanam B / Truman CM / Kouba T / Fersht AR / Phillips C
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: Structures of closed and open conformations of dimeric human ATM.
著者: Domagoj Baretić / Hannah K Pollard / David I Fisher / Christopher M Johnson / Balaji Santhanam / Caroline M Truman / Tomas Kouba / Alan R Fersht / Christopher Phillips / Roger L Williams /
要旨: ATM (ataxia-telangiectasia mutated) is a phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) best known for its role in DNA damage response. ATM also functions in oxidative stress response, ...ATM (ataxia-telangiectasia mutated) is a phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) best known for its role in DNA damage response. ATM also functions in oxidative stress response, insulin signaling, and neurogenesis. Our electron cryomicroscopy (cryo-EM) suggests that human ATM is in a dynamic equilibrium between closed and open dimers. In the closed state, the PIKK regulatory domain blocks the peptide substrate-binding site, suggesting that this conformation may represent an inactive or basally active enzyme. The active site is held in this closed conformation by interaction with a long helical hairpin in the TRD3 (tetratricopeptide repeats domain 3) domain of the symmetry-related molecule. The open dimer has two protomers with only a limited contact interface, and it lacks the intermolecular interactions that block the peptide-binding site in the closed dimer. This suggests that the open conformation may be more active. The ATM structure shows the detailed topology of the regulator-interacting N-terminal helical solenoid. The ATM conformational dynamics shown by the structures represent an important step in understanding the enzyme regulation.
履歴
登録2017年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年5月17日-
マップ公開2017年5月17日-
更新2018年2月7日-
現状2018年2月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3673.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3673.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Open protomer Pincer-FATKIN of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.43 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.046265397 - 0.18480456
平均 (標準偏差)-0.000041263396 (±0.0039485525)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 428.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.431.431.43
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z429.000429.000429.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0460.185-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase

全体名称: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
    • タンパク質・ペプチド: human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)

-
超分子 #1: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase

超分子名称: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: ATM was produced and imaged with the FLAG tag at the N-terminus
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量実験値: 705 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: Expi293F

-
分子 #1: human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)

分子名称: human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKH MS LVLNDLL ICCRQLEHDR ATE RKKEVE KFKRLIRDPE TIKH LDRHS DSKQGKYLNW DAVFR FLQK YIQKETECLR IAKPNV SAS TQASRQKKMQ EISSLVK YF IKCANRRAPR LKCQELLN Y IMDTVKDSSN GAIYGADCS NILLKDILSV ...文字列:
MDYKDDDDKH MS LVLNDLL ICCRQLEHDR ATE RKKEVE KFKRLIRDPE TIKH LDRHS DSKQGKYLNW DAVFR FLQK YIQKETECLR IAKPNV SAS TQASRQKKMQ EISSLVK YF IKCANRRAPR LKCQELLN Y IMDTVKDSSN GAIYGADCS NILLKDILSV RKYWCEISQQ QWLELFSVY FRLYLKPSQD V HRVLVARI IHAVTKGCCS QT DGLNSKF LDFFSKAIQC ARQ EKSSSG LNHILAALTI FLKT LAVNF RIRVCELGDE ILPTL LYIW TQHRLNDSLK EVIIEL FQL QIYIHHPKGA KTQEKGA YE STKWRSILYN LYDLLVNE I SHIGSRGKYS SGFRNIAVK ENLIELMADI CHQVFNEDTR SLEISQSYT TTQRESSDYS V PCKRKKIE LGWEVIKDHL QK SQNDFDL VPWLQIATQL ISK YPASLP NCELSPLLMI LSQL LPQQR HGERTPYVLR CLTEV ALCQ DKRSNLESSQ KSDLLK LWN KIWCITFRGI SSEQIQA EN FGLLGAIIQG SLVEVDRE F WKLFTGSACR PSCPAVCCL TLALTTSIVP GTVKMGIEQN MCEVNRSFS LKESIMKWLL F YQLEGDLE NSTEVPPILH SN FPHLVLE KILVSLTMKN CKA AMNFFQ SVPECEHHQK DKEE LSFSE VEELFLQTTF DKMDF LTIV RECGIEKHQS SIGFSV HQN LKESLDRCLL GLSEQLL NN YSSEITNSET LVRCSRLL V GVLGCYCYMG VIAEEEAYK SELFQKAKSL MQCAGESITL FKNKTNEEF RIGSLRNMMQ L CTRCLSNC TKKSPNKIAS GF FLRLLTS KLMNDIADIC KSL ASFIKK PFDRGEVESM EDDT NGNLM EVEDQSSMNL FNDYP DSSV SDANEPGESQ STIGAI NPL AEEYLSKQDL LFLDMLK FL CLCVTTAQTN TVSFRAAD I RRKLLMLIDS STLEPTKSL HLHMYLMLLK ELPGEEYPLP MEDVLELLK PLSNVCSLYR R DQDVCKTI LNHVLHVVKN LG QSNMDSE NTRDAQGQFL TVI GAFWHL TKERKYIFSV RMAL VNCLK TLLEADPYSK WAILN VMGK DFPVNEVFTQ FLADNH HQV RMLAAESINR LFQDTKG DS SRLLKALPLK LQQTAFEN A YLKAQEGMRE MSHSAENPE TLDEIYNRKS VLLTLIAVVL SCSPICEKQ ALFALCKSVK E NGLEPHLV KKVLEKVSET FG YRRLEDF MASHLDYLVL EWL NLQDTE YNLSSFPFIL LNYT NIEDF YRSCYKVLIP HLVIR SHFD EVKSIANQIQ EDWKSL LTD CFPKILVNIL PYFAYEG TR DSGMAQQRET ATKVYDML K SENLLGKQID HLFISNLPE IVVELLMTLH EPANSSASQS TDLCDFSGD LDPAPNPPHF P SHVIKATF AYISNCHKTK LK SILEILS KSPDSYQKIL LAI CEQAAE TNNVYKKHRI LKIY HLFVS LLLKDIKSGL GGAWA FVLR DVIYTLIHYI NQRPSC IMD VSLRSFSLCC DLLSQVC QT AVTYCKDALE NHLHVIVG T LIPLVYEQVE VQKQVLDLL KYLVIDNKDN ENLYITIKLL DPFPDHVVF KDLRITQQKI K YSRGPFSL LEEINHFLSV SV YDALPLT RLEGLKDLRR QLE LHKDQM VDIMRASQDN PQDG IMVKL VVNLLQLSKM AINHT GEKE VLEAVGSCLG EVGPID FST IAIQHSKDAS YTKALKL FE DKELQWTFIM LTYLNNTL V EDCVKVRSAA VTCLKNILA TKTGHSFWEI YKMTTDPMLA YLQPFRTSR KKFLEVPRFD K ENPFEGLD DINLWIPLSE NH DIWIKTL TCAFLDSGGT KCE ILQLLK PMCEVKTDFC QTVL PYLIH DILLQDTNES WRNLL STHV QGFFTSCLRH FSQTSR STT PANLDSESEH FFRCCLD KK SQRTMLAVVD YMRRQKRP S SGTIFNDAFW LDLNYLEVA KVAQSCAAHF TALLYAEIYA DKKSMDDQE KRSLAFEEGS Q STTISSLS EKSKEETGIS LQ DLLLEIY RSIGEPDSLY GCG GGKMLQ PITRLRTYEH EAMW GKALV TYDLETAIPS STRQA GIIQ ALQNLGLCHI LSVYLK GLD YENKDWCPEL EELHYQA AW RNMQWDHCTS VSKEVEGT S YHESLYNALQ SLRDREFST FYESLKYARV KEVEEMCKRS LESVYSLYP TLSRLQAIGE L ESIGELFS RSVTHRQLSE VY IKWQKHS QLLKDSDFSF QEP IMALRT VILEILMEKE MDNS QRECI KDILTKHLVE LSILA RTFK NTQLPERAIF QIKQYN SVS CGVSEWQLEE AQVFWAK KE QSLALSILKQ MIKKLDAS C AANNPSLKLT YTECLRVCG NWLAETCLEN PAVIMQTYLE KAVEVAGNY DGESSDELRN G KMKAFLSL ARFSDTQYQR IE NYMKSSE FENKQALLKR AKE EVGLLR EHKIQTNRYT VKVQ RELEL DELALRALKE DRKRF LCKA VENYINCLLS GEEHDM WVF RLCSLWLENS GVSEVNG MM KRDGMKIPTY KFLPLMYQ L AARMGTKMMG GLGFHEVLN NLISRISMDH PHHTLFIILA LANANRDEF LTKPEVARRS R ITKNVPKQ SSQLDEDRTE AA NRIICTI RSRRPQMVRS VEA LCDAYI ILANLDATQW KTQR KGINI PADQPITKLK NLEDV VVPT MEIKVDHTGE YGNLVT IQS FKAEFRLAGG VNLPKII DC VGSDGKERRQ LVKGRDDL R QDAVMQQVFQ MCNTLLQRN TETRKRKLTI CTYKVVPLSQ RSGVLEWCT GTVPIGEFLV N NEDGAHKR YRPNDFSAFQ CQ KKMMEVQ KKSFEEKYEV FMD VCQNFQ PVFRYFCMEK FLDP AIWFE KRLAYTRSVA TSSIV GYIL GLGDRHVQNI LINEQS AEL VHIDLGVAFE QGKILPT PE TVPFRLTRDI VDGMGITG V EGVFRRCCEK TMEVMRNSQ ETLLTIVEVL LYDPLFDWTM NPLKALYLQ QRPEDETELH P TLNADDQE CKRNLSDIDQ SF NKVAERV LMRLQEKLKG VEE GTVLSV GGQVNLLIQQ AIDP KNLSR LFPGWKAWV

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES pH 7.5
25.0 mMTris pH 8.8
150.0 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
0.01 %Tween 20
2.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 5e-07 kPa
詳細: Also, UltrAuFoil R 1.2/1.3 300-mesh grids were used for the sample preparation.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: blotted for 12 s before plunge-freezing.
詳細The sample was purified by anti-FLAG affinity chromatography followed by overnight dialysis and a final size-exclusion chromatography.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 35714 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 97902
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 80.15 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-20 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 2720 / 平均露光時間: 0.8 sec. / 平均電子線量: 2.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 371671
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. v0.5)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Experimental images were used to generate the initial model in EMAN2.
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 60556
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る